针对 PDGFRβ 的抑制剂已被用于治疗某些癌症和纤维化疾病。

在神经科学领域，β-Amyloid (35-42) 是一个备受关注的分子。它是一种淀粉样蛋白的片段，在阿尔茨海默病（AD）的发病机制中扮演着极为关键的角色。正常情况下，这种蛋白片段在大脑中处于动态平衡状态，但当这种平衡被打破，β-Amyloid (35-42) 开始异常积累，会形成淀粉样斑块。这些斑块沉积在大脑的神经元之间，干扰神经元的正常信号传递，就像在神经细胞之间设置了障碍物，阻碍了它们之间的交流。 随着研究的深入，科学家们发现，β-Amyloid (35-42) 的毒性作用不仅局限于物理性地阻塞神经元之间的连接。它还能激活一系列炎症反应，引发神经胶质细胞的过度反应，进一步加剧神经元的损伤。这种损伤会逐渐累积，导致记忆减退、认知功能下降等一系列阿尔茨海默病的典型症状。 目前，针对 β-Amyloid (35-42) 的研究正在不断推进。科学家们试图通过药物干预来清除大脑中的淀粉样斑块，或者抑制 β-Amyloid (35-42) 的生成和积累。虽然目前还没有完全攻克阿尔茨海默病这一难题，但对 β-Amyloid (35-42) 的深入研究无疑为未来的治疗带来了希望。

在临床研究中，重组人 IL - 10（Human IL - 10）的应用前景备受关注。

重组人TRAIL受体2（TRAIL R2，也称为DR5）是肿瘤坏死因子受体超家族的重要成员之一，与TRAIL受体1（TRAIL R1）共同参与细胞凋亡信号通路的调控。TRAIL R2在多种肿瘤细胞中广泛表达，其激活能够诱导细胞凋亡，因此在癌症治疗中具有重要的应用前景。 TRAIL R2通过与TRAIL结合，激活细胞内的凋亡信号通路。与TRAIL R1类似，TRAIL R2的胞内死亡结构域能够募集FADD等接头蛋白，进而激活caspase-8，启动细胞凋亡的级联反应。研究表明，TRAIL R2在多种肿瘤细胞系中表达水平较高，且其表达水平与细胞对TRAIL诱导凋亡的敏感性密切相关。因此，TRAIL R2被认为是TRAIL诱导凋亡的主要受体之一。 重组人TRAIL R2蛋白的制备为研究其生物学功能提供了重要工具。通过基因工程技术，科学家们能够在体外高效表达并纯化TRAIL R2蛋白，进而用于细胞实验和动物模型研究。重组人TRAIL R2蛋白可用于探索其与配体结合的分子机制，以及下游信号传导通路的调控机制。

重组大鼠BD-1是一种极具研究价值的抗菌肽，为研究先天免疫反应提供了重要的工具。

沙漠刺猬蛋白（DHH，Desert Hedgehog）是Hedgehog信号分子家族的重要成员，在人体胚胎发育和成体组织维持中发挥着关键作用。DHH基因位于染色体12q13.12，编码一种分泌性信号分子，通过与细胞表面的Patched（Ptch）受体结合，解除其对Smoothened（Smo）受体的抑制，从而激活下游信号通路，包括Gli蛋白的活化，调控基因表达，影响细胞行为。 DHH的生物学功能 DHH在胚胎发育过程中调控细胞的生长、分化和组织形成。它在睾丸发育中尤为重要，主要由支持细胞（Sertoli cells）分泌，促进支持细胞的增殖和睾丸索结构的形成，后者最终发育成生精小管。此外，DHH还参与调控间质细胞的分化，包括Leydig细胞和管周类肌细胞。在成体中，DHH信号通路帮助维持干细胞的平衡，促进组织的修复和再生。 DHH与疾病 DHH基因的异常与多种疾病相关。在癌症中，DHH信号通路的过度活跃与肿瘤的发生和发展有关，如基底细胞癌和某些类型的前列腺癌。在发育障碍方面，DHH基因的突变可能导致性别决定异常，如46,XY性反转。

通过体外细胞实验，研究人员可以利用该蛋白研究EGFR的信号传导机制，探索其在细胞增殖和存活中的作用。

重组小鼠整合素 α10β1（ITGA10&ITGB1）异二聚体蛋白（His 标签）是一种重要的细胞黏附分子，广泛应用于细胞生物学和组织工程的研究。整合素 α10β1 是整合素家族的一员，其在细胞与细胞外基质（ECM）的相互作用中发挥着关键作用，尤其在软骨细胞的黏附和迁移中具有重要意义。 整合素 α10β1 的生物学功能 整合素 α10β1 是一种异二聚体蛋白，由 α10 亚基和 β1 亚基组成。它主要表达于软骨细胞中，通过与细胞外基质中的特定配体（如胶原蛋白）结合，调节细胞的黏附、迁移和信号传导。整合素 α10β1 在软骨的发育和维持中起着重要作用，尤其是在软骨细胞的黏附和迁移过程中。 研究表明，整合素 α10β1 在软骨细胞与胶原蛋白Ⅱ的相互作用中发挥关键作用，这种相互作用对于软骨的结构和功能维持至关重要。此外，整合素 α10β1 还参与调节软骨细胞的增殖和分化，影响软骨组织的稳态和修复能力。 重组小鼠整合素 α10β1 异二聚体蛋白（His 标签）的应用 重组小鼠整合素 α10β1 异二聚体蛋白（His 标签）的开发为研究其功能提供了极大的便利。

操作简单：无需脱色或冲洗，可直接使用紫外凝胶透射仪观察。

重组生物素化人CD94蛋白（Recombinant Biotinylated Human CD94 Protein, His-Avi Tag）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于免疫学研究，尤其是自然杀伤（NK）细胞的功能研究中。CD94是一种重要的C型凝集素受体，主要表达于NK细胞和某些T细胞亚群表面，参与免疫细胞的激活与调节。 CD94的功能与作用 CD94通常与NKG2A或NKG2C等亚基形成异二聚体，识别细胞表面的MHC I类相关分子（如HLA-E），从而调节NK细胞的活性。当CD94/NKG2A与HLA-E结合时，会向NK细胞传递抑制信号，防止其对正常细胞的攻击；而CD94/NKG2C与HLA-E结合则可能传递激活信号，促进NK细胞的细胞毒性作用。这种机制对于维持免疫系统的平衡、避免自身免疫反应以及清除感染细胞和肿瘤细胞至关重要。 重组生物素化CD94蛋白的优势 重组生物素化人CD94蛋白融合了His标签和Avi标签。His标签便于蛋白的纯化和检测，而Avi标签用于生物素的特异性结合。

β-Amyloid (33-40) 是一种由淀粉样前体蛋白（APP）经过一系列酶切作用产生的短肽片段

重组小鼠单核细胞趋化因子诱导蛋白（Recombinant Mouse MIG，也称 CXCL9）是一种重要的趋化因子，在免疫调节和炎症反应中发挥着关键作用。它通过调节免疫细胞的迁移和活性，影响免疫反应的类型和强度，是免疫学研究中的重要工具。 MIG 的结构与功能 MIG 是一种单链多肽，分子量约为10kDa。重组小鼠 MIG 通过基因工程技术生产，具有高度的纯度和生物活性。它属于 CXC 趋化因子家族，主要通过与 CXCR3 受体结合，调节免疫细胞的趋化性和功能。 在免疫调节中的作用 MIG 在免疫调节中发挥着多种重要作用。它能够吸引 T 细胞和自然杀伤（NK）细胞向炎症部位迁移，增强免疫反应的强度。此外，MIG 还能够调节巨噬细胞的活性，促进炎症因子的释放，增强免疫反应的整体效率。研究表明，MIG 在维持免疫系统的稳态和调节免疫反应的平衡方面具有不可替代的作用。 在炎症反应中的作用 MIG 在炎症反应中也发挥着关键作用。它能够促进炎症细胞的募集和活化，特别是促进 T 细胞和 NK 细胞的浸润，从而加重炎症症状。

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