在现代免疫学研究中，荧光标记的蛋白质已成为揭示细胞表面分子功能和细胞间相互作用的重要工具。

虫花棒束孢（Isaria farinosa）是一种广布于温带至亚热带的昆虫病原真菌，常被称为“虫花”。它隶属子囊菌亚门麦角菌目，无性阶段形成密集的孢梗束：柄部细如发丝，蛋壳色至米黄色；头部多枝、白色粉末状，是分生孢子聚集区，高2–3.8 cm，远望似一小簇“白珊瑚”插在虫体上。 生态上，它春至秋群生于鳞翅目昆虫的蛹或幼虫上，先以菌丝穿透体壁，耗尽血淋巴营养，形成白色菌核，随后从虫节缝抽出孢梗束，完成“虫—草”转化，在竹林、果园及耕地边缘均可出现，河北、四川、浙江、福建、云南等地均有记录。 别看它体量纤小，代谢“暗仓”却十分丰富。菌丝体与孢子粉含虫草素、虫草酸、腺苷、虫草多糖、麦角甾醇及有机硒等活性成分，体外对S-180肉瘤抑制率可达38.6%，乙醇提取物还具有镇静、镇痛、解热及祛痰作用，亚急性毒性试验未见明显异常，为开发天然抗肿瘤、免疫调节和神经保护制剂提供了新选择。 培养室中，25 ℃、PDA 上菌落洁白绒毛状，7 日扩径 4 cm；若用含 1 % 蚕蛹粉的液体培养基，可诱导虫草素产量提高 30 %，深层发酵 5 d 即可收获高活性胞外多糖。

在一些慢性炎症性疾病中，如类风湿性关节炎、慢性阻塞性肺疾病等，IL - 8 的水平往往显著升高。

葡萄糖依赖性胰岛素促进多肽（GIP）是一种重要的肠促胰岛素激素，主要由肠道K细胞分泌，参与调节血糖水平和能量代谢。GIP通过激活其受体GIPR，促进胰岛素分泌，调节脂肪合成和能量平衡。Recombinant Human GIP Protein, hFc Tag（重组人GIP蛋白，hFc标签）作为一种创新的研究工具，为深入研究GIP的功能和机制提供了强大的支持。 GIP在调节血糖水平和能量代谢中发挥关键作用。它通过与GIPR结合，激活下游信号通路，促进胰岛素分泌，增强葡萄糖摄取和利用。此外，GIP还参与调节脂肪合成和能量储存，对维持能量平衡至关重要。GIP的功能异常与多种代谢性疾病密切相关，如2型糖尿病和肥胖症。 重组人GIP蛋白（hFc标签）通过基因工程技术生产，融合了人类IgG1的Fc片段。这种设计不仅提高了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过蛋白A或蛋白G进行高效纯化和检测。hFc标签的引入还赋予了该蛋白与FcγR（Fcγ受体）结合的能力，使其在细胞实验中能够模拟天然GIP的生物学功能，为研究其信号传导和细胞生物学功能提供了独特的优势。

在临床研究中，重组人 IL - 11（Human IL - 11）的应用前景备受关注。

在分子生物学和细胞生物学研究中，Rabbit anti-SFRS11 Polyclonal Antibody（兔抗SFRS11多克隆抗体）是研究SFRS11这一关键蛋白的重要工具。SFRS11（也称为SRp20）是一种Ser/Arg富含蛋白（SR蛋白），在RNA剪接过程中发挥着重要作用，对基因表达调控和细胞功能维持至关重要。 SFRS11的生物学功能 SFRS11是SR蛋白家族的成员之一，主要参与前体mRNA（pre-mRNA）的剪接过程。在真核细胞中，pre-mRNA需要经过剪接去除内含子并连接外显子，才能形成成熟的mRNA。SFRS11通过识别和结合特定的RNA序列元件，促进剪接体的组装和剪接反应的进行。它在选择性剪接中也起着关键作用，通过调节不同外显子的包含或跳过，生成多种mRNA异构体，从而增加蛋白质的多样性。此外，SFRS11还参与mRNA的转运和稳定性调节，影响基因表达的多个环节。异常的SFRS11功能与多种疾病相关，包括癌症和某些神经退行性疾病。

储存方面，建议分装后于 –20 °C 保存，避免反复冻融以保持活性。

重组人TNFR2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了hFc标签，便于纯化和检测。TNFR2（Tumor Necrosis Factor Receptor 2）是TNF-α的另一种受体，主要参与免疫调节、组织修复和细胞存活等生物学过程。与TNFR1不同，TNFR2主要在免疫细胞（如T细胞、B细胞、树突状细胞）和非免疫细胞（如内皮细胞、成纤维细胞）上表达，且其信号转导主要促进细胞存活和组织修复。 TNFR2的功能与机制 TNFR2通过其胞外区与TNF-α结合，激活下游的信号通路。TNFR2的信号转导依赖于其胞内段的结构域，能够激活NF-κB、MAPK等信号通路，进而调节细胞的存活、增殖和组织修复。TNFR2在免疫调节中发挥重要作用，通过促进T细胞的存活和功能，调节免疫反应。此外，TNFR2还参与调节血管生成和组织修复，对维持组织稳态至关重要。TNFR2的功能异常与多种疾病相关，如自身免疫性疾病、心血管疾病和肿瘤。

在癌症研究中，VEGF120 的作用机制和调控途径为开发新型抗癌药物提供了重要线索。

Nano-Tag(9) 由 15 个氨基酸组成（序列专利），分子量不足 1.8 kDa，却与纳米抗体定向进化的“NbV4”骨架形成 pM 级亲和力，兼具“极小体积-极高亲和-温和洗脱”三大优势，是晶体学、冷冻电镜及快速纯化的理想隐形标签。本品为鼠源 IgG1 单克隆抗体，以合成 Nano-Tag(9)-KLH 偶联物免疫 Balb/c 小鼠，杂交瘤筛选后 Protein G 精制，纯度 > 98%，ELISA 效价 ≥ 1:6×10⁶；Western blot 检测限低至 0.02 µg/mL，可识别位于 N 端、C 端或内部环区的 Nano-Tag(9)，与 His、FLAG、HA、Strep-Tag II 交叉 150；若用于免疫沉淀，0.5 µg 交联 Protein G 磁珠 15 min 可富集 > 95% 靶蛋白，3 M MgCl₂ 温和洗脱保持酶活与蛋白复合完整，为冷冻电镜样品制备提供“零背景”富集。

借助基因编辑与合成生物学技术，有望进一步释放其在生物医药与绿色催化领域的应用价值。

Rat Lymphotactin（大鼠淋巴趋化因子，也称XCL1）是一种重要的趋化因子，属于C趋化因子家族。它在免疫系统中发挥着关键作用，主要通过吸引和激活免疫细胞，参与调节免疫反应和炎症过程。 基本特性与功能 Rat Lymphotactin是一种小分子蛋白，分子量约为10 kDa。它通过与细胞表面的趋化因子受体XCR1结合，发挥其生物学活性。Lymphotactin主要由T细胞和NK细胞分泌，能够特异性地吸引淋巴细胞，尤其是CD8+ T细胞和NK细胞，到炎症部位，增强免疫反应。 在免疫反应中的作用 Rat Lymphotactin在免疫反应中起着重要作用。它能够吸引CD8+ T细胞和NK细胞到炎症部位，促进这些细胞的活化和功能发挥。此外，Lymphotactin还能够调节免疫细胞的增殖和存活，影响免疫反应的强度和持续时间。在某些慢性感染和肿瘤中，Lymphotactin的表达增加，有助于增强免疫细胞的抗病原体和抗肿瘤活性。 疾病相关性 Rat Lymphotactin的异常表达与多种疾病相关。

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