冻干粉 –80 °C 可稳定 24 个月，4 °C 复溶后 7 天活性无衰减。

KRAS 基因在细胞信号传导和增殖调控中发挥着关键作用，其野生型（WT）蛋白在正常细胞功能中不可或缺。然而，KRAS 突变是多种癌症的驱动因素，而对 KRAS 野生型蛋白的免疫反应研究同样重要，因为它们可能在肿瘤免疫监视和免疫逃逸中扮演关键角色。Recombinant Human HLA-A*11:01 & B2M & KRAS WT (VVVGAGGVGK) Tetramer Protein, His-Avi Tag 是一种创新的重组蛋白工具，为研究 KRAS 野生型相关的免疫反应提供了有力支持。 蛋白结构与功能 该重组四聚体蛋白由 HLA-A11:01、B2M 和 KRAS 野生型的抗原肽 VVVGAGGVGK 组成。HLA-A11:01 是人类白细胞抗原系统中的一种主要组织相容性复合体（MHC）I 类分子，广泛存在于人群之中。B2M 是 MHC I 类分子的轻链，与 HLA-A*11:01 结合后，能够稳定 MHC I 类分子的结构，使其能够有效地呈递抗原肽。KRAS 野生型的抗原肽 VVVGAGGVGK 是细胞毒性 T 细胞识别的关键靶点，能够激活特异性免疫反应。

四跨膜蛋白超家族是一类具有四个跨膜结构域的膜蛋白。

Hsp70-derived Octapeptide 是一种源自热休克蛋白70（Hsp70）的八肽片段，因其在细胞应激反应和免疫调节中的重要作用而备受关注。Hsp70是一种高度保守的分子伴侣蛋白，广泛存在于从细菌到人类的各种生物中，参与蛋白质的折叠、运输和降解等多种细胞过程。 Hsp70的功能 Hsp70是一种重要的分子伴侣蛋白，主要功能包括： 蛋白质折叠：Hsp70能够结合新生肽链，帮助其正确折叠，防止错误折叠和聚集。 蛋白质运输：Hsp70参与蛋白质的跨膜运输，例如在内质网和线粒体中。 蛋白质降解：Hsp70能够识别并结合错误折叠的蛋白质，协助其降解，维持细胞内的蛋白质稳态。 细胞应激反应：在细胞受到热应激、氧化应激等环境压力时，Hsp70的表达显著增加，帮助细胞抵抗损伤。 Hsp70-derived Octapeptide的关键作用 Hsp70-derived Octapeptide 是Hsp70蛋白的一个关键片段，通常包含其功能域中的核心序列。

His标签的添加不仅便于蛋白的纯化，还为后续的检测和应用提供了便利。

Mouse anti-Phospho-p53(Ser15) Monoclonal Antibody (JMMR-1568)：DNA损伤信号的“点钞机” p53 Ser15磷酸化是ATM/ATR应对DNA双链断裂的首个开关，阻断MDM2结合，启动细胞周期检验点或凋亡程序。Mouse anti-Phospho-p53(Ser15) Monoclonal Antibody（克隆JMMR-1568）以合成肽p53(11-19)pSer15为免疫原，经Balb/c杂交瘤筛选，表位含磷酸化Ser15及周围保守序列，可识别人、小鼠、大鼠，无交叉于Ser20或Ser37磷酸化。Western blot灵敏度达5 pg，能在0.2 μg γ-射线处理细胞核抽提物中检出单一53 kDa条带；免疫沉淀耦合质谱发现p53-pSer15与BRD7、53BP1形成损伤灶复合体，为修复路径选择提供新证据。免疫荧光显示，1568可在照射后5 min内勾勒核内焦点，与γH2AX共定位系数＞0.93，适用于高通量筛选放射增敏剂。

将核酸样品与3×甲酰胺凝胶上样缓冲液按体积比2:1混合，例如，5 μL核酸样品加入2.5 μL缓冲液

Recombinant Rhesus IL - 1α（重组恒河猴白细胞介素 - 1α）是一种重要的细胞因子，在炎症反应和免疫调节中发挥着核心作用。IL - 1α 是 IL - 1 家族的重要成员，主要由巨噬细胞、单核细胞和内皮细胞等产生，参与多种生理和病理过程。 生物学功能 IL - 1α 是一种多效性细胞因子，具有广泛的生物学活性。它能够激活多种免疫细胞，包括巨噬细胞、T 细胞和 B 细胞，增强它们的吞噬和杀伤能力。此外，IL - 1α 还能够促进炎症因子的释放，如 IL - 6 和 TNF - α，从而放大炎症反应。在大鼠的炎症模型中，重组恒河猴 IL - 1α 的应用可以显著增强炎症反应，促进炎症细胞的募集和活化。 炎症与组织修复 IL - 1α 在组织修复过程中也起着重要作用。它能够刺激成纤维细胞和内皮细胞的增殖，促进新生血管的形成和组织的修复。然而，IL - 1α 的过度表达也可能导致组织损伤，如在类风湿性关节炎和炎症性肠病等慢性炎症性疾病中，IL - 1α 的高水平表达与组织破坏密切相关。

DLL4-Notch信号通路的激活对于维持血管内皮细胞的稳态、促进新生血管的形成和成熟至关重要。

热小链地芽孢杆菌（Geobacillus caldoxylosilyticus）是一种革兰氏阳性、嗜热的芽孢杆菌，因其在高温环境中的高效降解能力而备受关注。这种细菌广泛存在于高温环境中，如温泉、堆肥和工业废热区域，展现出强大的适应能力和代谢潜力。 生物学特性 热小链地芽孢杆菌是一种嗜热菌，最适生长温度在55℃到70℃之间。它能够形成芽孢，这种芽孢结构赋予了它强大的抗逆性，使其能够在极端高温、干燥和化学消毒剂等不利条件下存活。这种细菌具有丰富的代谢途径，能够分解多种有机物质，如碳水化合物、蛋白质和脂肪，尤其擅长分解纤维素和木质素，产生可利用的糖类。 应用价值 热小链地芽孢杆菌在工业和环境修复领域具有广泛的应用前景。在工业上，它被用于生物降解和生物转化。例如，它能够高效分解纤维素和木质素，产生可利用的糖类，用于生物燃料的生产。此外，它还能分解石油烃类和农药残留等有机污染物，有效净化土壤和水体。 在环境修复方面，热小链地芽孢杆菌因其高温适应性和强大的降解能力，被用于处理高温工业废水和污染土壤。它能够在高温环境中降解有机污染物，减少环境污染，具有广阔的应用前景。

该抗体可用于检测CCL18在不同组织和细胞中的表达水平，分析其在生理和病理状态下的变化。

在表观遗传学的研究中，组蛋白修饰是调控基因表达和细胞功能的关键机制之一。近年来，组蛋白 H4 的丁酰化修饰（Butyrylation）作为一种新兴的修饰类型，逐渐引起了科学家们的关注。Mouse Anti-Butyryl-Histone H4 Monoclonal Antibody 作为一种高特异性的单克隆抗体，为科学家们提供了一个强大的工具，用于深入研究组蛋白 H4 丁酰化修饰在细胞生理和病理过程中的作用。 组蛋白 H4 是染色质的基本组成成分之一，其上的赖氨酸残基可以通过多种修饰发生化学改变，从而影响染色质的结构和基因表达。丁酰化修饰是一种在组蛋白赖氨酸残基上添加丁酸基团的化学修饰。这种修饰能够改变组蛋白的电荷分布，从而影响染色质的结构和基因表达。研究表明，组蛋白 H4 的丁酰化修饰可能与细胞代谢、基因转录调控、细胞分化以及癌症发生等过程密切相关。 Mouse Anti-Butyryl-Histone H4 Monoclonal Antibody 是一种针对丁酰化组蛋白 H4 的单克隆抗体。这种抗体具有高度的特异性和灵敏度，能够准确识别和结合丁酰化的组蛋白 H4。

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