Caspase 3 在多种疾病（如神经退行性疾病、心血管疾病和癌症）中的异常激活也引起了广泛关注。

在分子生物学和生物技术领域，T4多聚核苷酸激酶（T4 Polynucleotide Kinase，T4 PNK）是一种极为重要的工具酶，广泛用于核酸的5'末端磷酸化和3'末端去磷酸化。然而，T4 PNK的3'磷酸酶活性在某些实验中可能会带来不必要的修饰，影响实验结果的准确性。因此，3'磷酸酶活性缺失的T4多聚核苷酸激酶（T4 PNK, Exo-）应运而生，它保留了5'激酶活性，但去除了3'磷酸酶活性，从而提供了更精准的核酸修饰能力。 T4多聚核苷酸激酶（3'磷酸酶活性缺失）的特性 T4多聚核苷酸激酶（3'磷酸酶活性缺失）是一种经过基因工程改造的酶，保留了5'激酶活性，能够高效地将ATP上的γ-磷酸基团转移到DNA或RNA的5'末端，生成5'-磷酸末端。这种酶的3'磷酸酶活性被去除，因此不会对核酸的3'末端进行不必要的修饰，从而避免了潜在的干扰。 广泛的应用 T4多聚核苷酸激酶（3'磷酸酶活性缺失）在分子生物学研究中具有广泛的应用。例如，在DNA克隆实验中，它被用于磷酸化DNA片段的5'末端，使其能够与载体进行连接。在RNA研究中，它用于标记RNA的5'末端，生成用于杂交实验的标记探针。

EB与双链DNA结合后荧光强度可增强25倍与双链RNA结合后荧光强度增强21倍这种特性使其能够检测到

白细胞介素-5受体α链（IL-5Rα）是人体免疫系统中一个关键的受体蛋白，广泛参与调节免疫反应和维持免疫平衡。IL-5Rα主要通过与白细胞介素-5（IL-5）结合，激活下游信号通路，调节免疫细胞的功能。研究IL-5Rα不仅有助于深入理解其在免疫系统中的作用，还为开发新型免疫调节疗法提供了重要参考。 IL-5Rα的生物学功能 IL-5Rα是IL-5受体复合物的重要组成部分，主要表达在B细胞、嗜酸性粒细胞和巨噬细胞等免疫细胞表面。IL-5Rα通过与IL-5结合，激活JAK-STAT信号通路，促进B细胞的增殖、分化和抗体产生。此外，IL-5Rα还能增强嗜酸性粒细胞的存活和活化，参与炎症反应和过敏反应的调节。 临床应用与研究 IL-5Rα在多种疾病的治疗和研究中具有重要价值： 过敏性疾病：IL-5Rα在过敏反应中起着关键作用，通过研究IL-5Rα的作用机制，科学家们可以更好地理解过敏反应的发病机制，并开发新的治疗方法。例如，抗IL-5Rα单克隆抗体已被用于治疗中重度哮喘和过敏性鼻炎。 自身免疫性疾病：IL-5Rα在调节免疫平衡中的作用使其成为研究自身免疫性疾病的重要工具。

通过与CaM结合，CaM结合肽1可以阻断CaM与其天然靶蛋白的相互作用，从而抑制CaM依赖的信号通路

RUNX2（Runt相关转录因子2）是骨骼发育和骨细胞分化中的关键转录因子，在调控骨形成过程中发挥着至关重要的作用。Rabbit Anti-RUNX2 Polyclonal Antibody（兔抗RUNX2多克隆抗体）是一种特异性识别RUNX2蛋白的抗体，为研究骨骼发育机制及相关疾病提供了重要的工具。 RUNX2的功能与重要性 RUNX2是Runt相关转录因子家族的成员之一，主要表达于成骨细胞和软骨细胞中。它在骨骼发育的早期阶段起关键作用，调控成骨细胞的分化和骨基质的合成。RUNX2通过结合到特定的DNA序列上，激活或抑制一系列与骨骼发育相关的基因表达，从而促进骨组织的形成和重塑。此外，RUNX2还参与调节软骨内成骨过程，对骨骼的生长和发育至关重要。 RUNX2的功能异常与多种骨骼疾病相关，如骨质疏松症、骨关节炎和成骨不全症等。这些疾病通常表现为骨密度降低、骨骼脆弱或骨骼发育异常。因此，深入研究RUNX2的功能和调控机制，对于理解骨骼疾病的发病机制和开发新的治疗方法具有重要意义。

它通过抑制中性粒细胞弹性蛋白酶、组织蛋白酶G等丝氨酸蛋白酶的活性，发挥抗炎和组织保护作用。

HA Peptide（血凝素肽）是源自流感病毒血凝素（Hemagglutinin，HA）蛋白的特定片段，广泛应用于免疫学和疫苗研究中。HA蛋白是流感病毒表面的主要抗原之一，负责病毒与宿主细胞的结合和进入。HA Peptide因其在免疫反应中的重要性而备受关注，成为研究流感病毒感染和免疫保护的关键工具。 HA Peptide的结构与功能 HA蛋白是一种三聚体糖蛋白，由HA1和HA2两个亚基组成。HA1亚基负责与宿主细胞表面的糖蛋白结合，而HA2亚基则参与病毒膜与宿主细胞膜的融合过程。HA Peptide通常包含HA蛋白的特定表位，这些表位能够被宿主的免疫系统识别，激活T细胞和B细胞，从而引发免疫反应。 免疫反应与疫苗开发 HA Peptide在免疫反应中发挥着重要作用。它能够被抗原呈递细胞（APCs）摄取并处理，然后呈递给T细胞，激活T细胞的免疫反应。此外，HA Peptide还能够激活B细胞，促进B细胞的增殖和抗体分泌，从而在体液免疫中发挥重要作用。这些特性使HA Peptide成为研究流感病毒免疫反应和疫苗开发的重要工具。

为了更好地理解TSG在肿瘤发生中的作用，科学家们正在深入研究这些基因的调控机制和功能。

在表观遗传学的研究中，组蛋白修饰是调控基因表达和细胞功能的关键机制之一。近年来，组蛋白的丁酰化修饰（Butyrylation）作为一种新兴的修饰类型，逐渐引起了科学家们的关注。Mouse Anti-Butyryllysine Monoclonal Antibody 作为一种高特异性的单克隆抗体，为科学家们提供了一个强大的工具，用于深入研究组蛋白丁酰化修饰在细胞生理和病理过程中的作用。 组蛋白的丁酰化修饰是一种在组蛋白赖氨酸残基上添加丁酸基团的化学修饰。这种修饰能够改变组蛋白的电荷分布，从而影响染色质的结构和基因表达。研究表明，组蛋白的丁酰化修饰可能与细胞代谢、基因转录调控、细胞分化以及癌症发生等过程密切相关。例如，丁酰化修饰可能通过改变染色质的结构，促进基因表达的激活，从而在细胞应激反应和代谢调控中发挥重要作用。 Mouse Anti-Butyryllysine Monoclonal Antibody 是一种针对丁酰化赖氨酸的单克隆抗体。这种抗体具有高度的特异性和灵敏度，能够准确识别和结合丁酰化的赖氨酸残基。

通过检测患者血清中的弓形虫特异性抗体（IgM和IgG），可以判断感染的阶段和严重程度。

重组生物素化人ENPP1蛋白（Recombinant Biotinylated Human ENPP1 Protein, His-Avi Tag）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于代谢生物学、心血管疾病和骨骼代谢研究中。ENPP1（胞外核苷酸焦磷酸酶/磷酸二酯酶1）是一种分泌性酶，参与多种生物化学反应，对细胞信号传导、代谢调节和矿物化过程具有重要影响。 ENPP1的功能与作用 ENPP1是一种胞外酶，主要通过水解核苷酸（如ATP）生成腺苷和焦磷酸盐（PPi），在细胞外信号传导和代谢调节中发挥关键作用。它在多种生理过程中具有重要功能，包括调节细胞外ATP水平、影响细胞间的信号传递以及调节细胞外钙化过程。ENPP1在骨骼代谢中尤为重要，通过生成焦磷酸盐抑制羟基磷灰石的形成，从而调节骨矿化。此外，ENPP1在心血管系统中也发挥重要作用，其异常表达与动脉粥样硬化、高血压和胰岛素抵抗等疾病相关。 重组生物素化ENPP1蛋白的优势 重组生物素化人ENPP1蛋白融合了His标签和Avi标签。His标签便于蛋白的纯化和检测，而Avi标签用于生物素的特异性结合。

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