而基于 ECSCR 蛋白的药物开发则有望为促进血管新生和改善组织缺血提供新的治疗策略。

重组人SPARC蛋白（Recombinant Human SPARC Protein, BM-40）是一种在细胞外基质（ECM）研究和组织修复中备受关注的工具蛋白。SPARC（Secreted Protein Acidic and Rich in Cysteine），也称为BM-40或osteonectin，是一种分泌性糖蛋白，广泛参与细胞外基质的组装、细胞黏附、迁移以及组织修复。 SPARC的功能 SPARC在细胞外基质的形成和组织修复中发挥多种重要作用。它能够与胶原蛋白、纤维连接蛋白和糖胺聚糖等基质成分相互作用，调节细胞外基质的结构和功能。此外，SPARC还通过与细胞表面受体结合，影响细胞的黏附、迁移和增殖。在组织修复过程中，SPARC能够促进细胞的迁移和基质的重塑，加速伤口愈合。然而，SPARC的异常表达与多种疾病相关，如纤维化、心血管疾病和癌症。 重组蛋白的应用 重组人SPARC蛋白（BM-40）为研究其生物学功能和病理机制提供了有力工具。研究人员可以利用重组SPARC蛋白进行以下研究： 细胞外基质研究：通过与细胞共培养，研究SPARC在细胞外基质组装和重塑中的作用。

在临床研究中，Vaspin水平的变化与多种代谢性疾病的发生和发展密切相关。

重组小鼠BTLA蛋白（Recombinant Mouse BTLA Protein, His Tag）是一种重要的免疫调节蛋白，属于免疫球蛋白超家族。BTLA（B-和T-淋巴细胞衰减因子，也称CD272）主要表达于B细胞和T细胞表面，是抗原受体信号传导的负调节因子。它通过与HVEM（TNFRSF14）等受体结合，传递抑制信号，调节免疫反应并维持淋巴细胞稳态。 BTLA的功能与机制 BTLA通过其免疫球蛋白样结构域与HVEM结合，形成复合物，抑制T细胞的激活和增殖。这种机制在维持免疫系统稳态和防止自身免疫反应中发挥重要作用。此外，BTLA还与酪氨酸磷酸酶PTPN6/SHP-1和PTPN11/SHP-2相互作用，进一步调节免疫反应。 Recombinant Mouse BTLA Protein, His Tag的应用 重组小鼠BTLA蛋白由HEK293细胞表达，带有C末端的His标签，便于纯化和检测。该蛋白的纯度大于95%，内毒素水平低于1 EU/µg。这种重组蛋白可用于研究BTLA与HVEM的相互作用机制，以及开发针对BTLA通路的免疫治疗药物。

它通过识别特定的配体，如烟酸和酮体，调节细胞的代谢活动和免疫反应。

重组人EVA-1蛋白（Recombinant Human EVA-1）是一种重要的研究工具，用于探索细胞凋亡和自噬的调控机制。EVA-1，也称为MPZL2或EVA1A，是一种跨膜蛋白，主要定位于内质网等细胞内膜结构上。它在调节细胞程序性死亡和自噬通量中发挥着关键作用。 研究表明，EVA-1与多种细胞功能相关。它最初被鉴定为一种与溶酶体和内质网相关的蛋白，能够与自噬体共定位，并促进细胞凋亡和自噬。在心血管系统中，EVA-1的作用尤为显著。例如，在动脉粥样硬化的发展过程中，EVA-1的表达水平受到血流动力学的影响。低血流剪切应力的扰动流（DF）会促进内皮细胞的炎症和凋亡，而EVA-1在这一过程中扮演了重要角色。 重组人EVA-1蛋白的制备为研究其功能提供了便利。通过基因工程技术，这种蛋白可以在HEK293细胞中表达，并带有hFc标签，便于纯化和检测。这种重组蛋白的纯度通常超过95%，并且在适当的保存条件下具有较长的稳定性。 在临床应用方面，EVA-1的调节功能使其成为潜在的治疗靶点。

它在多种细胞类型中表达，尤其是在造血细胞和内分泌细胞中发挥关键作用。

重组小鼠 MFAP5 蛋白（hFc 标签）是一种在细胞外基质（ECM）和组织修复中发挥重要作用的蛋白。MFAP5（Microfibril-Associated Protein 5）主要与弹性纤维相关，参与调节细胞外基质的结构和功能，以及组织的修复过程。 MFAP5 是一种分泌性蛋白，广泛存在于结缔组织、皮肤、肺组织和血管壁中。它通过与弹性纤维的主要成分——微纤维蛋白（如弹性蛋白和纤连蛋白）相互作用，维持细胞外基质的完整性和稳定性。此外，MFAP5 还在组织修复中发挥重要作用，调节细胞的黏附、迁移和增殖。研究表明，MFAP5 的异常表达或功能失调可能导致组织纤维化和修复不良。 重组小鼠 MFAP5 蛋白（hFc 标签）的开发为研究其在细胞外基质和组织修复中的作用提供了有力的工具。hFc 标签的引入不仅增加了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过免疫沉淀等方法进行检测和分离。这种重组蛋白可以用于体外实验，模拟 MFAP5 与细胞外基质成分的相互作用，研究其在组织修复中的作用机制。

与LILR家族的其他成员相比，LILRA3的独特之处在于它缺乏跨膜结构域，因此以可溶性形式存在。

重组人 PDGF R β（Recombinant Human PDGF R beta）是解析肿瘤微环境、血管重塑与纤维化进程的核心试剂。该蛋白选用 HEK293 真核表达系统，完整覆盖胞外配体结合区（aa 32-530），经 Ni²⁺-NTA 与分子筛双步纯化，SDS-PAGE 与 SEC-MALS 均显示单体纯度≥98%，内毒素<0.05 EU/µg。天然二硫键与糖基化修饰得以保留，使其与配体 PDGF-BB 的亲和力 KD 低至 0.15 nM（SPR），并可同时识别 PDGF-DD 与 -AB。功能验证中，10 ng/mL 即可在 NIH-3T3 细胞中触发 ERK1/2 磷酸化峰，EC₅₀≈6 ng/mL，与天然受体一致。蛋白以冻干粉形式提供，–80 °C 可稳定 24 个月；4 °C 复溶后 7 天内活性无衰减，兼容 BLI、ELISA、微球捕获及 CAR 筛选，是研究成纤维细胞活化、肿瘤基质互作及开发抗血管/抗纤维化药物的理想工具。

通过与链霉亲和素偶联的荧光探针或磁珠结合，研究人员可以快速检测和分离表达IGF2R的细胞。

Dermorphin Analog（皮肤素类似物）是一种合成的多肽，基于从南美箭毒蛙皮肤中提取的天然Dermorphin。Dermorphin是一种具有强效镇痛作用的阿片类肽，其类似物通过结构修饰增强了稳定性和生物活性，同时减少了副作用。Dermorphin Analog在疼痛管理、药物开发和神经科学研究中具有重要应用。 Dermorphin Analog的结构与功能 Dermorphin Analog的氨基酸序列通常为：Tyr-D-Ala-Phe-Gly-Tyr-Pro-Ser-NH₂。这种类似物通过替换天然Dermorphin中的某些氨基酸，提高了其稳定性和生物活性。Dermorphin Analog通过与中枢和外周神经系统的μ-阿片受体结合，发挥其镇痛作用。这种结合能够抑制神经递质的释放，减少痛觉信号的传递，从而达到镇痛效果。 镇痛作用与应用 Dermorphin Analog具有显著的镇痛效果，其效力远高于天然Dermorphin和吗啡。这种强效镇痛作用使其在疼痛管理领域具有重要的应用潜力。

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