它在细胞中发挥着重要的生理功能，尤其是在基因沉默和RNA干扰（RNAi）过程中。

VEGF164（血管内皮生长因子164，小鼠）是一种重要的细胞因子，在血管生成、组织修复和胚胎发育中发挥着关键作用。通过毕赤酵母（Pichia pastoris）表达系统生产的VEGF164，不仅保留了其天然的生物活性，还提高了生产效率和纯度，使其在生物医学研究中具有重要应用价值。 结构与功能 VEGF164是VEGF家族中的一种成员，其名称中的“164”表示该蛋白由164个氨基酸组成。它主要通过与细胞表面的VEGFR-1和VEGFR-2受体结合，激活下游信号通路，从而促进血管内皮细胞的增殖、迁移和存活。VEGF164在血管生成过程中起着核心作用，特别是在胚胎发育和组织修复过程中，它能够刺激新生血管的形成，为组织提供必要的营养和氧气。 毕赤酵母表达系统的优势 毕赤酵母是一种常用的重组蛋白表达系统，具有高效、稳定和可扩展性强的特点。通过毕赤酵母表达的VEGF164，能够高效地生产出高纯度的蛋白质，同时保留其天然的生物活性。这种表达系统不仅提高了生产效率，还降低了生产成本，使其更适合大规模生产和应用。 组织修复与再生 VEGF164在组织修复和再生过程中起着至关重要的作用。

如纤维蛋白原、补体片段iC3b和ICAM-1等，介导细胞与细胞、细胞与基质之间的相互作用。

重组人CD37（Recombinant Human CD37, hFc Tag）是一种40–52 kDa的四次跨膜糖蛋白，经CHO细胞表达系统生产，C端融合人IgG1 Fc片段（hFc），纯度>95%，内毒素85%）。 突破性应用 B细胞淋巴瘤治疗：hFc-CD37-ADC使小鼠肿瘤体积缩小90%，显著优于利妥昔单抗； CAR-T细胞工程：CD37 CAR-T细胞清除CD19阴性复发B细胞（完全缓解率60%）。

在疫苗研究方面，GST 蛋白也可能成为候选抗原，通过诱导宿主产生免疫反应来预防血吸虫感染。

在生物医学研究中，Recombinant Mouse CD52 Protein, hFc Tag（重组小鼠CD52蛋白，人IgG Fc标签）正逐渐成为研究的热点。CD52是一种糖基磷脂酰肌醇（GPI）锚定的细胞表面蛋白，主要表达于淋巴细胞、单核细胞和某些内皮细胞表面。它在免疫调节和细胞清除过程中发挥着重要作用。 CD52的功能与作用机制 CD52的主要功能是通过与补体系统相互作用，调节免疫反应。补体系统是免疫系统的重要组成部分，能够识别和清除病原体和受损细胞。CD52能够与补体成分C3b结合，促进补体介导的细胞清除。这种机制在清除衰老或受损的淋巴细胞中尤为重要，有助于维持免疫系统的稳态。 此外，CD52还参与调节免疫细胞的激活和信号传导。例如，在淋巴细胞表面，CD52的高表达可以抑制细胞的过度激活，从而防止自身免疫反应的发生。在某些病理状态下，如自身免疫性疾病或慢性感染，CD52的表达水平可能会发生变化，影响免疫反应的强度和持续时间。 重组蛋白的优势 Recombinant Mouse CD52 Protein带有hFc标签，这使得它在实验操作中具有显著的优势。

Flt3配体对造血干细胞的增殖和分化具有显著的促进作用。

重组人胰岛素样生长因子2受体（IGF2R）的第1-3结构域蛋白（Recombinant Human IGF2R Domain 1-3 Protein, His-Avi Tag）是一种经过重组技术生产的生物活性蛋白，带有His-Avi双标签，用于便于纯化和检测。IGF2R是一种多功能的受体，广泛参与细胞信号传导、代谢调控以及细胞生长和存活的调节。其第1-3结构域是受体与配体结合的关键区域，重组蛋白的制备为研究IGF2R的功能提供了重要的工具。 IGF2R主要通过与胰岛素样生长因子2（IGF-2）结合来调节细胞的生理功能。IGF-2是胚胎发育和组织修复过程中的重要生长因子，而IGF2R则通过其受体介导的信号通路，调节细胞的增殖、分化和存活。IGF2R的第1-3结构域是其配体结合的关键区域，能够特异性地识别和结合IGF-2，进而激活下游信号通路，如PI3K-Akt和MAPK通路，促进细胞的生长和代谢。 重组人IGF2R Domain 1-3蛋白（His-Avi Tag）的制备保留了天然IGF2R的配体结合能力，同时通过His标签和Avi标签（生物素酰化标签）增加了其在实验中的可操作性。

Hsp27通过与这些受损蛋白质结合，防止它们聚集，从而维持细胞内蛋白质的动态平衡。

六组氨酸标签（Hexa-His）是一种广泛应用于生物技术的融合标签，由六个连续的组氨酸残基组成。这种标签因其在蛋白质纯化、定位和检测中的多种用途而备受青睐，成为生物化学和分子生物学研究中的重要工具。 Hexa-His的结构与特性 Hexa-His标签的序列是HHHHHH，由六个组氨酸残基组成。这种标签的特性使其能够与金属离子（如镍、钴等）形成稳定的配位键。这种配位作用是基于组氨酸残基的咪唑环与金属离子之间的相互作用，使得Hexa-His标签在蛋白质纯化中具有显著的优势。 蛋白质纯化中的应用 Hexa-His标签在蛋白质纯化中具有重要的应用价值。通过将Hexa-His标签融合到目标蛋白的N端或C端，可以利用金属亲和层析（如镍柱或钴柱）高效地纯化目标蛋白。这种纯化方法简单、快速且高效，能够显著提高蛋白质的纯度和产量。此外，Hexa-His标签在纯化过程中对蛋白质的活性影响较小，使得纯化的蛋白质能够保持其天然的生物活性。 蛋白质定位与检测 除了在蛋白质纯化中的应用，Hexa-His标签还常用于蛋白质的定位和检测。

它通过识别细胞表面的唾液酸化糖链，参与细胞间的相互作用和信号转导。

在神经生物学和神经退行性疾病研究中，Recombinant Human Alpha Synuclein Protein（重组人类α-突触核蛋白）是一种重要的研究工具，广泛应用于帕金森病（PD）和其他相关疾病的机制研究中。α-突触核蛋白是一种主要存在于中枢神经系统中的小分子蛋白质，其异常聚集与多种神经退行性疾病密切相关。 结构与功能 α-突触核蛋白是一种由140个氨基酸组成的单链多肽，分子量约为14 kDa。它主要存在于突触前末梢，参与调节神经递质的释放和突触功能。重组人类α-突触核蛋白通过基因工程技术在宿主细胞中表达，具有与天然蛋白相似的生物活性。其主要功能包括： 神经递质调节：α-突触核蛋白参与调节突触前囊泡的循环和神经递质的释放，维持神经信号的传递。 细胞骨架稳定：α-突触核蛋白与微管蛋白相互作用，有助于维持细胞骨架的稳定性和完整性。 抗氧化作用：α-突触核蛋白具有抗氧化特性，能够保护神经细胞免受氧化应激的损伤。 在疾病中的作用 α-突触核蛋白在多种神经退行性疾病中具有重要作用，特别是在帕金森病（PD）和路易体痴呆（DLB）中。

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