该菌最早从印度洋、南极及中国沿海分离获得，生物安全等级一级，无致病性，是研究高盐适应的模式菌株之一。

SMAD3是一种关键的信号转导蛋白，在TGF-β（转化生长因子β）信号通路中发挥重要作用。TGF-β信号通路在细胞增殖、分化、凋亡和细胞外基质合成等生理过程中起着核心调控作用。Rabbit anti-SMAD3 Polyclonal Antibody（兔抗SMAD3多克隆抗体）的开发，为深入研究SMAD3的功能及其在生理和病理过程中的作用提供了有力的工具。 SMAD3的功能与重要性 SMAD3是TGF-β信号通路中的关键转录因子，通过与TGF-β受体相互作用，将细胞外信号传递到细胞核内，调控基因的表达。在正常生理条件下，SMAD3参与调节细胞的生长、分化和组织修复。然而，在病理状态下，SMAD3的异常激活或抑制与多种疾病相关，如纤维化、心血管疾病和癌症。在癌症中，SMAD3的异常激活可能导致肿瘤细胞的侵袭和转移，而在纤维化疾病中，SMAD3的过度激活可促进细胞外基质的过度沉积，导致组织硬化。

通过重组技术生产的HRG具有高度的生物活性和纯度，能够用于体外细胞实验和体内动物模型的研究。

重组生物素化人E-选择素蛋白（Recombinant Biotinylated Human E-Selectin Protein）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于炎症反应、免疫细胞相互作用以及相关疾病机制的研究中。E-选择素（内皮选择素）是一种黏附分子，主要表达于内皮细胞表面，参与白细胞的滚动和黏附过程，是炎症反应的重要调节因子。 E-选择素的功能与作用 E-选择素是选择素家族的一员，主要在炎症部位的内皮细胞上表达。它通过识别和结合白细胞表面的糖蛋白或糖脂，介导白细胞在炎症部位的滚动和黏附。这一过程是白细胞迁移到炎症部位并发挥免疫功能的初始步骤。E-选择素的表达受促炎细胞因子（如TNF-α和IL-1β）的诱导，其水平与炎症反应的强度密切相关。在多种炎症性疾病（如动脉粥样硬化、类风湿性关节炎和炎症性肠病）中，E-选择素的异常表达与疾病进展密切相关。 重组生物素化E-选择素蛋白的优势 重组生物素化人E-选择素蛋白通过生物工程技术生产，融合了生物素标签。

从堆肥热泉到反应釜，从洗涤增洁到塑料再生，棉毛状嗜热霉用一把“热稳定酶刀”雕刻着低碳工业的未来。

在生物医学研究中，Recombinant Mouse CD9P1 Protein, His Tag（重组小鼠CD9P1蛋白，His标签）正逐渐成为研究的热点。CD9P1是一种细胞表面蛋白，主要表达于血小板、内皮细胞和某些免疫细胞表面。它在细胞黏附、免疫调节以及血管生成中发挥着重要作用。 CD9P1的功能与作用机制 CD9P1的主要功能是通过其细胞外结构域介导细胞间黏附。它能够与多种细胞表面分子相互作用，促进细胞与细胞之间的相互接触。例如，在血小板中，CD9P1参与血小板的聚集和活化，影响血液凝固和伤口愈合过程。在内皮细胞中，CD9P1通过与整合素等黏附分子相互作用，调节细胞间连接的稳定性，维持血管内皮的完整性。 此外，CD9P1还参与调节免疫细胞的激活和功能。在某些病理状态下，如炎症反应和自身免疫性疾病，CD9P1的表达水平可能会发生变化，影响免疫细胞的黏附和迁移。例如，CD9P1在炎症部位的高表达可以促进白细胞的浸润，增强炎症反应。 重组蛋白的优势 Recombinant Mouse CD9P1 Protein带有His标签，这使得它在实验操作中具有显著的优势。

IPO7在多种癌细胞中高表达，可能与肿瘤细胞的快速增殖和异常信号传导密切相关。

在生物医学研究领域，尤其是免疫学和代谢研究中，Recombinant Cynomolgus CD73（重组食蟹猴CD73）因其在免疫调节和代谢中的关键作用而备受关注。CD73（也称为5'-核苷酸酶）是一种细胞表面酶，主要表达于多种细胞类型，包括内皮细胞、平滑肌细胞和某些免疫细胞，对细胞外腺苷的生成和免疫调节起着至关重要的作用。 重组食蟹猴CD73通过现代生物技术手段进行重组生产，能够大量获得高纯度、高活性的蛋白，为相关实验提供了充足且稳定的实验材料。这种重组蛋白可用于多种实验研究，包括细胞实验和动物模型实验。 在免疫学研究中，CD73在调节免疫反应中发挥着关键作用。它通过催化细胞外AMP水解为腺苷，生成的腺苷可以结合到免疫细胞上的腺苷受体，从而抑制免疫细胞的活化，发挥免疫抑制作用。重组食蟹猴CD73可用于研究其在免疫细胞中的作用机制，以及在免疫反应中的调控作用。通过体外细胞实验和动物模型研究，科学家们可以深入探索CD73在免疫调节中的作用，为开发新的免疫治疗策略提供理论依据。 在代谢研究中，CD73在细胞外腺苷的生成中起着重要作用。

兔抗CBX2单克隆抗体凭借其超高特异性，成为解析表观遗传调控网络与癌症发生机制的核心试剂。

在血管新生、淋巴管新生以及肿瘤学研究领域，Recombinant Biotinylated Human VEGF-C（重组生物素化人VEGF-C）正成为探索淋巴管生成和肿瘤转移机制的重要工具。 VEGF-C（血管内皮生长因子C）是VEGF家族的重要成员，主要通过与VEGFR-3结合，激活下游信号通路，促进淋巴管内皮细胞的增殖、迁移和存活，从而推动淋巴管新生。在生理过程中，VEGF-C对于维持淋巴系统功能、组织液体平衡和免疫监视至关重要。然而，在病理状态下，VEGF-C的异常表达与多种疾病相关，包括淋巴水肿、心血管疾病以及肿瘤的淋巴管生成和转移等，使其成为疾病治疗的重要靶点。 重组生物素化技术为VEGF-C的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化人VEGF-C可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对VEGF-C的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。这种技术不仅提高了实验的灵敏度和特异性，还为多维度的细胞和分子研究提供了可能。

其在基础研究和临床应用中的潜力正在不断被挖掘，有望为免疫相关疾病的治疗带来新的突破。

重组人LILRA3（Recombinant Human LILRA3）是白细胞免疫球蛋白样受体家族（LILR）的重要成员之一。LILRA3在免疫系统中具有独特的功能，其研究逐渐成为免疫学和疾病治疗领域的热点。 LILRA3主要在髓系细胞（如单核细胞、巨噬细胞）和树突状细胞中表达，同时也可能在某些肿瘤细胞中异常表达。与LILR家族的其他成员相比，LILRA3的独特之处在于它缺乏跨膜结构域，因此以可溶性形式存在。这种可溶性蛋白能够与多种免疫细胞表面的受体相互作用，调节免疫细胞的活化、增殖和细胞因子分泌。 在免疫调节方面，LILRA3主要发挥抑制性作用。它通过与免疫细胞表面的抑制性受体结合，传递负向信号，抑制免疫反应的过度激活，从而维持免疫系统的稳态。这种调节机制对于防止自身免疫性疾病的发生和进展至关重要。例如，在类风湿关节炎等自身免疫性疾病中，LILRA3的表达水平可能发生变化，影响免疫细胞的平衡。 重组人LILRA3的开发为相关疾病的治疗提供了新的思路。通过基因工程技术生产的重组人LILRA3蛋白，可以用于研究其在免疫反应中的具体作用机制，为开发靶向治疗药物提供理论基础。

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