该蛋白还可用于细胞培养实验，研究其对细胞增、殖迁移和分化的调控作用。

TGF-β3（转化生长因子-β3）是TGF-β超家族中的一员，是一种具有多种生物学功能的分泌性配体。它在胚胎发育、细胞分化、组织修复和免疫调节等多个生理过程中发挥着关键作用。TGF-β3通过与TGF-β受体结合，激活SMAD家族转录因子，从而调节基因表达。 在软骨发育和病理过程中，TGF-β3扮演着复杂而重要的角色。它能够调节软骨细胞的整个生命周期，包括细胞的存活、增殖、迁移和分化。TGF-β3通过激活Smad2/3依赖的经典信号通路，维持软骨的稳态。然而，在骨关节炎（OA）等病理状态下，TGF-β3也可能通过激活Smad1/5/8通路促进软骨细胞的肥大和疾病进展。 此外，TGF-β3在免疫调节方面也具有重要作用。它能够抑制B细胞的功能，与TGF-β1类似，TGF-β3通过磷酸化Smad2/3以及Smad1/5来抑制B细胞的增殖和抗体产生。这种抑制作用可能涉及Id3蛋白的诱导，从而抑制E蛋白的活性，导致细胞生长停滞和凋亡。 TGF-β3的信号传导还涉及非经典途径，例如通过调节微小RNA（miRNA）来影响软骨细胞的分化。

这有助于揭示 RPUSD4 在正常生理过程中的作用，以及在疾病发生时的异常表达模式。

百日咳是一种由百日咳鲍特菌引起的急性呼吸道传染病，其特征性症状为阵发性痉挛性咳嗽，严重危害儿童健康。百日咳毒素（Pertussis Toxin，PT）是百日咳鲍特菌的主要致病因子之一，因此，针对百日咳毒素的检测对于疾病的早期诊断和防控具有重要意义。近年来，百日咳毒素兔多抗与HRP标记技术的结合，为百日咳的精准诊断提供了一种高效、灵敏的检测手段。 百日咳毒素兔多抗是通过将百日咳毒素抗原注入兔子体内，激发其免疫系统产生特异性抗体。这些抗体能够特异性地识别并结合百日咳毒素，具有高度的特异性和亲和力。然而，仅靠抗体的结合还不足以实现高灵敏度的检测。此时，HRP标记技术便发挥了重要作用。 HRP，即辣根过氧化物酶，是一种具有强催化活性的酶。通过化学方法将HRP与百日咳毒素兔多抗结合，抗体便被赋予了“信号放大器”的功能。当抗体与百日咳毒素结合后，HRP会在特定底物的作用下产生明显的颜色反应。这种颜色变化不仅肉眼可见，而且反应强度与样本中百日咳毒素的含量成正比，从而实现了对百日咳毒素的定量检测。 这种结合了百日咳毒素兔多抗与HRP标记的检测方法，具有高特异性和高灵敏度的特点。

②脂酶活性——表面呈现彩虹油膜；③明胶液化——穿刺线周围培养基失去凝固性。

在生物医学研究中，Recombinant Mouse CD73（重组小鼠CD73蛋白）正逐渐成为研究的热点。CD73，也称为5'-核苷酸酶，是一种细胞表面酶，广泛表达于多种细胞类型，包括内皮细胞、成纤维细胞、免疫细胞和某些肿瘤细胞。它在细胞代谢、免疫调节以及组织修复中发挥着重要作用。 CD73的功能与作用机制 CD73的主要功能是将细胞外的腺苷酸（如AMP）水解为腺苷。这一过程对于调节细胞外的核苷酸水平至关重要。腺苷是一种重要的免疫调节分子，能够通过激活腺苷受体（如A2A和A2B受体）抑制免疫细胞的过度活化，从而发挥抗炎作用。例如，在炎症反应中，CD73通过产生腺苷，抑制促炎细胞因子的分泌，减轻炎症反应的强度。 此外，CD73在组织修复和再生过程中也发挥重要作用。腺苷能够促进血管生成和细胞增殖，从而加速伤口愈合和组织修复。在肿瘤微环境中，CD73的高表达与肿瘤的免疫逃逸有关。肿瘤细胞通过CD73产生的腺苷，抑制抗肿瘤免疫反应，促进肿瘤的生长和转移。 重组蛋白的应用优势 Recombinant Mouse CD73蛋白为研究其功能和作用机制提供了重要的工具。

它通过调节低氧诱导因子（HIF）的稳定性来控制细胞对低氧环境的反应。

在现代生物医学研究中，重组生物素标记人蛋白技术正迅速崛起，成为探索生命奥秘和攻克疾病难题的关键工具。重组生物素标记人蛋白，通过生物技术手段将生物素共价结合到目标蛋白上，同时保留蛋白的天然结构和功能，为蛋白质的检测、分离和功能研究提供了前所未有的便利。 生物素标记技术的核心优势在于生物素与链霉亲和素（streptavidin）之间极高的亲和力，这种亲和力是目前已知最强的非共价相互作用之一。因此，标记后的蛋白可以通过链霉亲和素进行快速、特异性的捕获和检测，极大地提高了实验的灵敏度和准确性。此外，重组技术的应用确保了蛋白的高纯度和一致性，为后续的实验提供了可靠的物质基础。 重组生物素标记人蛋白在多个领域展现出巨大的应用潜力。在基础研究中，它们被广泛用于蛋白质相互作用网络的构建。通过分析标记蛋白与其他蛋白质的相互作用，研究人员可以深入了解细胞内复杂的信号传导通路和分子机制。例如，在免疫学研究中，标记的免疫相关蛋白可用于研究免疫细胞的激活、分化以及免疫反应的调节机制。 在疾病研究方面，重组生物素标记人蛋白为疾病的诊断和治疗提供了新的思路。许多疾病的发生与特定蛋白质的异常表达或功能失调有关。

这种实验方法对于研究ACOT8在脂肪酸代谢和细胞信号传导中的作用机制提供了直接的证据。

重组人MMP-9蛋白（Recombinant Human MMP-9, His-Avi Tag）是一种兼具高纯度与多用途的活性酶，广泛用于肿瘤侵袭、炎症反应及组织重塑研究。MMP-9（92 kDa 明胶酶 B）属于基质金属蛋白酶家族，可降解Ⅳ型胶原、明胶、弹性蛋白等细胞外基质成分，是细胞穿越基底膜、血管生成及炎症细胞迁移的关键执行者。其pro-form经体外激活后，可迅速获得水解活性，为体外模型提供真实、可控的酶学工具。 His-Avi双标签设计赋予蛋白双重优势：N端6×His 便于Ni²⁺螯合层析一步纯化，得到>95 %纯度；C端Avi 标签可在体外被BirA酶定点生物素化，实现与链霉亲和素系统的高效偶联，适用于ELISA、表面等离子共振（SPR）及微球捕获等高灵敏度检测。该设计既保留了天然N端催化结构域，又方便构建定向固定或荧光标记的探针。 在科研与药物开发中，重组MMP-9可用于：① 建立体外血脑屏障或肿瘤侵袭模型，实时监测细胞穿越能力；② 高通量筛选MMP-9选择性抑制剂，为抗癌、抗关节炎新药提供先导化合物；③ 作为校准品，定量临床样本中MMP-9活性，辅助肿瘤预后评估。

通过与药物候选分子结合，可以评估这些分子对FGFR4蛋白功能的影响，为筛选和优化潜在的药物提供依据。

Ghrelin 是一种由 28 个氨基酸组成的胃肠道激素，最初从大鼠的胃组织中分离出来。它在调节食欲、能量平衡和代谢过程中发挥着重要作用，是研究肥胖症和代谢性疾病的重要靶点。 食欲调节作用 Ghrelin 主要由胃和小肠的内分泌细胞分泌，它通过作用于下丘脑的食欲调节中枢，刺激食欲和食物摄入。Ghrelin 的水平在进食前升高，进食后降低，这种变化模式使其成为调节饥饿感和饱腹感的重要信号分子。研究表明，Ghrelin 能够激活下丘脑中的生长激素分泌素受体（GHSR），从而促进食欲和食物摄入。 代谢调节作用 除了调节食欲，Ghrelin 还在能量代谢中发挥重要作用。它能够促进脂肪的分解和利用，增加能量消耗，从而调节体重。此外，Ghrelin 还能够调节胰岛素的分泌，影响血糖水平，进一步影响能量代谢。 医学研究与应用前景 Ghrelin 的研究不仅有助于理解食欲和代谢的调节机制，还为开发新型药物提供了重要线索。例如，基于 Ghrelin 的药物开发正在探索中，旨在通过调节 Ghrelin 受体的活性，开发出用于治疗肥胖症和代谢性疾病的新药物。

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