因此，重组小鼠 IL - 10 有望成为一种新型的免疫治疗药物，用于增强机体的抗肿瘤免疫反应。

重组人尿激酶型纤溶酶原激活剂（Recombinant Human PLAU，简称 uPA）是细胞外基质重塑、肿瘤迁移及溶栓治疗研究的核心工具。本产品采用 CHO-K1 悬浮细胞表达，序列覆盖天然 411 aa 的前体蛋白，经分泌途径自动切除信号肽后保留完整催化结构域，C 端无额外标签，还原 SDS-PAGE 显示主条带约 48 kDa，非还原条件下可见 33 kDa 活性双链，纯度≥98%，内毒素100 000 IU/mg，Km=0.15 mM，kcat/Km=2.1×10⁵ M⁻¹s⁻¹；在纤溶平板实验中，10 ng 即可在 4 h 内形成清晰溶圈，活性与 WHO 国际标准品平行。表面等离子共振（SPR）进一步确认其与受体 PLAUR 的 KD=0.3 nM，可直接触发 MCF-7 细胞 ERK1/2 磷酸化，EC₅₀≈5 ng/mL。 制剂为无载体冻干粉，–80 ℃ 可稳定 24 个月。

在PCR产物的电泳分析中，DL500 DNA Marker可作为分子量标准，帮助研究人员快速估算未知

重组人Sonic Hedgehog（Recombinant Human SHH）是一种重要的分泌性信号分子，属于Hedgehog（Hh）信号家族。SHH在胚胎发育、细胞分化、组织再生和癌症发生中发挥着关键作用。 生物学功能 胚胎发育：SHH在胚胎发育过程中起着至关重要的作用，尤其是在神经管、肢体和内脏器官的形成中。它通过与细胞表面受体Patched（PTCH）结合，激活Smoothened（SMO）蛋白，进而调节下游信号通路，影响细胞的增殖、分化和存活。 神经发育：SHH在神经系统的发育中发挥重要作用，能够诱导神经元的分化和轴突的延伸。它还参与调节神经干细胞的自我更新和分化，维持神经系统的正常功能。 组织再生：在成体组织中，SHH参与调节干细胞的活性，促进组织的修复和再生。例如，在皮肤、肠道和肝脏等组织中，SHH信号通路的激活有助于维持干细胞的稳态和促进组织的修复。 癌症发生：SHH信号通路的异常激活与多种癌症的发生和发展相关，包括脑癌、皮肤癌、胰腺癌和结肠癌等。因此，SHH及其信号通路的抑制剂正在研究中，用于开发新的抗癌疗法。

FGF-4的作用机制复杂，其在不同组织中的功能也存在差异。

Recombinant Human Osteomodulin Protein, His Tag 是一款由 HEK293 细胞分泌表达、C 端融合 6×His 标签的小分子富亮氨酸蛋白聚糖，分子量约 35 kDa。经镍柱亲和层析与分子筛精纯，SDS-PAGE 与 SEC-MALS 显示纯度≥98%，内毒素<0.05 EU/μg，糖基化与二硫键构象均接近生理状态。Osteomodulin（OMD）主要分布于矿化骨基质，通过结合胶原纤维及整合素 α2β1，调控纤维直径并抑制异位钙化。功能实验表明，100 ng/mL 重组 OMD 可使 Saos-2 细胞的矿化结节形成量提高 2.1 倍（EC₅₀≈40 ng/mL），同时抑制羟基磷灰石沉积 35%。His 标签支持一步固定，适用于 BLI、ELISA 及骨再生支架表面修饰。冻干粉 –80 ℃ 可保存 24 个月；4 ℃ 复溶后一周内活性无衰减，每批次附糖谱与功能报告，是研究骨代谢、异位骨化及生物材料矿化调控的可靠工具。

uPAR的高表达与肿瘤的侵袭性、转移能力以及不良预后密切相关，使其成为肿瘤治疗的潜在靶点。

Human Papillomavirus (HPV) E7 Protein (49-57) 是一种源自人乳头瘤病毒（HPV）E7蛋白的关键肽段，因其在宫颈癌免疫反应中的重要作用而备受关注。HPV是导致宫颈癌的主要病原体之一，而E7蛋白是HPV的致癌蛋白，能够抑制宿主细胞的肿瘤抑制基因，从而促进细胞的癌变。E7蛋白的49-57片段是一个重要的免疫表位，能够被宿主的免疫系统识别，激活免疫反应。 HPV E7蛋白的功能 HPV E7蛋白是一种小分子蛋白，能够与宿主细胞的视网膜母细胞瘤蛋白（pRb）结合并抑制其功能。pRb是细胞周期调控的关键蛋白，能够阻止细胞从G1期进入S期，从而抑制细胞增殖。E7蛋白通过抑制pRb的功能，解除细胞周期的限制，导致细胞过度增殖，最终可能引发癌变。因此，E7蛋白是HPV致癌机制的核心。 E7 (49-57)表位的免疫学意义 E7 (49-57)是HPV E7蛋白的一个关键表位，位于E7蛋白的第49至57位氨基酸。这一表位能够被宿主的主要组织相容性复合体（MHC）I类分子呈递，激活细胞毒性T淋巴细胞（CTL）。

近年来，[Glu1]-Fibrinopeptide B的研究还拓展到了药物开发领域。

SECTM1（Secreted and Transmembrane 1）是一种同时以分泌型和膜型存在的免疫调节蛋白，通过结合CD7与未知受体，激活或抑制T、NK及单核细胞，在肿瘤逃逸与自身免疫中扮演“双面角色”。本品由CHO-K1系统表达，涵盖胞外全长结构域（aa 21-145），C端融合人IgG1 Fc（hFc）以形成同源二聚体，经Protein A与分子筛两步纯化，SDS-PAGE非还原条带≈55 kDa，纯度≥98%；内毒素<0.05 EU/µg，可安全用于小鼠体内实验。功能验证显示，该蛋白以5.8 nM亲和力结合CD7阳性Jurkat细胞，100 ng/mL即可显著增强NK92细胞脱颗粒（CD107a↑2.3倍）；在B16-F10荷瘤模型中，每周两次腹腔给药10 µg，可将肿瘤浸润CD8⁺ T细胞比例提升至对照组的2.1倍，延缓瘤体生长。hFc标签兼容ELISA、流式、免疫共沉淀及SPR，便于检测SECTM1-受体相互作用，或作为Fc-受体阻断剂的对照。该重组蛋白为解析SECTM1在免疫微环境中的双重功能、开发联合免疫治疗方案提供了高活性、标准化的研究工具。

这种重组蛋白保留了天然DPPIV的酶活性，可用于研究其在代谢、免疫和肿瘤中的作用机制。

TGF - β2（转化生长因子 - β2）是小鼠体内一种重要的细胞因子，在多种生理和病理过程中发挥着关键作用。它广泛分布于小鼠的多种细胞和组织中，包括成纤维细胞、内皮细胞、免疫细胞等，通过与特定的细胞表面受体结合，启动一系列细胞内信号传导通路，进而调节基因表达。 在胚胎发育阶段，TGF - β2对小鼠的器官形成和组织分化至关重要。它参与调控细胞的增殖、迁移和分化，确保胚胎的正常发育。例如，在小鼠的心脏发育过程中，TGF - β2信号通路的激活对于心肌细胞的分化和心脏结构的形成起着不可或缺的作用。 在组织修复和再生方面，TGF - β2同样发挥着重要作用。当小鼠组织受到损伤时，TGF - β2能够促进细胞外基质的合成和细胞的增殖，加速伤口愈合。在小鼠皮肤损伤模型中，TGF - β2的表达显著增加，推动了皮肤细胞的再生和胶原蛋白的合成，有助于恢复皮肤的完整性。 在免疫系统中，TGF - β2具有免疫调节功能。它可以抑制某些免疫细胞的过度激活，维持免疫系统的平衡，防止自身免疫性疾病的发生。

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