IL - 1β是一种关键的促炎细胞因子，在马类的免疫反应和炎症过程中发挥着重要作用。

重组大鼠白细胞介素-17A（Recombinant Rat IL-17A）是一种重要的细胞因子，在免疫调节和炎症反应中发挥着关键作用。IL-17A属于IL-17家族，主要由Th17细胞分泌，参与调节免疫反应和炎症过程。 结构与特性 重组大鼠IL-17A是一种非糖基化的单链多肽，含有155个氨基酸，分子量约为17.5 kDa。它由大肠杆菌表达，纯度高于98%，内毒素水平低于1 EU/μg。这种蛋白的物理外观为无菌过滤的白色冻干粉末。 生物活性与功能 重组大鼠IL-17A具有显著的免疫调节活性。它能够诱导多种细胞类型，如成纤维细胞、内皮细胞和上皮细胞等，产生促炎细胞因子和趋化因子，如IL-6、IL-8和CXCL1。IL-17A还能够促进中性粒细胞的趋化和活化，增强其抗菌能力。此外，IL-17A在自身免疫性疾病和慢性炎症中发挥重要作用，如银屑病、类风湿性关节炎和炎症性肠病。 表达与作用机制 IL-17A主要由Th17细胞分泌，其表达受到多种细胞因子的调控，如TGF-β和IL-6。

通过对该肽段磷酸化状态的深入研究，有望为相关疾病的诊断和治疗提供新的策略和思路。

自噬是一种细胞内的降解过程，通过形成双层膜结构的自噬体，将受损的细胞器和多余的蛋白质包裹起来，并将其运输到溶酶体进行降解。这一过程对于维持细胞内环境的稳定和细胞的生存至关重要。微管相关蛋白 1 轻链 3B（LC3B）是自噬过程中的关键蛋白，Rabbit anti-LC3B Polyclonal Antibody 是一种特异性识别 LC3B 的多克隆抗体，为研究自噬机制及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 LC3B 是自噬过程中的标志性蛋白，它在自噬体的形成和成熟过程中发挥着关键作用。在自噬过程中，LC3B 从胞质型（LC3B-I）转化为膜结合型（LC3B-II），这一转化是自噬体形成的标志。LC3B-II 的水平通常被用作评估细胞自噬活性的重要指标。此外，LC3B 还参与自噬体与溶酶体的融合过程，确保自噬体内容物的降解。 Rabbit anti-LC3B Polyclonal Antibody 具有高度的特异性和亲和力，能够特异性地识别 LC3B 蛋白。这种抗体适用于多种实验技术，包括免疫印迹（Western Blot）、免疫组织化学（IHC）和免疫荧光（IF）。

T7 RNA聚合酶不仅在噬菌体的生命周期中发挥着关键作用，还在生物技术领域大放异彩。

重组食蟹猴NKG2C&CD94蛋白（Recombinant Cynomolgus NKG2C&CD94 Protein, N-His, C-Flag）是一种通过重组技术生产的蛋白质复合物，为研究免疫细胞的激活机制和相关疾病提供了重要的工具。NKG2C和CD94是自然杀伤细胞（NK细胞）表面的重要受体，它们共同形成异二聚体复合物，参与调节NK细胞的活化和细胞毒性功能。 在免疫系统中，NKG2C&CD94复合物通过识别靶细胞表面的MHC I类分子相关链A/B（MICA/B），传递激活信号，增强NK细胞的细胞毒性作用。这种激活机制对于清除病毒感染细胞和癌变细胞至关重要。此外，NKG2C&CD94复合物还参与调节免疫细胞间的相互作用，维持免疫系统的稳态。 重组食蟹猴NKG2C&CD94蛋白的开发为研究其功能提供了强大的技术支持。通过重组DNA技术和N-His（N端组氨酸标签）和C-Flag（C端Flag标签）的添加，该蛋白复合物的纯度和稳定性得到显著提高，便于后续的实验操作和检测。N-His标签有助于蛋白的纯化，而C-Flag标签则便于在实验中快速、特异地识别和分离该蛋白。

TNFR1 信号的异常激活也可能导致慢性炎症和自身免疫性疾病的发生。

Recombinant Biotinylated Cynomolgus Siglec-10 Protein, His-Avi Tag（生物素标记的食蟹猴Siglec-10蛋白，带组氨酸和生物素酰化标签）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，为研究免疫调节、炎症反应以及相关疾病机制提供了重要的工具。Siglec-10（唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素10）是一种免疫调节分子，主要表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞）和某些内皮细胞表面，参与调节免疫细胞的激活、细胞间信号传导以及免疫耐受。 Siglec-10通过识别细胞表面的唾液酸化糖链，传递抑制性信号，调节免疫细胞的活化状态。在免疫系统中，Siglec-10的高表达通常与免疫抑制相关，例如在某些自身免疫疾病和肿瘤微环境中，Siglec-10的异常表达可能导致免疫细胞的功能失调，影响疾病的进展。因此，Siglec-10被认为是免疫调节和疾病治疗的潜在靶点。 生物素标记技术为Siglec-10的研究提供了强大的支持。

它在维持皮肤屏障功能、调节水分保持和防止外界物质入侵方面具有重要作用。

Human Papillomavirus (HPV) E7 Protein (49-57) 是一种源自人乳头瘤病毒（HPV）E7蛋白的关键肽段，因其在宫颈癌免疫反应中的重要作用而备受关注。HPV是导致宫颈癌的主要病原体之一，而E7蛋白是HPV的致癌蛋白，能够抑制宿主细胞的肿瘤抑制基因，从而促进细胞的癌变。E7蛋白的49-57片段是一个重要的免疫表位，能够被宿主的免疫系统识别，激活免疫反应。 HPV E7蛋白的功能 HPV E7蛋白是一种小分子蛋白，能够与宿主细胞的视网膜母细胞瘤蛋白（pRb）结合并抑制其功能。pRb是细胞周期调控的关键蛋白，能够阻止细胞从G1期进入S期，从而抑制细胞增殖。E7蛋白通过抑制pRb的功能，解除细胞周期的限制，导致细胞过度增殖，最终可能引发癌变。因此，E7蛋白是HPV致癌机制的核心。 E7 (49-57)表位的免疫学意义 E7 (49-57)是HPV E7蛋白的一个关键表位，位于E7蛋白的第49至57位氨基酸。这一表位能够被宿主的主要组织相容性复合体（MHC）I类分子呈递，激活细胞毒性T淋巴细胞（CTL）。

GCP-2还参与调节血管内皮细胞的通透性，促进炎症细胞的外渗，加速炎症部位的修复过程。

TFLLR是一种合成肽，其氨基酸序列为Tyr-Phe-Leu-Leu-Arg，是人胰岛素受体（Insulin Receptor, IR）的激活表位。它能够模拟胰岛素的结合位点，激活胰岛素受体，从而在细胞信号传导和代谢调节中发挥重要作用。 胰岛素受体与TFLLR 胰岛素受体是一种受体酪氨酸激酶（RTK），在调节葡萄糖代谢、细胞生长和分化中起着关键作用。胰岛素与其受体结合后，激活受体的酪氨酸激酶活性，进而启动一系列下游信号通路，如PI3K-Akt通路和MAPK通路，这些通路对于维持细胞的正常生理功能至关重要。 TFLLR肽段是基于胰岛素受体的激活机制设计的。它能够特异性地结合胰岛素受体的α亚基，模拟胰岛素的结合位点，从而激活受体的酪氨酸激酶活性。这种激活方式与胰岛素激活受体的方式相似，但TFLLR具有更高的特异性和稳定性。 应用领域 TFLLR在生物医学研究中具有广泛的应用。首先，它被用于研究胰岛素信号传导通路。通过激活胰岛素受体，TFLLR可以帮助科学家了解受体激活后的下游信号事件，以及这些信号通路在细胞代谢和生长中的作用。

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