在类风湿关节炎等自身免疫性疾病中，LILRA3的表达水平可能发生变化，影响免疫细胞的平衡。

重组食蟹猴SFRP2蛋白（Recombinant Cynomolgus SFRP2 Protein, His Tag）是一种通过重组技术生产的蛋白质，为研究Wnt信号通路及其在发育、组织再生和疾病中的作用提供了重要的工具。SFRP2（分泌型卷曲相关蛋白2）是分泌型卷曲相关蛋白家族（SFRP）的一员，该家族通过调节Wnt信号通路在多种生物学过程中发挥关键作用。 Wnt信号通路在胚胎发育、细胞增殖、细胞分化和组织稳态中起着至关重要的作用。SFRP2通过与Wnt配体或其受体Frizzled结合，抑制Wnt信号通路的活性。这种调节机制对于维持细胞的正常功能和组织的稳态至关重要。在病理状态下，SFRP2的异常表达或功能失调与多种疾病相关，包括癌症、神经退行性疾病和发育障碍。 重组食蟹猴SFRP2蛋白的开发为研究其功能提供了强大的技术支持。通过重组DNA技术和His Tag（组氨酸标签）的添加，该蛋白的纯度和稳定性得到显著提高，便于后续的实验操作和检测。His Tag不仅有助于蛋白的纯化，还使其在实验中能够被快速、特异地识别和分离。

该蛋白还可用于细胞培养实验，研究其对细胞增、殖迁移和分化的调控作用。

重组大鼠干扰素诱导蛋白-10（Recombinant Rat IP-10，也称CXCL10）是一种重要的趋化因子，属于CXC趋化因子家族。它在免疫调节、炎症反应和抗病毒免疫中发挥着关键作用，广泛应用于免疫学和炎症研究。 结构与特性 重组大鼠IP-10是一种非糖基化的单链多肽，含有98个氨基酸，分子量约为11.0 kDa。它由大肠杆菌表达，纯度高于98%，内毒素水平低于1 EU/μg。这种蛋白的物理外观为无菌过滤的白色冻干粉末。 生物活性与功能 重组大鼠IP-10具有显著的趋化活性，能够特异性地吸引T细胞、单核细胞和树突状细胞向炎症部位迁移，从而增强局部的免疫反应。IP-10通过与细胞表面的CXCR3受体结合，激活下游信号通路，促进细胞的趋化和活化。此外，IP-10还具有抗病毒作用，能够抑制多种病毒的复制，增强机体的抗病毒能力。 表达与作用机制 IP-10主要由单核细胞、巨噬细胞、内皮细胞和成纤维细胞等产生，其表达受到多种刺激的诱导，如干扰素-γ（IFN-γ）、肿瘤坏死因子-α（TNF-α）和白细胞介素-1β（IL-1β）。

参与激肽释放酶-激肽系统（Kallikrein-Kinin System）的级联反应。

在人体免疫系统中，T细胞扮演着至关重要的角色，而重组人CD3E和CD3D蛋白则是T细胞表面抗原受体复合物的关键组成部分。CD3E和CD3D是T细胞抗原受体（TCR）复合体的辅助分子，它们与TCR紧密相连，共同参与T细胞对病原体抗原的识别和免疫应答过程。 当病原体入侵人体时，其抗原会被抗原呈递细胞（APC）捕获并处理，然后展示在细胞表面。T细胞通过TCR与APC表面的抗原肽-MHC复合物结合，而CD3E和CD3D则在这一过程中起到稳定TCR结构、传递激活信号的作用。它们能够将抗原识别的信号传导至T细胞内部，激活一系列下游信号通路，从而促使T细胞增殖、分化为效应T细胞，进而发挥细胞毒性作用，直接杀伤被感染的细胞，或者分泌细胞因子，调节其他免疫细胞的功能，共同构建起人体强大的免疫防御体系。 重组人CD3E和CD3D的研究对于深入理解T细胞免疫机制具有重要意义。在医学领域，它们在肿瘤免疫治疗、自身免疫性疾病治疗等方面展现出广阔的应用前景。通过研究CD3E和CD3D的结构与功能，科学家们有望开发出新型的免疫治疗药物，精准调节T细胞的活性，为攻克多种疑难疾病提供有力武器。

它通过激活 gp130 信号通路，促进细胞的增殖和存活。

重组食蟹猴EPHA2蛋白（Recombinant Cynomolgus EPHA2 Protein, His-Avi Tag）是一种通过重组技术生产的蛋白质，为研究细胞信号转导、肿瘤生物学以及相关疾病提供了重要的工具。EPHA2属于Eph受体家族，是一类酪氨酸激酶受体，在细胞间信号传导、细胞迁移、细胞增殖和组织形态发生中发挥关键作用。 EPHA2通过与Ephrin配体结合，激活下游信号通路，调节细胞的黏附、迁移和增殖。在正常生理过程中，EPHA2参与胚胎发育、血管生成和神经系统的形成。然而，在病理状态下，EPHA2的异常表达和功能失调与多种疾病相关，包括肿瘤的发生、发展和转移。研究表明，EPHA2在多种癌症中高表达，如乳腺癌、前列腺癌和肺癌，其激活能够促进肿瘤细胞的侵袭和转移。 重组食蟹猴EPHA2蛋白的开发为研究其功能提供了强大的技术支持。通过重组DNA技术和His-Avi Tag（组氨酸标签和生物素酰亚胺标签）的添加，该蛋白的纯度和稳定性得到显著提高，便于后续的实验操作和检测。His Tag不仅有助于蛋白的纯化，还使其在实验中能够被快速、特异地识别和分离。

其荧光强度与蛋白酶的活性呈正比关系，因此可以通过荧光强度的变化来定量分析蛋白酶的活性。

重组食蟹猴GPVI蛋白（His Tag）是一种重要的血小板受体，属于免疫球蛋白超家族。GPVI（糖蛋白VI）在血小板活化和凝血过程中发挥着关键作用，通过识别和结合胶原蛋白，启动血小板的聚集和凝血反应。因此，重组食蟹猴GPVI蛋白的开发为血小板生物学和凝血机制研究提供了重要的工具。 GPVI主要表达于血小板表面，是血小板识别胶原蛋白的主要受体之一。在血管损伤时，GPVI通过与暴露的胶原蛋白结合，激活下游信号通路，导致血小板的活化、聚集和凝血反应。这一过程对于止血和血栓形成至关重要。然而，GPVI的异常激活与多种血栓性疾病的发生发展密切相关，包括动脉粥样硬化、心肌梗死和中风等。 重组食蟹猴GPVI蛋白的制备，利用了重组蛋白技术和His Tag的纯化优势，使得该蛋白的生产更加高效和稳定。His Tag的添加便于通过金属离子亲和层析等方法进行纯化，提高了蛋白的纯度和产量，为大规模的实验研究提供了可能。 在基础研究中，重组食蟹猴GPVI蛋白可用于体外实验，研究其在血小板活化和凝血反应中的具体作用机制。

其内毒素水平<0.1 EU/μg，满足体内应用需求。

重组人Siglec-5蛋白（Recombinant Human Siglec-5 Protein, His Tag）是一种重要的研究工具，广泛应用于免疫学和疾病机制研究中。Siglec-5（Sialic acid-binding Ig-like lectin 5），也称为CD170，是一种免疫球蛋白样凝集素，属于SIGLEC家族。该家族的成员通过与唾液酸化的糖基配体结合，在免疫调节和细胞间相互作用中发挥重要作用。 Siglec-5的功能 Siglec-5主要表达于中性粒细胞、单核细胞/巨噬细胞和树突状细胞表面。它能够结合α-2,3-和α-2,6-连接的唾液酸糖蛋白及糖脂，参与细胞间的黏附和信号传导。Siglec-5在免疫反应中主要发挥抑制性作用，能够抑制某些细胞反应，并增强某些巨噬细胞的抗吞噬反应。此外，Siglec-5还参与调节血管性血友病因子（VWF）和凝血因子VIII（FVIII）的水平，影响血液凝固过程。 重组蛋白的应用 重组人Siglec-5蛋白（His Tag）通过添加His标签，便于纯化和检测，为研究其生物学功能提供了有力工具。

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