免疫荧光显示，在培养的原代颗粒细胞中，抗体可追踪Inhibin α与FSHR的共定位。

六组氨酸标签（Hexa-His）是一种广泛应用于生物技术的融合标签，由六个连续的组氨酸残基组成。这种标签因其在蛋白质纯化、定位和检测中的多种用途而备受青睐，成为生物化学和分子生物学研究中的重要工具。 Hexa-His的结构与特性 Hexa-His标签的序列是HHHHHH，由六个组氨酸残基组成。这种标签的特性使其能够与金属离子（如镍、钴等）形成稳定的配位键。这种配位作用是基于组氨酸残基的咪唑环与金属离子之间的相互作用，使得Hexa-His标签在蛋白质纯化中具有显著的优势。 蛋白质纯化中的应用 Hexa-His标签在蛋白质纯化中具有重要的应用价值。通过将Hexa-His标签融合到目标蛋白的N端或C端，可以利用金属亲和层析（如镍柱或钴柱）高效地纯化目标蛋白。这种纯化方法简单、快速且高效，能够显著提高蛋白质的纯度和产量。此外，Hexa-His标签在纯化过程中对蛋白质的活性影响较小，使得纯化的蛋白质能够保持其天然的生物活性。 蛋白质定位与检测 除了在蛋白质纯化中的应用，Hexa-His标签还常用于蛋白质的定位和检测。

通过 CHO 细胞表达的 M-CSF，具有高度的生物活性和稳定性。

Asp-Asp-Asp-Asp-Asp（五肽天冬氨酸，简称 D5）是一种由五个天冬氨酸残基组成的简单多肽。尽管其结构简单，但这种多肽在生物化学和材料科学中具有独特的性质和潜在的应用价值。 生物化学性质 Asp-Asp-Asp-Asp-Asp 是一种高度负电荷的多肽，其每个天冬氨酸残基都带有一个羧基（-COOH），在生理 pH 条件下，这些羧基会解离成羧酸根离子（-COO⁻），从而使整个多肽带有多个负电荷。这种高度负电荷的特性使得 D5 在生物化学反应中具有独特的性质，例如能够与带正电荷的分子或离子发生强烈的静电相互作用。 生物学功能 尽管 D5 在天然生物系统中的具体生物学功能尚未完全明确，但其高度负电荷的特性使其在生物医学研究中具有潜在的应用价值。例如，D5 可能通过与细胞表面的正电荷分子相互作用，影响细胞的信号传导和生理功能。此外，D5 还可能与某些金属离子形成稳定的复合物，从而在金属离子的运输和调节中发挥作用。 材料科学中的应用 在材料科学中，D5 的高度负电荷特性使其成为一种理想的表面修饰剂。通过将 D5 附着在材料表面，可以赋予材料表面负电荷，从而改变材料的表面性质。

NLRP3 属于 NOD 样受体家族，是先天免疫系统的关键模式识别受体。

Rabbit anti-RAG2 Monoclonal Antibody（克隆 JMMR-2171）是一款兔源高亲和力单抗，专识人类重组激活基因 2（RAG2）蛋白。RAG2 与 RAG1 组成 V(D)J 重组酶，催化抗体与 T 细胞受体基因片段的特异性剪切，是适应性免疫得以多样化的“分子剪刀”。该酶仅在发育期淋巴样细胞中表达，其功能缺失导致严重联合免疫缺陷（SCID），因此 RAG2 既是免疫发育研究的经典标志，也是基因治疗与安全评估的重要靶点。 JMMR-2171 以全长重组人 RAG2 为免疫原，经兔单 B 细胞克隆技术筛选，IgG 骨架恒定区引入兔 Fc 工程突变，提升热稳定性与抗原亲和力，最终经 Protein A 层析纯化，纯度＞ 95%。Western blot 显示抗体在 60 kDa 处呈单一条带，对重组蛋白检出限低至 0.05 ng；在 4% PFA 固定、0.3% Triton 透化的 Nalm-6 前 B 细胞中，1:500 稀释即可显示核内清晰颗粒阳性，与 RAG1 共定位系数达 0.89，无细胞质弥散信号，背景极低。

在缺铁性贫血中，TfR 的表达水平升高，反映了细胞对铁的需求增加。

Neuropeptide NPW-23（神经肽W-23）是一种由23个氨基酸组成的内源性神经肽，是G蛋白偶联受体GPR7（NPBWR1）和GPR8（NPBWR2）的内源性激动剂。它在中枢神经系统中发挥多种生理功能，是神经肽W（NPW）的主要活性形式。 生理功能 NPW-23在心血管系统中表现出显著的调节作用。研究表明，它可以通过与血管平滑肌细胞表面的GPR7受体结合，激活细胞内信号传导通路，调节钙通道活性，从而增强血管平滑肌的收缩，显著提高大鼠的平均动脉压。此外，NPW-23还具有行为唤醒作用，能够增加大鼠的总活动量、走动活动和刻板行为的持续时间，这一作用可能涉及Orexin 1型受体（OX1R）的参与。 在神经内分泌调节方面，NPW-23通过激活下丘脑-垂体-肾上腺轴（HPA轴），能够增加大鼠血浆中皮质酮的水平。此外，它还能调节催产素、抗利尿激素和促甲状腺激素释放激素神经元的活动。 疼痛调节 NPW-23在疼痛调节方面也表现出独特的作用。研究表明，通过脊髓内注射NPW-23可以减轻由甲醛诱导的炎症性疼痛，但对机械性或热性疼痛无明显影响。

通过与生物素化配体结合，可以筛选和鉴定与TREM2相互作用的蛋白质，揭示其信号转导网络。

在肿瘤免疫学和免疫治疗领域，Recombinant PE-Labeled Human HLA-A*02:01 & B2M & AFP (FMNKFIYEI) Tetramer Protein, His-Avi Tag 正成为一种极具创新性的研究工具，为深入探索肿瘤特异性T细胞免疫反应提供了强大的技术支持。 该蛋白由人类MHC I类分子HLA-A02:01、β2-微球蛋白（B2M）和甲胎蛋白（AFP）衍生的免疫显性表位肽（FMNKFIYEI）组成，并以四聚体形式存在。AFP是一种在多种肿瘤细胞（尤其是肝癌细胞）中高表达的抗原，其衍生的肽段FMNKFIYEI能够被HLA-A02:01呈递，激活特异性CD8+ T细胞。通过将这些组分结合，该四聚体蛋白能够高效地识别和检测靶向AFP的T细胞。 此外，该蛋白还添加了His-Avi Tag，增强了蛋白的可操作性和检测便利性。更重要的是，它被荧光素PE（phycoerythrin）标记，使其在流式细胞术等检测手段中能够发出明亮的荧光信号。

冷却后的培养基澄清无色，可直接用于根瘤菌种子液培养、根毛卷曲试验及微流控共培养芯片。

在免疫学和疾病治疗领域，NKG2A和CD94作为重要的免疫调节分子，其在自然杀伤细胞（NK细胞）的功能调节中扮演着关键角色。重组生物素化人NKG2A&CD94蛋白（His-Avi Tag）的开发，为深入研究NKG2A和CD94的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 NKG2A和CD94是NK细胞表面的异二聚体受体，主要通过识别MHC I类分子相关链A/B（HLA-E）来调节NK细胞的活性。这种识别机制在免疫监视中发挥重要作用，有助于NK细胞区分正常细胞和感染或肿瘤细胞。重组生物素化人NKG2A&CD94蛋白通过生物技术手段制备，其His-Avi Tag设计便于纯化和检测，保证了蛋白的高纯度和稳定性。生物素化修饰则使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。 在免疫调节研究中，重组生物素化人NKG2A&CD94蛋白可用于探索NKG2A和CD94与其配体的结合机制，以及这种结合如何影响NK细胞的活化和功能。

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