若需计数，可覆盖10 mL同一培养基制成“双平板”，抑制扩散并提高精度。

EIF4G2（DAP5/p97）是帽非依赖翻译的核心支架，通过结合IRES、EIF4A与Mnk1，调控应激生存、神经突触可塑及肿瘤细胞迁移，其磷酸化状态决定促凋亡或促存活mRNA的选择性翻译。Mouse anti-EIF4G2 Monoclonal Antibody（克隆11813）以重组人EIF4G2（aa 1-907）为抗原，经Balb/c杂交瘤筛选，表位定位在中心MIF4G-2结构域，可识别人、小鼠、大鼠，无交叉于EIF4G1。Western blot灵敏度达25 pg，能在0.3 μg裂解液中检出单一97 kDa条带；免疫沉淀耦合质谱发现EIF4G2与HSP90、PKR应激颗粒核心蛋白互作，揭示翻译重编程新机制。免疫荧光显示，11813清晰勾勒胞质应激颗粒与神经突触后致密区，双氧水处理后30 min颗粒形成即可被定量，适用于高通量筛选IRES抑制剂。抗体兼容FFPE切片，在胃癌组织芯片中EIF4G2高表达与淋巴结转移正相关，提示其潜在促侵袭作用。凭借高特异性、低背景与多平台适配，11813已成为研究应激翻译、神经退行及肿瘤靶向治疗的核心钥匙。

重组小鼠BD-2具有广谱抗菌活性，能够有效抑制革兰氏阳性菌和阴性菌的生长。

重组人TRAIL（肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体）蛋白是一种在细胞凋亡和癌症治疗中具有重要应用前景的细胞因子。TRAIL能够通过与特定的死亡受体结合，诱导细胞凋亡，因此在肿瘤治疗中备受关注。 TRAIL的生物学功能 TRAIL是一种属于肿瘤坏死因子超家族的细胞因子，能够特异性地与细胞表面的死亡受体（如TRAIL R1/DR4和TRAIL R2/DR5）结合，激活细胞内的caspase级联反应，从而诱导细胞凋亡。与传统化疗药物相比，TRAIL对正常细胞的毒性较低，而对多种肿瘤细胞具有显著的杀伤作用，这使其成为一种理想的抗肿瘤靶点。 重组人TRAIL蛋白的优势 重组人TRAIL蛋白通过基因工程技术制备，具有以下优势： 高纯度和高活性：通过基因工程技术，TRAIL蛋白可以在体外高效表达并纯化，确保其在实验中的高活性和稳定性。 特异性作用：TRAIL蛋白能够特异性地结合肿瘤细胞表面的死亡受体，诱导凋亡，而对正常细胞的影响较小。 研究工具：重组人TRAIL蛋白可用于研究其与受体的相互作用机制，以及在细胞凋亡信号通路中的作用，为深入理解其生物学功能提供支持。

此外，TRAIL还参与调节免疫反应，通过清除病毒感染的细胞，帮助维持免疫系统的平衡。

TNF-α（肿瘤坏死因子 - α）是一种重要的细胞因子，在炎症反应、免疫调节和细胞凋亡中发挥着关键作用。人源 TNF-α 的突变型（mutant）通过特定的氨基酸替换或缺失，改变了其生物活性和功能，为研究 TNF-α 的作用机制和开发新型治疗方法提供了新的途径。 结构与功能 TNF-α 是一种由 233 个氨基酸组成的多肽，主要由巨噬细胞、单核细胞和某些淋巴细胞分泌。它通过与两种细胞表面受体（TNFR1 和 TNFR2）结合，激活下游信号通路，从而调节细胞的增殖、分化、存活和凋亡。TNF-α 在炎症反应中起着核心作用，能够促进炎症因子的产生和释放，增强免疫反应。 突变型 TNF-α 的特点 突变型 TNF-α 通过特定的氨基酸替换或缺失，改变了其与受体的结合亲和力和生物活性。例如，某些突变型 TNF-α 可能具有更高的受体亲和力，从而增强其促炎作用；而另一些突变型则可能通过改变其结构，降低其生物活性，用于研究 TNF-α 信号通路的抑制机制。这些突变型 TNF-α 为研究 TNF-α 的功能和作用机制提供了有力的工具。

在基础研究领域，重组人FAP蛋白为深入理解肿瘤微环境的细胞间相互作用提供了重要工具。

N-Acetyl-Ser-Asp-Lys-Pro（N-乙酰化丝氨酸-天冬氨酸-赖氨酸-脯氨酸）是一种经过乙酰化修饰的四肽，具有多种潜在的生物活性。这种肽在生物医学研究中引起了广泛关注，尤其是在细胞信号传导、免疫调节和药物开发等领域。 生物活性与作用机制 N-Acetyl-Ser-Asp-Lys-Pro 的乙酰化修饰增加了其稳定性和生物活性。研究表明，这种肽能够与多种细胞表面受体结合，激活细胞内的信号通路。例如，它可能通过激活 G 蛋白偶联受体（GPCR）或酪氨酸激酶受体（RTK），调节细胞的增殖、分化和凋亡。 此外，N-Acetyl-Ser-Asp-Lys-Pro 还具有免疫调节作用。它可以刺激免疫细胞的活性，增强免疫反应，从而在抗感染和抗肿瘤方面发挥潜在作用。例如，这种肽可能通过激活 T 细胞和自然杀伤细胞（NK 细胞），增强机体的免疫防御能力。 医学应用与研究进展 N-Acetyl-Ser-Asp-Lys-Pro 在医学领域的应用前景广阔。由于其免疫调节和细胞信号传导的特性，它被认为可以用于开发新型的免疫疗法和抗肿瘤药物。

通过调节Siglec-4a的表达或活性，可以开发出新的免疫治疗策略，为相关疾病的治疗提供新的思路。

重组人ULBP-4蛋白（hFc标签）是一种通过基因工程技术制备的融合蛋白，将ULBP-4（UL16 Binding Protein 4）与人类免疫球蛋白的Fc片段相结合。这种融合蛋白不仅保留了ULBP-4的生物学活性，还借助Fc片段的特性，增强了其稳定性和可操作性，成为免疫学和肿瘤学研究中的重要工具。 ULBP-4的生物学功能 ULBP-4是一种应激诱导的细胞表面蛋白，属于NKG2D配体家族。它在多种细胞类型中表达，尤其是在肿瘤细胞和病毒感染的细胞中。ULBP-4通过与自然杀伤细胞（NK细胞）和某些CD8⁺ T细胞表面的NKG2D受体结合，激活免疫细胞，从而诱导对肿瘤细胞或病毒感染细胞的免疫监视和清除。ULBP-4的表达水平与肿瘤细胞对免疫监视的敏感性密切相关，因此它被认为是肿瘤免疫治疗的潜在靶点。 重组人ULBP-4蛋白（hFc标签）的优势 重组人ULBP-4蛋白通过基因工程技术制备，具有以下显著优势： 高稳定性和可操作性：hFc标签增强了蛋白的稳定性和溶解性，使其在实验操作中更加方便，减少了降解和聚集的风险。

重组人 IL - 23 蛋白是免疫学研究和临床应用中的重要桥梁，为攻克多种免疫相关疾病提供了有力支持

在生物医学研究中，胶原蛋白作为细胞外基质的主要成分，对于维持组织的结构和功能至关重要。其中，Ⅶ型胶原蛋白（Collagen Ⅶ）在皮肤健康和疾病中扮演着尤为重要的角色。Rabbit anti-Collagen 7α1 Polyclonal Antibody作为一种高效的研究工具，为深入探索Ⅶ型胶原蛋白的功能及其在皮肤疾病中的作用提供了有力支持。 Ⅶ型胶原蛋白是皮肤基底膜的重要组成部分，其主要功能是通过形成锚纤维（anchoring fibrils）将表皮与真皮紧密连接，从而维持皮肤的完整性和稳定性。这种连接对于皮肤的正常生理功能至关重要，包括防止皮肤的机械性损伤和维持皮肤的屏障功能。在一些遗传性皮肤病中，如大疱性表皮松解症（Epidermolysis Bullosa），Ⅶ型胶原蛋白的缺陷或缺失会导致皮肤的极度脆弱和水疱形成，严重影响患者的生活质量。

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