它在细胞黏附、信号传导以及免疫调节中发挥着重要作用。

葡萄糖依赖性胰岛素促进多肽（GIP）是一种重要的肠促胰岛素激素，主要由肠道K细胞分泌，参与调节血糖水平和能量代谢。GIP通过激活其受体GIPR，促进胰岛素分泌，调节脂肪合成和能量平衡。Recombinant Human GIP Protein, His Tag（重组人GIP蛋白，His标签）作为一种高效的研究工具，为深入研究GIP的功能和机制提供了强大的支持。 GIP在调节血糖水平和能量代谢中发挥关键作用。它通过与GIPR结合，激活下游信号通路，促进胰岛素分泌，增强葡萄糖摄取和利用。此外，GIP还参与调节脂肪合成和能量储存，对维持能量平衡至关重要。GIP的功能异常与多种代谢性疾病密切相关，如2型糖尿病和肥胖症。 重组人GIP蛋白（His标签）通过基因工程技术生产，融合了His标签以便于纯化和检测。His标签是一种广泛使用的亲和纯化标签，能够通过镍柱（Ni-NTA）或钴柱（Co-NTA）进行高效纯化，同时不影响蛋白的天然结构和功能。这种设计使得重组GIP蛋白在多种实验中具有广泛的应用价值。

它特别适合于需要在载体任意位置插入片段的实验，例如基因编辑、突变导入和基因合成等。

重组人DKK1 N末端结构域蛋白（Recombinant Human DKK1 N-Terminal Domain Protein, mFc Tag）是一种通过基因工程技术生产的融合蛋白，将人DKK1蛋白的N末端结构域与小鼠免疫球蛋白G（mFc）片段融合。这种融合蛋白为研究Wnt信号通路的调控机制提供了新的视角，是探索细胞增殖、分化和发育过程的关键工具。 DKK1（Dickkopf-1）是一种分泌性蛋白，主要通过与低密度脂蛋白受体相关蛋白5/6（LRP5/6）结合，抑制Wnt信号通路的激活。Wnt信号通路在胚胎发育、组织稳态和癌症发生中起着关键作用。虽然DKK1的C末端结构域是其与LRP5/6相互作用的关键区域，但N末端结构域同样具有重要的生物学功能。研究表明，DKK1的N末端结构域可能参与调节其自身的稳定性、分泌以及与其他细胞表面受体的相互作用。 在融合蛋白的设计中，mFc标签的引入不仅增强了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过蛋白A或蛋白G进行纯化。此外，mFc标签还赋予了该蛋白与抗小鼠IgG抗体的特异性结合能力，使其在免疫学实验中具有广泛的应用前景。

脂联素的表达和分泌受到多种因素的调控，包括饮食、运动和遗传因素。

重组人热休克蛋白27（Recombinant Human Hsp27）是一种小分子热休克蛋白（sHSPs），在细胞应激反应中扮演着至关重要的角色。Hsp27广泛存在于哺乳动物细胞中，尤其是在面对热应激、氧化应激、缺氧等环境压力时，它能够保护细胞免受损伤，维持细胞的正常功能和稳态。 Hsp27的主要功能是作为分子伴侣，协助细胞内其他蛋白质的正确折叠和稳定。在应激条件下，细胞内蛋白质的折叠过程容易受到干扰，导致蛋白质聚集和变性。Hsp27通过与这些受损蛋白质结合，防止它们聚集，从而维持细胞内蛋白质的动态平衡。此外，Hsp27还参与调节细胞骨架的稳定性，尤其是在细胞迁移和形态维持过程中。它与微丝结合，增强细胞骨架的韧性，帮助细胞在应激条件下保持结构完整性。 重组人Hsp27的制备为研究其功能提供了有力工具。通过重组技术生产的Hsp27具有高纯度和生物活性，可用于体外实验和细胞模型研究。研究表明，Hsp27的表达水平与细胞的应激耐受性密切相关。在某些疾病状态下，如神经退行性疾病、心血管疾病和癌症，Hsp27的异常表达可能影响细胞的存活和功能。

人源Betacellulin在细胞生长、组织修复、肿瘤发生和代谢调节等多个生理和病理过程中发挥着重要

在生物医学研究中，Recombinant Mouse EGFR（重组小鼠表皮生长因子受体，EGFR）正逐渐成为研究的热点。EGFR是一种酪氨酸激酶受体，广泛表达于多种细胞类型，包括上皮细胞、成纤维细胞和某些免疫细胞。它在细胞增殖、分化、迁移以及生存中发挥着重要作用。 EGFR的功能与作用机制 EGFR的主要功能是通过其酪氨酸激酶活性，调节细胞内的信号传导。当其配体（如表皮生长因子EGF）结合到受体的细胞外结构域时，EGFR发生二聚化并激活其内在的酪氨酸激酶活性。随后，受体上的酪氨酸残基被自身磷酸化，形成多个磷酸化位点，这些位点可以招募并激活下游信号分子，如Ras-MAPK、PI3K-Akt和STAT等信号通路。这些信号通路在细胞增殖、分化、迁移和存活中起着关键作用。 在癌症生物学中，EGFR的异常激活与多种肿瘤的发生和进展密切相关。例如，在非小细胞肺癌（NSCLC）、结直肠癌和某些头颈部肿瘤中，EGFR的基因突变或过表达导致其持续激活，从而促进肿瘤细胞的增殖和存活，抑制凋亡，并增强肿瘤的侵袭性和耐药性。

它可能通过调节食欲中枢的活动，影响进食行为，或者通过调节基础代谢率，影响能量消耗。

在血管新生和肿瘤学研究领域，Recombinant Biotinylated Human VEGF R2（重组生物素化人VEGF受体2）正成为探索血管内皮生长因子（VEGF）信号通路和相关疾病机制的重要工具。 VEGF受体2（VEGF R2，也称为KDR或Flk-1）是VEGF的主要受体之一，主要表达在血管内皮细胞上。它在血管新生、血管生成和维持血管完整性中发挥着关键作用。VEGF与其受体结合后，激活下游信号通路，促进内皮细胞的增殖、迁移和存活，从而推动血管新生。在肿瘤学中，VEGF R2的异常激活与肿瘤的血管生成和转移密切相关，使其成为抗肿瘤治疗的重要靶点。 重组生物素化技术为VEGF R2的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化人VEGF R2可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对VEGF R2的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。这种技术不仅提高了实验的灵敏度和特异性，还为多维度的细胞和分子研究提供了可能。

测定SIRPα V2与CD47的结合能力，筛选潜在的抑制剂或激动剂。

GRO-α（Growth-Regulated Oncogene-α），即生长调节癌基因-α，是一种属于CXC趋化因子家族的细胞因子。它在炎症反应和免疫调节中发挥着重要作用，主要通过吸引和激活中性粒细胞，增强机体对病原体的防御能力。 一、GRO-α的结构与功能 GRO-α的基因编码位于染色体4的趋化因子基因簇中，其分子量约为8.5 kDa。它通过与中性粒细胞表面的CXCR1和CXCR2受体结合，发挥其趋化作用，吸引中性粒细胞向炎症部位迁移。此外，GRO-α还能激活中性粒细胞，促进其脱颗粒和释放炎症介质，进一步放大炎症反应。 二、GRO-α在炎症反应中的作用 在炎症反应中，GRO-α的表达是机体对病原体入侵的重要响应机制。它不仅能够吸引中性粒细胞到达感染部位，还能通过激活这些细胞，增强其吞噬和杀菌能力。此外，GRO-α还参与调节血管内皮细胞的通透性，促进炎症细胞的外渗，加速炎症部位的修复过程。 三、GRO-α在疾病中的作用 GRO-α在多种疾病的发生和发展中具有重要作用。在感染性炎症中，GRO-α能够快速响应病原体入侵，动员中性粒细胞到达感染部位，吞噬和杀灭病原体。

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