其在基础研究和临床应用中的潜力正不断被挖掘，有望为相关疾病的诊断和治疗带来新的突破。

在神经科学和生理学研究中，Kv7.5（钾电压门控通道亚家族 M 成员 5）作为一种重要的钾通道蛋白，在调节神经元的兴奋性和信号传导中发挥着关键作用。Kv7.5 通道的异常功能与多种神经系统疾病密切相关，因此，深入研究其功能和调控机制对于理解疾病机制和开发治疗策略具有重要意义。Rabbit anti-Kv7.5 Polyclonal Antibody 为这一领域的研究提供了强大的工具。 Kv7.5 是钾电压门控通道家族的一员，主要在神经系统中表达。它通过调节细胞膜的电位，影响神经元的兴奋性和动作电位的形成。Kv7.5 通道的开放和关闭受到膜电位的调控，其功能异常可能导致神经元的过度兴奋或抑制，进而引发神经系统疾病。研究表明，Kv7.5 通道的表达和功能异常与癫痫、神经痛和某些神经退行性疾病的发生发展密切相关。因此，深入研究 Kv7.5 通道的功能和调控机制，对于开发新的治疗策略具有重要意义。 Rabbit anti-Kv7.5 Polyclonal Antibody 是通过将 Kv7.5 蛋白质免疫兔子，刺激兔子的免疫系统产生特异性抗体，再经过一系列精细的分离和纯化步骤制备而成。

E2F5作为E2F转录因子家族的重要成员，参与调控细胞周期的进程，特别是从G1期到S期的转换。

在细胞生物学和免疫学研究中，钙网蛋白（Calreticulin，CRT）是一种多功能的钙结合蛋白，广泛参与细胞内钙稳态的调节、蛋白质折叠、细胞凋亡以及免疫调节等多种生理过程。Rabbit anti-Calreticulin Polyclonal Antibody 为深入研究钙网蛋白的功能及其在疾病中的作用提供了强大的技术支持。 钙网蛋白主要定位于内质网中，在内质网中发挥钙储存和蛋白质折叠的关键作用。它通过结合钙离子，调节内质网中的钙浓度，维持细胞内钙稳态。此外，钙网蛋白还参与内质网应激反应，帮助错误折叠的蛋白质重新折叠，从而维持细胞的正常功能。在细胞凋亡过程中，钙网蛋白可以转移到细胞表面，作为“吃我”信号，促进凋亡细胞的清除。此外，钙网蛋白在免疫调节中也发挥重要作用，它可以作为损伤相关分子模式（DAMP），激活免疫细胞，参与炎症反应和免疫应答。 Rabbit anti-Calreticulin Polyclonal Antibody 是通过将纯化的钙网蛋白或其特定片段免疫兔子后制备而成的。这种抗体具有高度的特异性和亲和力，能够精准识别钙网蛋白的不同构象和修饰状态。

它在炎症反应、病毒感染或微生物入侵时会被诱导表达，其表达受促炎细胞因子的调控。

在表观遗传学的研究中，组蛋白修饰是调控基因表达和细胞功能的关键机制之一。近年来，组蛋白 H4 的丁酰化修饰（Butyrylation）作为一种新兴的修饰类型，逐渐引起了科学家们的关注。Rabbit Anti-Butyryl-Histone H4 Polyclonal Antibody 作为一种高特异性的多克隆抗体，为科学家们提供了一个强大的工具，用于深入研究组蛋白 H4 丁酰化修饰在细胞生理和病理过程中的作用。 组蛋白 H4 是染色质的基本组成成分之一，其上的赖氨酸残基可以通过多种修饰发生化学改变，从而影响染色质的结构和基因表达。丁酰化修饰是一种在组蛋白赖氨酸残基上添加丁酸基团的化学修饰。这种修饰能够改变组蛋白的电荷分布，从而影响染色质的结构和基因表达。研究表明，组蛋白 H4 的丁酰化修饰可能与细胞代谢、基因转录调控、细胞分化以及癌症发生等过程密切相关。 Rabbit Anti-Butyryl-Histone H4 Polyclonal Antibody 是一种针对丁酰化组蛋白 H4 的多克隆抗体。这种抗体具有高度的特异性和灵敏度，能够准确识别和结合丁酰化的组蛋白 H4。

胰多肽的分子结构相对独特，它是一种由 36 个氨基酸组成的单链多肽。

重组小鼠 MXRA8 蛋白（His 标签）是一种在细胞黏附和组织发育中发挥重要作用的跨膜蛋白。MXRA8（Matrix-Associated Protein 8）主要表达在多种细胞类型中，包括成纤维细胞、内皮细胞和某些上皮细胞，参与调节细胞间相互作用和细胞外基质（ECM）的组装。 MXRA8 的结构特征包括一个跨膜结构域和一个细胞外的钙结合结构域，这使得它能够与细胞外基质中的多种成分相互作用。研究表明，MXRA8 在细胞黏附、迁移和组织形态发生中扮演关键角色。例如，在胚胎发育过程中，MXRA8 通过调节细胞间黏附和细胞外基质的重塑，促进组织的形成和器官的发育。此外，MXRA8 还在维持组织稳态和修复受损组织中发挥作用。 重组小鼠 MXRA8 蛋白（His 标签）的开发为研究其在细胞黏附和组织发育中的作用提供了有力的工具。His 标签的引入使得该蛋白易于纯化和检测，便于在体外实验中模拟其与细胞外基质成分的相互作用。通过这种重组蛋白，研究人员可以更精确地研究 MXRA8 在细胞黏附和迁移中的作用机制。

重组生物素化人CD24蛋白通过生物工程技术生产，融合了生物素和hFc标签。

胰泌素（Secretin）是一种重要的胃肠激素，最初于1902年被发现，因其在调节胰液分泌中的关键作用而得名。胰泌素在多种哺乳动物中都存在，其序列在不同物种间具有高度保守性。犬类胰泌素（Secretin, canine）在犬类的生理调节中发挥着重要作用，尤其是在消化和内分泌系统中。 胰泌素的结构与功能 胰泌素是一种由27个氨基酸组成的多肽，其序列在不同物种间高度保守。犬类胰泌素与人类胰泌素的氨基酸序列相似度很高，这表明其在进化过程中具有重要的生物学功能。胰泌素的主要功能是调节胰腺的外分泌活动，特别是促进胰液中碳酸氢盐的分泌，从而中和胃酸，保护小肠黏膜。此外，胰泌素还能够调节胃酸的分泌，通过抑制胃酸的过度分泌来维持胃肠道的酸碱平衡。 在犬类生理中的作用 在犬类中，胰泌素的生理功能与人类相似。它通过作用于胰腺和胃肠道的受体，调节胰液和胃液的分泌。胰泌素能够刺激胰腺分泌富含碳酸氢盐的胰液，从而中和胃酸，保护小肠黏膜免受胃酸的损伤。此外，胰泌素还能够抑制胃酸的分泌，调节胃肠道的运动，促进食物的消化和吸收。 临床应用与研究 胰泌素在犬类的临床应用中具有重要的研究价值。

随着对WISP-1功能和调控机制的深入研究，科学家们正在探索其在疾病治疗中的潜在应用。

重组小鼠 DLK1 蛋白（Recombinant Mouse DLK1 Protein, His Tag）是一种重要的分泌性蛋白，属于 Delta 家族。它在胚胎发育、脂肪细胞分化以及代谢调控中发挥关键作用，是研究发育生物学和代谢疾病的重要工具。 DLK1 的生理功能 DLK1（Delta-like 1 homolog）是一种由 540 个氨基酸组成的分泌性蛋白，主要表达于脂肪细胞、肌肉细胞和某些神经细胞中。DLK1 通过与 Notch 受体结合，调节细胞的命运和分化。其主要功能包括： 胚胎发育：DLK1 在胚胎发育过程中发挥重要作用，调节细胞的增殖和分化。 脂肪细胞分化：DLK1 是脂肪细胞分化过程中的关键调节因子，能够抑制脂肪细胞的成熟，维持脂肪细胞的干性。 代谢调控：DLK1 参与调节能量代谢，影响脂肪储存和胰岛素敏感性。 神经发育：在神经系统中，DLK1 参与调节神经元的分化和突触形成。 重组小鼠 DLK1 蛋白的特性 重组小鼠 DLK1 蛋白通过基因工程技术生产，并带有 His 标签，便于纯化和检测。

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