SLPI主要由黏膜上皮细胞和某些免疫细胞分泌，广泛分布于唾液、乳汁、泪液和呼吸道分泌物中。

重组人CD21（Recombinant Human CD21, His Tag）是补体受体2（CR2），分子量约145 kDa，通过HEK293细胞表达系统生产，C端融合His标签便于镍柱纯化（纯度>95%，内毒素<0.1 EU/μg）。作为B细胞表面共受体，CD21与CD19、CD81形成信号复合体，通过结合补体片段C3d增强BCR信号强度，在体液免疫应答、记忆B细胞形成及疫苗佐剂设计中发挥核心作用。 结构与功能机制 His标签不影响CD21短共有重复序列（SCR）与C3d的亲和力（Kd≈7.4 nM）。重组蛋白可： 在体外与C3d形成1:1复合物，使B细胞钙流峰值提升3.8倍； 作为ELISA标准品，使血清可溶性CD21检测批间CV值<4%； 与抗CD21阻断抗体联用，抑制B细胞活化（CD86表达降低65%）。 突破性应用 疫苗佐剂开发：His-CD21-C3d融合蛋白使流感亚单位疫苗抗体滴度提升10倍，并诱导长效记忆B细胞； 自身免疫病调控：在系统性红斑狼疮模型中，CD21阻断减少抗dsDNA抗体产生（下降55%）。

精氨酸是一种碱性氨基酸，含有一个胍基（-NH2），在生理pH下带有正电荷。

细胞视黄醛结合蛋白（Cellular Retinaldehyde Binding Protein, CRALBP）是视觉循环中不可或缺的分子伴侣，特异性表达于视网膜色素上皮（RPE）及Müller胶质细胞中，负责结合与转运11-顺式视黄醛和11-顺式视黄醇，在光感受器细胞视色素再生过程中发挥核心调控作用。其基因突变与Bothnia型视网膜营养不良、白点状视网膜变性等多种遗传性眼病密切相关。兔抗CRALBP单克隆抗体凭借超高特异性，成为解析视觉生理与视网膜疾病机制的关键工具。 兔源单克隆抗体技术赋予该试剂独特优势。相较于鼠源抗体，兔免疫系统可识别CRALBP表面更精细的构象表位，产生亲和力更高的抗体分子，即使在复杂的视网膜组织匀浆中也能实现低背景、高信噪比的检测。其单克隆特性确保批次高度稳定，在Western Blot中能精准识别约36 kDa的特异性条带，在免疫组化中清晰勾勒RPE细胞层及Müller细胞突起中的CRALBP空间分布。 在视网膜疾病研究领域，该抗体被用于定量分析遗传性视网膜病变患者组织中CRALBP表达缺失或异常聚积，揭示基因型-表型关联机制。

AGA-(C8R) HNG17的结构设计使其具有更强的细胞穿透能力和稳定性。

Recombinant Human PDGFD Protein, His Tag 是血小板衍生生长因子 D（PDGF-D）的活性胞外域，由 HEK293 真核系统分泌表达，覆盖核心链段 Ser 250-Arg 370，并在 C 端融合 6×His 标签，单体分子量约 14 kDa。经 Ni²⁺-NTA 与分子筛双重纯化后，SDS-PAGE 显示纯度≥98%，SEC-MALS 证实以同源二聚体形式存在，内毒素<0.05 EU/μg。该批次通过弹性蛋白酶体外激活，可高效释放 CUB 结构域，暴露 PDGF/VEGF 同源域，SPR 测定与 PDGF Rβ 的 KD 为 0.9 nM，活性与天然蛋白一致。在 NIH-3T3 细胞中，10 ng/mL 即可诱导 ERK1/2 磷酸化峰值，EC₅₀≈8 ng/mL；同时在原代肺成纤维细胞中显著上调 α-SMA 表达，提示其促纤维化潜能。冻干粉 –80 °C 可稳定 24 个月，4 °C 复溶后 7 天活性无衰减，适用于血管重塑、肿瘤基质及器官纤维化机制研究，也是高通量筛选 PDGF Rβ 抑制剂的理想配体。

OGN 通过结合 I 型胶原、整合素及 TGF-β 受体，调节胶原纤维直径与成骨分化。

Rabbit anti-PTBP1 Monoclonal Antibody（Clone JMMR-1786）是一款兔源重组单克隆抗体，可高灵敏度、高特异性识别多聚嘧啶串结合蛋白 1（PTBP1，亦称 hnRNP I）。PTBP1 为 57 kDa 的 RNA 结合蛋白，通过识别外显子上下游的嘧啶富集序列，调控选择性剪接、mRNA 稳定性及 IRES 介导的翻译起始，是维持 mRNA 多样性和蛋白组可塑性的核心“剪接开关”。在肿瘤中，PTBP1 表达上调可促进丙酮酸激酶 PKM2 剪接转换，增强糖酵解；同时抑制促凋亡因子 Bax 的剪接，赋予细胞生存优势，因此被视为肿瘤代谢与存活的双重驱动因子。 Clone JMMR-1786 以人源重组 PTBP1 全长蛋白为免疫原，经 Protein A 亲和纯化，Western Blot 推荐稀释比 1:1000–1:2000，可在 57 kDa 处呈单一清晰条带，无与 PTBP2、PTBP3 交叉；免疫组化（IHC-P）1:100 稀释可显示乳腺癌、结直肠癌组织中 PTBP1 的核-质梯度表达。

随着对EGFR功能的进一步研究，生物素标记的重组人EGFR蛋白有望在疾病治疗中发挥重要作用。

重组生物素化人FcRH5蛋白（Recombinant Biotinylated Human FcRH5 Protein）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于免疫学、肿瘤学以及自身免疫性疾病的研究中。FcRH5（也称为CD307c）是一种免疫球蛋白超家族成员，主要表达于B细胞和某些髓系细胞表面，参与免疫细胞的激活和调节。 FcRH5的功能与作用 FcRH5是一种免疫调节分子，主要通过与免疫球蛋白G（IgG）的Fc段结合，调节B细胞的活化和功能。它在B细胞的发育和免疫应答中发挥重要作用，通过调节信号传导通路，影响B细胞的增殖、分化和抗体分泌。此外，FcRH5还可能参与调节免疫细胞间的相互作用，影响免疫反应的强度和持续时间。在某些自身免疫性疾病中，FcRH5的异常表达或功能失调可能与疾病的发生和发展相关。 重组生物素化FcRH5蛋白的优势 重组生物素化人FcRH5蛋白通过生物工程技术生产，融合了生物素标签。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这使得该蛋白在流式细胞术、免疫组化和ELISA等检测中表现出极高的灵敏度和特异性。

随着合成生物学与宏基因组技术的融合，这株“青铜玫瑰”将在医药、农业与绿色催化领域持续绽放光彩。

在肿瘤学和细胞生物学研究领域，Recombinant Canine EMMPRIN（重组犬类EMMPRIN）正成为探索肿瘤侵袭和组织重塑机制的重要工具。 EMMPRIN（Extra-Membrane Matrix Protein Inducer）是一种细胞表面糖蛋白，广泛表达于多种细胞类型，包括肿瘤细胞、成纤维细胞和免疫细胞。EMMPRIN通过与细胞外基质（ECM）和基质金属蛋白酶（MMPs）相互作用，调节细胞的迁移、侵袭和组织重塑。在肿瘤学中，EMMPRIN的高表达与肿瘤的侵袭性、转移能力和不良预后密切相关，使其成为肿瘤治疗的潜在靶点。 重组技术为EMMPRIN蛋白的研究带来了新的突破。重组犬类EMMPRIN蛋白可以通过基因工程技术在体外高效表达和纯化，保证了蛋白的活性和稳定性。这种重组蛋白可以用于多种实验研究，包括细胞迁移、侵袭和组织重塑等。 利用重组犬类EMMPRIN蛋白，研究人员可以深入探究EMMPRIN在肿瘤侵袭和组织重塑中的作用机制。例如，通过与荧光标记的抗体结合，可以在活细胞成像中实时观察EMMPRIN蛋白的动态分布和变化。

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