在骨质疏松的治疗中，BMP-2可以增强骨密度，提高骨骼的抗压能力，降低骨折的风险。

Mouse anti-Progesterone Receptor Monoclonal Antibody（克隆 8H3）是小鼠 IgG1 亚型、亲和力成熟的高特异性单克隆抗体，可精准识别人、大鼠、小鼠等物种的孕激素受体（Progesterone Receptor，PR），适用于 Western blot、免疫组化、免疫荧光及免疫共沉淀，为生殖内分泌、乳腺癌分型与激素治疗研究提供核心检测工具。 PR 属于核受体超家族，分子量约 116 kDa（PR-B 全长），经启动子选择性转录可产生 PR-A（83 kDa）与 PR-B 两种亚型。与孕激素结合后，PR 发生构象变化并同源或异源二聚化，通过锌指结构域结合至孕激素反应元件（PRE），招募共激活因子 SRC-1、NCoA-2 等，启动下游乳腺发育、子宫蜕膜化及神经保护相关基因转录。临床层面，PR 阳性是乳腺癌激素受体亚型的重要指标，与 ER 共同指导内分泌治疗（如他莫昔芬、氟维司群）；PR 表达缺失则提示激素非依赖性增殖及预后不良，因此准确检测 PR 表达水平对乳腺癌患者治疗决策至关重要。

DL15000DNAMarker凭借其广泛的分离范围清晰的电泳条带和便捷的使用方法成为不可或缺的工具

Nectin-4（黏附分子4）是一种细胞黏附分子，属于免疫球蛋白超家族，主要参与细胞间黏附和细胞极性维持。近年来，Nectin-4因其在多种癌症中的异常高表达而受到广泛关注，尤其是在三阴性乳腺癌、膀胱癌、肺癌和结直肠癌中。Nectin-4的高表达与肿瘤的侵袭性、转移能力和预后不良密切相关，使其成为癌症研究和治疗的重要靶点。Biotinylated Human Nectin-4 Protein, His-Avi Tag（生物素标记的人Nectin-4蛋白，带His-Avi标签）作为一种创新的实验工具，为深入研究Nectin-4的功能及其在肿瘤中的作用提供了强大的技术支持。 Nectin-4的功能与作用机制 Nectin-4通过其免疫球蛋白样结构域与其他细胞黏附分子相互作用，调节细胞间黏附和细胞极性。在正常生理条件下，Nectin-4参与上皮细胞的黏附和组织形态维持。然而，在肿瘤细胞中，Nectin-4的异常高表达和异常定位促进了肿瘤细胞的增殖、迁移和侵袭。此外，Nectin-4还参与肿瘤微环境的形成，影响肿瘤细胞与基质细胞之间的相互作用。

通过抑制 IL - 5 的活性或阻断其信号通路，有望减轻过敏反应，缓解疾病症状。

线粒体丙酮酸脱氢酶复合体（PDC）是糖代谢的“守门人”，而E2亚基（二氢硫辛酰胺乙酰转移酶）更是其催化与调控的核心。Mouse anti-Pyruvate Dehydrogenase E2 Monoclonal Antibody（克隆号4A4）以大肠杆菌表达的人源E2蛋白片段为免疫原，经亲和层析纯化，IgG1亚型、无偶联，浓度1 mg/mL，可在WB、ICC/IF与IP多平台中精准识别内源PDHE2。WB推荐稀释比1:500-1:1000，可在HepG2、293T、大鼠心肌及小鼠脑组织裂解液中检出单一条带，分子量约70 kDa，与理论值高度吻合；ICC/IF工作浓度1:100-200，能在4%多聚甲醛固定的HeLa细胞中清晰勾勒线粒体网状结构，与MitoTracker共定位皮尔森系数>0.92；IP实验1:20比例即可高效富集完整PDC，为乙酰化修饰及代谢流分析提供高纯度样本。抗体保存于含50%甘油、0.02%叠氮钠的PBS中，-20 °C可稳定12个月，避免反复冻融。

在一些血液系统恶性肿瘤和自身免疫性疾病中，JAK2的过度激活与疾病的发生和发展密切相关。

在细胞生物学和分子生物学研究中，泛素（Ubiquitin）是一种高度保守的小分子蛋白，广泛参与蛋白质降解、细胞周期调控、信号转导以及应激反应等过程。泛素在第 65 位丝氨酸（pS65）的磷酸化状态对于其功能的调控具有重要意义。Rabbit anti-Ubiquitin(pS65) polyclonal antibody 是一种特异性识别泛素在 pS65 位点磷酸化的抗体，为研究泛素的功能和调控机制提供了有力支持。 泛素的生物学功能 泛素是一种关键的修饰蛋白，通过共价结合到目标蛋白上，标记这些蛋白进行降解或调节其功能。泛素化修饰在细胞内多种生物学过程中发挥重要作用，包括蛋白质降解、细胞周期调控、信号转导和应激反应。泛素在第 65 位丝氨酸的磷酸化状态能够显著影响其修饰功能，从而调节目标蛋白的稳定性、活性和细胞定位。

它在胚胎发育过程中对神经系统的形成和发育至关重要，能够诱导神经干细胞的增殖和分化。

重组小鼠CADM3（Cell Adhesion Molecule 3）蛋白是一种通过基因工程技术制备的细胞黏附分子，属于免疫球蛋白超家族。CADM3在细胞黏附、神经发育以及突触形成中发挥着重要作用，是神经科学和细胞生物学研究中的重要工具。 CADM3的生物学功能 CADM3是一种同源细胞黏附分子，主要表达于神经元和某些非神经细胞中。它通过其免疫球蛋白样结构域介导细胞间的同源黏附，促进细胞间的接触和信号传导。在神经系统中，CADM3在神经元的发育、轴突导向和突触形成中起关键作用。研究表明，CADM3能够调节神经元的形态发生和突触可塑性，影响神经系统的功能维持。 此外，CADM3还参与调节细胞间的信号传导，影响细胞的增殖和分化。在某些病理状态下，CADM3的表达异常可能与神经退行性疾病和肿瘤的发生发展有关。 重组小鼠CADM3蛋白（His标签）的优势 重组小鼠CADM3蛋白通过基因工程技术制备，具有以下显著优势： 高纯度和高稳定性：通过His标签，CADM3蛋白能够通过金属螯合层析（如镍柱）进行高效纯化，同时保持其天然活性和稳定性。

它在神经系统中作为主要的兴奋性神经递质，并且参与许多代谢途径。

Recombinant Mouse TRAIL R2（重组小鼠肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体受体2，带组氨酸标签）是一种在细胞凋亡和肿瘤治疗中发挥关键作用的受体蛋白。TRAIL R2，也称为DR5，属于肿瘤坏死因子受体超家族，主要通过与TRAIL（肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体）结合，诱导细胞凋亡。 在细胞凋亡中的作用 TRAIL R2通过其死亡结构域（DD）介导的信号传导，激活细胞内的凋亡途径。当TRAIL与TRAIL R2结合后，受体的死亡结构域会招募FADD（Fas相关死亡域蛋白），进而激活Caspase-8，启动细胞凋亡的级联反应。这一过程在调节细胞稳态和清除异常细胞中起着重要作用。 在肿瘤治疗中的作用 TRAIL及其受体（包括TRAIL R1和TRAIL R2）在肿瘤治疗中具有重要应用前景。许多肿瘤细胞对TRAIL诱导的凋亡敏感，而正常细胞则相对耐受。因此，TRAIL及其受体被认为是潜在的抗肿瘤靶点。通过激活TRAIL R2，可以诱导肿瘤细胞的凋亡，从而抑制肿瘤的生长和进展。例如，针对TRAIL R2的激动剂抗体正在开发中，有望为肿瘤治疗提供新的策略。

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