它广泛应用于分子克隆、基因工程以及高通量测序（NGS）文库构建等领域。

在细胞生物学和分子生物学领域，G蛋白偶联受体（GPCR）在细胞信号传导中发挥着关键作用。GPR97作为一种新兴的GPCR，其功能和调控机制尚未完全明确，但已知其在多种细胞类型中表达，并可能参与调节细胞的增殖、分化和迁移。因此，深入研究GPR97的功能和调控机制对于理解细胞信号传导的复杂网络具有重要意义。Rabbit anti-GPR97 Polyclonal Antibody作为一种特异性抗体，为这一领域的研究提供了强大的工具。 GPR97的生物学功能 GPR97是一种G蛋白偶联受体，主要表达在多种细胞类型中，包括神经细胞、免疫细胞和某些肿瘤细胞。尽管其具体的内源性配体尚未完全明确，但GPR97已被证明可以调节细胞的多种功能。研究表明，GPR97的激活可能影响细胞的增殖、分化和迁移，这使其在神经发育、免疫反应和肿瘤生物学中具有潜在的重要作用。此外，GPR97的异常表达和功能失调可能与多种疾病相关，如神经退行性疾病和某些癌症。

它能够促进神经元的存活和生长，特别是在应激条件下，PACAP (6-38) 可以保护神经元免受损伤。

蛋白酶激活受体-2（Protease-Activated Receptor-2，PAR-2）是一种G蛋白偶联受体，广泛存在于多种细胞类型中，包括内皮细胞、上皮细胞和免疫细胞。PAR-2在炎症反应、疼痛感知和组织修复等生理过程中发挥重要作用。PAR-2激活肽（PAR-2 Activating Peptide）是一种合成的多肽，能够特异性激活PAR-2，从而模拟蛋白酶对PAR-2的激活作用，是研究PAR-2功能的重要工具。 PAR-2激活肽的作用机制 PAR-2激活肽通过模拟胰蛋白酶等蛋白酶的作用，激活PAR-2受体。当PAR-2激活肽与PAR-2结合时，受体的N端结构域发生构象变化，暴露出一个新的N端序列，这一序列能够与受体的跨膜结构域相互作用，从而激活受体。激活后的PAR-2能够通过G蛋白偶联信号通路，引发多种细胞内信号反应，如增加细胞内钙离子浓度、激活蛋白激酶C（PKC）和促进细胞因子的释放。 研究与应用 PAR-2激活肽在多个研究领域具有重要应用。在炎症研究中，PAR-2激活肽能够激活内皮细胞和免疫细胞，促进炎症因子的产生和释放，从而研究炎症反应的机制。

在临床应用方面，重组FcγRIIA的研究也有望为开发新型免疫治疗药物提供支持。

在人类细胞的复杂调控网络中，TSG（肿瘤抑制基因）扮演着至关重要的角色。这些基因的正常表达和功能对于维持细胞的正常生长、分化和凋亡至关重要，它们是细胞健康和组织稳态的关键守护者。 TSG通过多种机制抑制肿瘤的发生和发展。首先，它们可以调控细胞周期的进程，确保细胞在适当的时机进行分裂和增殖。例如，某些TSG能够抑制细胞周期蛋白依赖性激酶（CDK）的活性，从而阻止细胞进入有丝分裂期，避免过度增殖。其次，TSG还参与细胞凋亡的调控，当细胞受到损伤或发生基因突变时，TSG可以启动细胞凋亡程序，清除这些潜在的癌变细胞，防止肿瘤的形成。 在人类癌症中，TSG的突变或失活是常见的现象。许多肿瘤抑制基因的突变会导致它们的功能丧失，从而使细胞失去正常的生长调控，进而引发肿瘤的发生。例如，p53基因是人类中最著名的TSG之一，它在超过50%的癌症中发生突变或失活。p53基因的突变会导致细胞对DNA损伤的响应能力下降，细胞凋亡机制受损，从而促进肿瘤的发展。 为了更好地理解TSG在肿瘤发生中的作用，科学家们正在深入研究这些基因的调控机制和功能。

这种抗体在多种实验技术中具有广泛的应用，包括免疫沉淀、免疫印迹、免疫荧光和免疫组织化学等。

在生物化学和代谢研究领域，Rabbit anti-MVK Polyclonal Antibody 是一种重要的研究工具，它为科学家们深入探索甲羟戊酸激酶（MVK）的功能及其在胆固醇合成和代谢调控中的作用提供了有力支持。 MVK 是胆固醇生物合成途径中的一个关键酶，参与催化甲羟戊酸（mevalonate）转化为磷酸二甲羟戊酸（mevalonate phosphate）的反应。这一过程是胆固醇合成途径中的限速步骤之一，对于维持细胞内胆固醇水平的稳态至关重要。胆固醇不仅是细胞膜的重要组成部分，还在激素合成、细胞信号传导和脂蛋白代谢中发挥关键作用。因此，MVK 的活性对于细胞的正常生理功能和整体代谢平衡具有深远影响。 Rabbit anti-MVK Polyclonal Antibody 是通过将 MVK 蛋白或其特定片段注射到兔子体内，刺激兔子的免疫系统产生针对 MVK 的多种抗体。这些抗体经过严格的纯化和鉴定，具有高度的特异性和亲和力，能够精准地识别并结合 MVK 蛋白，而不会与其他代谢酶发生交叉反应。

MPD1能够将鞘氨醇-1-磷酸（S1P）水解为鞘氨醇，这一过程对于细胞内S1P的水平调控至关重要。

在分子生物学和生物化学研究中，DNA的合成、修复和修饰是基因表达调控和遗传信息传递的重要环节。大肠杆菌聚合酶I大片段（Klenow Fragment）作为一种高效、多功能的酶，为这些研究提供了强大的支持。 产品特点 大肠杆菌聚合酶I大片段是大肠杆菌DNA聚合酶I经过蛋白酶处理后得到的大片段，保留了DNA聚合酶和3'→5'外切酶的活性，但失去了5'→3'外切酶的活性。这种酶具有以下显著特点： 高效合成：能够高效地催化DNA合成反应，适合多种DNA模板。 高保真性：具有3'→5'外切酶活性，能够校对合成的DNA，确保合成的准确性。 温和反应条件：在中性pH和较低温度下工作，适合多种实验条件。 应用场景 DNA合成：用于DNA片段的合成和扩增，例如在PCR反应中，Klenow Fragment可以用于填补DNA缺口，生成完整的DNA片段。 DNA修复：利用其3'→5'外切酶活性，Klenow Fragment可以修复DNA损伤，确保DNA的完整性和稳定性。 DNA标记：在DNA末端标记实验中，Klenow Fragment可以用于添加放射性或荧光标记的核苷酸，用于后续的DNA检测和分析。

BD-3在研究皮肤疾病和某些感染性疾病中的表达差异时也具有重要价值。

TNF-α（肿瘤坏死因子 - α）是一种重要的细胞因子，在炎症反应、免疫调节和细胞凋亡中发挥着关键作用。人源 TNF-α 的突变型（mutant）通过特定的氨基酸替换或缺失，改变了其生物活性和功能，为研究 TNF-α 的作用机制和开发新型治疗方法提供了新的途径。 结构与功能 TNF-α 是一种由 233 个氨基酸组成的多肽，主要由巨噬细胞、单核细胞和某些淋巴细胞分泌。它通过与两种细胞表面受体（TNFR1 和 TNFR2）结合，激活下游信号通路，从而调节细胞的增殖、分化、存活和凋亡。TNF-α 在炎症反应中起着核心作用，能够促进炎症因子的产生和释放，增强免疫反应。 突变型 TNF-α 的特点 突变型 TNF-α 通过特定的氨基酸替换或缺失，改变了其与受体的结合亲和力和生物活性。例如，某些突变型 TNF-α 可能具有更高的受体亲和力，从而增强其促炎作用；而另一些突变型则可能通过改变其结构，降低其生物活性，用于研究 TNF-α 信号通路的抑制机制。这些突变型 TNF-α 为研究 TNF-α 的功能和作用机制提供了有力的工具。

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