该蛋白在HEK293细胞中表达，并带有C末端His标签，便于纯化和检测。

重组人补体C3蛋白（comRebinant Human Complement Component 3 Protein, His Tag）是现代免疫学研究中一个极具价值的工具。补体C3是补体系统的核心成分，其在免疫防御、炎症反应和免疫调节中发挥着关键作用。 补体系统是人体先天免疫的重要组成部分，而C3是补体系统中含量最高、功能最为多样的蛋白之一。它参与经典途径、旁路途径和凝集素途径的激活，是补体级联反应的中心枢纽。C3的激活产物C3a和C3b在免疫反应中扮演着重要角色：C3a具有趋化性，能够吸引中性粒细胞和单核细胞到达感染部位；C3b则能够与病原体结合，促进其被吞噬细胞清除，同时参与膜攻击复合物的形成，直接破坏病原体细胞膜。 重组人C3蛋白的制备利用了基因工程技术，通过在表达载体中插入C3基因并添加His标签，便于高效纯化和检测。这种重组蛋白保留了天然C3的生物活性，为研究补体系统提供了理想的实验材料。研究人员可以通过体外实验深入探究C3在不同生理和病理条件下的功能变化，以及其与其他免疫细胞和分子的相互作用机制。

UBE2K在细胞内蛋白质降解过程中发挥着关键作用，其功能的正常与否直接影响细胞的健康和稳定。

在生物医学研究领域，尤其是免疫学和自身免疫性疾病研究中，Recombinant Cynomolgus BTLA Protein, His Tag（重组食蟹猴BTLA蛋白，组氨酸标签）因其在免疫调节中的关键作用而备受关注。BTLA（B和T淋巴细胞衰减因子）是一种重要的免疫调节分子，属于免疫球蛋白超家族，主要表达于B细胞、T细胞和巨噬细胞等免疫细胞表面，对免疫反应的激活和抑制起着至关重要的作用。 重组食蟹猴BTLA蛋白带有组氨酸标签，这一设计使得蛋白的纯化过程更为便捷高效。通过金属螯合亲和层析等技术，可以高效地从表达体系中纯化出高纯度的BTLA蛋白，为后续的实验研究提供了可靠的基础物质。这种重组蛋白可用于多种实验研究，包括细胞实验和动物模型实验。 在免疫学研究中，BTLA在调节T细胞和B细胞的活化过程中发挥着关键作用。它通过与HVEM（疱疹病毒入侵介质）结合，提供抑制信号，从而抑制T细胞和B细胞的过度活化，维持免疫反应的平衡。重组食蟹猴BTLA蛋白可用于研究其在免疫细胞中的作用机制，以及与其他免疫分子的相互作用。

它在炎症反应中的作用也备受关注，CLEC12A可能通过调节炎症细胞的活化和迁移，影响炎症的发展。

在血管新生、心血管疾病以及肿瘤学研究领域，Recombinant Biotinylated Human VEGF121 Protein，His-Avi Tag（重组生物素化人VEGF121蛋白，His-Avi标签）正成为探索血管内皮生长因子（VEGF）功能和相关疾病机制的重要工具。 VEGF121是VEGF家族中的一种主要亚型，它通过与VEGF受体1（VEGFR1）和VEGF受体2（VEGFR2）结合，激活下游信号通路，促进血管内皮细胞的增殖、迁移和存活，从而推动血管新生。在生理过程中，VEGF121对于胚胎发育、组织修复和维持血管完整性至关重要。然而，在病理状态下，VEGF121的异常表达与多种疾病相关，包括心血管疾病、肿瘤的血管生成和转移等，使其成为疾病治疗的重要靶点。 重组生物素化技术为VEGF121蛋白的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化人VEGF121蛋白可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对VEGF121蛋白的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。

His-Avi标签的添加则进一步提高了蛋白的纯化效率和生物素化效率，保证了蛋白的活性和稳定性。

重组食蟹猴催乳素受体（PRLR）蛋白（His 标签）是一种重要的细胞表面受体，在生长、发育和免疫调节中发挥着关键作用。PRLR 主要参与催乳素（PRL）的信号传导，是研究内分泌学和生殖生物学的重要工具。 PRLR 广泛表达于多种细胞类型中，包括乳腺细胞、卵巢细胞、肝脏细胞和某些免疫细胞。它通过与催乳素结合，激活一系列下游信号通路，如 JAK-STAT 通路和 MAPK 通路。这些信号通路的激活能够促进细胞的增殖和分化，调节内分泌功能，以及参与免疫反应的调控。例如，在乳腺发育和泌乳过程中，PRLR 的激活是催乳素发挥生理作用的关键步骤，同时也参与调节免疫细胞的功能。 重组技术的应用使得重组食蟹猴 PRLR 蛋白（His 标签）的生产成为可能。His 标签的添加不仅便于蛋白的纯化和检测，还为后续的功能研究提供了便利。通过金属离子亲和层析等技术，研究人员能够高效地从细胞培养上清中分离出高纯度的 PRLR 蛋白，从而深入探究其在生长与发育中的作用机制。 在疾病研究方面，PRLR 的异常表达与多种疾病相关。

通过与细胞共培养，可以观察DDT蛋白对细胞凋亡的影响，揭示其与Bcl-2家族蛋白的相互作用机制。

Siglec-8（唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素-8）是一种主要表达于嗜酸性粒细胞、肥大细胞和某些B细胞亚群表面的免疫调节分子。它通过识别糖基化的配体，调节免疫细胞的活化、细胞因子分泌和细胞凋亡。Siglec-8在过敏反应和炎症性疾病中发挥重要作用，尤其是在哮喘、过敏性鼻炎和特应性皮炎等疾病中。Biotinylated Human Siglec-8 Protein, His-Avi Tag（生物素标记的人Siglec-8蛋白，带His-Avi标签）作为一种创新的实验工具，为深入研究Siglec-8的功能及其在疾病中的作用提供了强大的技术支持。 Siglec-8的功能与作用机制 Siglec-8通过识别糖基化的配体，传递抑制性信号，调节免疫细胞的活化和功能。在正常生理条件下，Siglec-8有助于维持免疫系统的稳态，防止过度炎症反应。然而，在过敏性疾病中，Siglec-8的异常表达或功能失调与嗜酸性粒细胞和肥大细胞的过度活化密切相关。Siglec-8的激活可以诱导这些细胞的凋亡，从而减轻过敏反应和炎症。因此，Siglec-8已成为过敏性疾病研究和治疗的重要靶点。

总之，IL - 10 作为一种重要的免疫调节因子，在大鼠免疫系统中具有多种生物学功能。

生长分化因子15（GDF15）是一种属于转化生长因子β（TGF-β）超家族的细胞因子，其在多种生理和病理过程中发挥着重要作用。重组大鼠 GDF15 蛋白（His 标签）作为一种研究工具，为深入探索这一因子的功能提供了有力支持。 GDF15 最初被发现与胚胎发育相关，但近年来的研究表明，它在成年生物体的多种生理过程中也扮演着关键角色。GDF15 可以调节能量代谢，通过作用于孤束核的 GFRα1 受体，抑制食欲并增加能量消耗，从而对体重和代谢产生影响。此外，GDF15 还在组织修复和炎症反应中发挥作用，它能够调节细胞的增殖、分化和存活，促进受损组织的修复。 在病理状态下，GDF15 的表达水平会发生显著变化。例如，在多种癌症中，GDF15 的表达上调，可能与肿瘤的生长、侵袭和转移有关。此外，GDF15 还与心血管疾病、神经系统疾病等多种疾病的发生和发展密切相关。因此，重组大鼠 GDF15 蛋白（His 标签）的制备和应用，为研究这些疾病的发生机制和寻找潜在的治疗靶点提供了重要工具。 该重组蛋白由大鼠 GDF15 的成熟肽序列构成，通过 His 标签进行修饰，便于纯化和检测。

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