它能够诱导肿瘤细胞的坏死和凋亡，抑制肿瘤细胞的生长和增殖。

Biotinylated Recombinant Human HGFR（生物素标记重组人类肝细胞生长因子受体，也称为MET）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，广泛应用于生物医学研究和临床治疗中。HGFR是一种受体酪氨酸激酶，在细胞增殖、分化、迁移和存活中发挥关键作用，是多种癌症治疗的重要靶点。 生物学功能与应用 HGFR主要通过与肝细胞生长因子（HGF）结合，激活下游信号通路，如PI3K-Akt和MAPK通路，调节细胞的增殖和存活。在正常生理过程中，HGFR参与组织修复和再生。然而，在多种癌症中，HGFR的异常激活与肿瘤的增殖、侵袭和转移密切相关。生物素标记的HGFR蛋白能够与链霉亲和素（streptavidin）结合，形成极高的亲和力复合物，用于流式细胞术、免疫沉淀和细胞分选等实验技术，实现对HGFR阳性细胞的精准识别和分离。 临床应用前景 在临床治疗方面，生物素标记的HGFR蛋白可用于开发靶向治疗药物。例如，通过将HGFR蛋白与抗体药物偶联（ADC），能够特异性地识别并杀伤表达HGFR的肿瘤细胞，减少对正常细胞的损伤，提高治疗的安全性和有效性。

在心脏发育中，Periostin能够支持心肌细胞的黏附和分化，确保心脏结构的正常形成。

在生物医学研究中，Recombinant Mouse CDH6（重组小鼠CDH6蛋白）正逐渐成为研究的热点。CDH6，也称为K-钙黏蛋白（K-cadherin），是一种经典的钙黏蛋白家族成员，主要表达于多种上皮细胞，尤其是在肾脏、肺和某些内分泌腺中。它在细胞黏附、组织稳态以及细胞间信号传导中发挥着重要作用。 CDH6的功能与作用机制 CDH6的主要功能是介导细胞间的黏附作用。作为一种经典的钙黏蛋白，CDH6通过其细胞外的钙依赖性结构域与其他CDH6分子相互作用，形成细胞间的黏附连接。这种黏附作用对于维持组织的完整性和稳定性至关重要，尤其是在上皮细胞的极性和功能维持中。例如，在肾脏中，CDH6的表达有助于维持肾小管上皮细胞的紧密连接，确保正常的肾功能。 此外，CDH6还参与调节细胞间的信号传导。通过与细胞内的β-连环蛋白（β-catenin）等信号分子相互作用，CDH6能够影响细胞的增殖、分化和存活。在某些病理状态下，如肿瘤发生和转移，CDH6的表达水平可能会发生变化，影响细胞间的黏附和组织的完整性。

随着研究的不断深入，C-Peptide 有望为糖尿病及其并发症的治疗提供新的策略和方法。

Flagelin22是一种源自细菌鞭毛蛋白的肽段，因其在免疫反应和植物病理学中的重要作用而受到广泛关注。鞭毛蛋白是细菌鞭毛的主要组成成分，而Flagelin22作为其关键片段，能够激活宿主的免疫反应，从而在植物抗病机制中发挥重要作用。 Flagelin22的结构与功能 Flagelin22的序列通常为：FLGSRDLRSDGKASR，由22个氨基酸组成。这一片段位于鞭毛蛋白的保守区域，能够被植物细胞表面的模式识别受体（PRRs）识别。具体来说，Flagelin22能够激活植物的免疫反应，启动一系列防御机制，从而抵御细菌的入侵。 激活免疫反应 在植物病理学中，Flagelin22是研究植物免疫反应的重要工具。研究表明，Flagelin22能够被植物细胞表面的受体FLS2识别，激活下游的信号传导通路。这一过程包括激活丝裂原活化蛋白激酶（MAPK）级联反应、产生活性氧（ROS）和合成防御相关基因。这些反应共同构成了植物的先天免疫系统，能够有效抵御细菌的入侵。 研究与应用 Flagelin22在植物病理学和免疫学研究中具有重要应用。

该试剂盒也适用于 RNA 合成相关的生化实验，例如研究 RNA 聚合酶的活性或探索核酸合成的调控机制

重组人KLKB1蛋白（Recombinant Human KLKB1 Protein, His Tag）是一种重要的丝氨酸蛋白酶，又称血浆激肽释放酶（Plasma Kallikrein），在凝血、炎症反应、血压调节及补体激活等多种生理过程中发挥关键作用。KLKB1主要由肝脏合成，以无活性的酶原形式存在于血浆中，经因子XIIa切割后激活，参与激肽释放酶-激肽系统（Kallikrein-Kinin System）的级联反应。 该重组蛋白采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验操作，如酶活性分析、抑制剂筛选及蛋白相互作用研究等。 KLKB1在多种疾病中具有重要作用，包括遗传性血管性水肿、血栓形成、炎症性疾病及糖尿病并发症等。因此，重组人KLKB1蛋白不仅是研究凝血和炎症机制的重要工具，也为开发相关疾病的治疗药物提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。

这种结构设计使其能够高效地识别和检测靶向NY-ESO-1的CD8+ T细胞。

重组食蟹猴 MICA 蛋白（His 标签）是一种重要的免疫调节分子，属于主要组织相容性复合体（MHC）I 类相关蛋白家族。它在免疫监视和肿瘤免疫中发挥着关键作用，是研究免疫反应和肿瘤免疫逃逸的重要工具。 MICA 蛋白主要表达在应激细胞和肿瘤细胞表面，能够被自然杀伤（NK）细胞和某些细胞毒性 T 细胞（CTL）表面的 NKG2D 受体识别。这种识别激活了 NK 细胞和 CTL 的细胞毒性，促使它们攻击并清除应激细胞和肿瘤细胞。MICA 蛋白的表达是机体免疫监视机制的重要组成部分，有助于防止肿瘤的形成和进展。 重组技术的应用使得重组食蟹猴 MICA 蛋白（His 标签）的生产成为可能。His 标签的添加不仅便于蛋白的纯化和检测，还为后续的功能研究提供了便利。通过金属离子亲和层析等技术，研究人员能够高效地从细胞培养上清中分离出高纯度的 MICA 蛋白，从而深入探究其在免疫监视中的作用机制。 在疾病研究方面，MICA 蛋白的异常表达与多种疾病相关。例如，在某些肿瘤中，MICA 蛋白的表达水平可能发生变化，影响 NK 细胞和 CTL 的识别和攻击能力。

在炎症模型中，重组SLPI蛋白能够显著抑制炎症因子的产生，减轻组织损伤。

在表观遗传学的研究中，组蛋白修饰是调控基因表达和细胞功能的关键机制之一。近年来，组蛋白 H2B 的丁酰化修饰（Butyrylation）作为一种新兴的修饰类型，逐渐引起了科学家们的关注。Mouse Anti-Butyryl-Histone H2B Monoclonal Antibody 作为一种高特异性的单克隆抗体，为科学家们提供了一个强大的工具，用于深入研究组蛋白 H2B 丁酰化修饰在细胞生理和病理过程中的作用。 组蛋白 H2B 是染色质的基本组成成分之一，其上的赖氨酸残基可以通过多种修饰发生化学改变，从而影响染色质的结构和基因表达。丁酰化修饰是一种在组蛋白赖氨酸残基上添加丁酸基团的化学修饰。这种修饰能够改变组蛋白的电荷分布，从而影响染色质的结构和基因表达。研究表明，组蛋白 H2B 的丁酰化修饰可能与细胞代谢、基因转录调控、细胞分化以及癌症发生等过程密切相关。 Mouse Anti-Butyryl-Histone H2B Monoclonal Antibody 是一种针对丁酰化组蛋白 H2B 的单克隆抗体。这种抗体具有高度的特异性和灵敏度，能够准确识别和结合丁酰化的组蛋白 H2B。

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