重组人PADI4蛋白（His Tag）的开发为研究其生物学功能和病理机制提供了有力工具。

Recombinant Human Osteoglycin（OGN）是一种富含亮氨酸重复结构域的小分子基质蛋白，又称 Mimecan，由 HEK293 真核表达系统分泌产生，分子量约 34 kDa。经镍柱亲和层析与分子筛两步纯化，纯度≥97%，内毒素<0.1 EU/μg，保留天然糖基化与二硫键构象。OGN 通过结合 I 型胶原、整合素及 TGF-β 受体，调节胶原纤维直径与成骨分化。体外实验显示，100 ng/mL 即可促进 MC3T3-E1 前成骨细胞的 ALP 活性提高 2.3 倍，EC₅₀≈30 ng/mL；在兔骨缺损模型中，局部持续释放 OGN 可显著加速 4 周内新骨体积分数（BV/TV）提升 45%。冻干粉于–80 °C 可稳定保存 24 个月，4 °C 复溶后活性保持 7 天，适用于骨再生材料复合、纤维化机制研究及眼科后弹力层修复评估。

它不仅提高了实验效率，还降低了实验成本，为分子生物学研究和临床诊断提供了强大的支持。

在免疫学研究的浩瀚领域中，LAIR1（Leukocyte Associated Immunosuppressive Receptor 1）作为一种重要的免疫调节分子，其作用机制和功能研究对于理解免疫系统的精细调控至关重要。重组生物素化人LAIR1蛋白的出现，为这一领域的研究提供了极具价值的工具。 LAIR1主要表达于多种免疫细胞表面，参与调节免疫细胞的活化与抑制过程。重组生物素化人LAIR1蛋白通过先进的生物技术手段制备，其生物素化修饰使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。这种特性使得该蛋白在实验中能够高效地与其他分子相互作用，便于研究人员进行深入的分子间相互作用研究。 在免疫细胞信号传导研究中，重组生物素化人LAIR1蛋白可用于探索LAIR1与其配体的结合机制，以及这种结合如何影响免疫细胞的活化状态。通过与链霉亲和素偶联的荧光标记物或磁珠等工具，研究人员可以精确地检测和分离与LAIR1相互作用的细胞群体，进而分析这些细胞在免疫反应中的功能变化。

该重组蛋白由大鼠 GDF15 的成熟肽序列构成，通过 His 标签进行修饰，便于纯化和检测。

CEF27 是一种合成肽，对应于Epstein-Barr病毒（EBV）BRLF-1蛋白的148-156位氨基酸。BRLF-1是一种转录激活因子，直接结合到EBV裂解基因启动子中的富含GC的基序，调控病毒裂解基因的转录。 转录激活与病毒生命周期 CEF27 继承了BRLF-1的部分功能，能够调控EBV从潜伏状态向裂解状态的转换。在EBV感染的细胞中，BRLF-1的激活是启动病毒裂解周期的关键步骤，CEF27通过结合特定的启动子区域，促进病毒基因的表达，从而推动病毒的复制和释放。 免疫反应与疫苗研究 CEF27 作为HLA-A*0301限制性表位，在免疫反应中具有重要作用。它能够被宿主细胞的抗原呈递细胞加工并呈递给T细胞，激活特异性细胞免疫反应，帮助机体清除被病毒感染的细胞。这一特性使其在疫苗开发中具有潜在应用价值，尤其是在针对EBV相关疾病（如鼻咽癌、霍奇金淋巴瘤等）的免疫治疗研究中。 研究与应用前景 CEF27 在研究EBV感染机制、病毒与宿主相互作用以及开发新的抗病毒策略方面具有重要意义。

His标签不仅便于蛋白的纯化和检测，还可以通过免疫分析技术实现对肿瘤标志物的高灵敏度检测。

Iα52 是一种源自小鼠I-A分子的片段，因其在免疫调节中的重要作用而备受关注。I-A分子是小鼠的主要组织相容性复合体（MHC）II类分子，负责呈递外源性抗原给CD4+ T细胞，从而激活免疫反应。Iα52片段在I-A分子的结构和功能中发挥关键作用，是研究免疫调节机制的重要工具。 I-A分子的功能 I-A分子是小鼠MHC II类分子的主要成分，负责将外源性抗原呈递给CD4+ T细胞。这一过程对于激活免疫反应至关重要，尤其是在细胞介导的免疫应答中。I-A分子由α链和β链组成，其中α链的第52位氨基酸（Iα52）是其功能的关键部分。 Iα52的关键作用 Iα52是I-A分子α链的一个关键氨基酸位点，对于I-A分子的结构稳定性和抗原呈递功能至关重要。研究表明，Iα52的突变会影响I-A分子的抗原结合能力和T细胞的激活效率。例如，Iα52的某些突变可能导致I-A分子无法正确呈递抗原，从而影响免疫反应的启动和维持。 此外，Iα52还参与调节I-A分子的细胞表面表达。其氨基酸序列的变化可能影响I-A分子在细胞表面的稳定性，进而影响抗原呈递的效率。这种调节作用对于维持免疫系统的平衡至关重要。

这种同源性表明 PRP 可能在某些生理功能上与 PACAP 相似，但 PRP 也有其独特的生物学特性

MCP-3（单核细胞趋化蛋白-3，Monocyte Chemoattractant Protein-3），也称为CCL7，是一种重要的趋化因子，属于CC趋化因子家族。它在免疫系统中发挥着关键作用，主要通过调节免疫细胞的迁移和激活来维持免疫平衡。MCP-3广泛存在于多种细胞和组织中，包括单核细胞、巨噬细胞、内皮细胞和成纤维细胞等。 结构与功能 MCP-3是一种小分子蛋白，由76个氨基酸组成，分子量约为8.5kDa。它通过与特定的G蛋白偶联受体结合，发挥其生物学功能。MCP-3的主要受体包括CCR1、CCR2和CCR3，这些受体广泛表达在免疫细胞上，如单核细胞、巨噬细胞和某些T细胞亚群。 免疫细胞迁移中的作用 MCP-3在免疫细胞的迁移中起着重要作用。它能够吸引单核细胞、巨噬细胞和某些T细胞亚群向炎症部位迁移，从而增强免疫反应。例如，在感染或组织损伤时，MCP-3的释放能够引导免疫细胞迅速到达受损组织，发挥免疫监视和清除功能。 炎症反应中的作用 MCP-3不仅促进免疫细胞的迁移，还参与调节炎症反应。它能够增强单核细胞和巨噬细胞的吞噬能力，促进其对病原体和受损细胞的清除。

这种重组蛋白可用于多种实验研究，包括细胞实验和动物模型实验。

在分子生物学和生物技术领域，末端脱氧核糖核酸转移酶（Terminal Deoxynucleotidyl Transferase，TdT）是一种极为重要的酶，以其独特的功能在DNA末端修饰和标记中发挥着关键作用。TdT能够将脱氧核苷酸（dNTPs）添加到DNA的3'末端，这一特性使其成为DNA研究中的“艺术家”。 末端脱氧核糖核酸转移酶的特性 末端脱氧核糖核酸转移酶（TdT）是一种依赖于DNA末端的酶，能够将脱氧核苷酸（dNTPs）添加到DNA链的3'末端。与大多数DNA聚合酶不同，TdT不需要模板来指导核苷酸的添加，这使得它能够在DNA末端添加任意序列的核苷酸。TdT的活性不依赖于Mg²⁺离子，而是需要Co²⁺或Mn²⁺离子来激活。 广泛的应用 TdT在分子生物学研究中具有广泛的应用。例如，在DNA末端标记中，TdT被用于添加放射性或荧光标记的核苷酸，从而生成用于杂交实验的标记探针。在DNA测序中，TdT可以用于添加特定的核苷酸序列，帮助确定DNA的末端结构。此外，TdT还被用于DNA片段的连接和修复，通过在DNA末端添加特定的核苷酸序列，促进DNA片段之间的连接。

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