在骨质疏松症等疾病中，RANKL的过度表达可能导致破骨细胞活性增强，从而加速骨质流失。

破伤风毒素（Tetanus Toxin）是由破伤风梭菌（Clostridium tetani）产生的一种神经毒素，是导致破伤风疾病的主要原因。破伤风毒素是一种二聚体蛋白，由重链（H）和轻链（L）组成，其中重链负责与神经细胞的结合，轻链则具有酶活性，能够切割神经递质释放相关的突触蛋白，从而阻断神经信号的传递，导致肌肉痉挛和僵硬。Tetanus Toxin (830-843)是破伤风毒素重链上的一个关键片段，对于毒素的结合和毒性作用至关重要。 Tetanus Toxin (830-843)的结构与功能 Tetanus Toxin (830-843)的氨基酸序列通常为：VSYLKAGQFTLCS。这一片段位于破伤风毒素重链的C端区域，是毒素与神经细胞表面受体结合的关键部位。通过与神经细胞上的特定受体结合，Tetanus Toxin (830-843)能够介导毒素进入神经细胞，进而发挥其毒性作用。 毒性机制 破伤风毒素的毒性作用主要通过以下机制实现： 受体结合：Tetanus Toxin (830-843)与神经细胞表面的受体结合，介导毒素进入神经细胞。

在现代医学研究中，重组蛋白与病毒样颗粒（VLP）的结合为疾病治疗提供了全新的策略。

在免疫学和疾病研究领域，Siglec-4a（唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素4a）作为一种重要的免疫调节分子，在免疫细胞的识别、信号传导以及多种疾病的发生和发展中扮演着关键角色。重组生物素化人Siglec-4a蛋白的开发，为深入研究Siglec-4a的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 Siglec-4a主要表达于髓系细胞，如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞，参与调节免疫细胞的活化和抑制。它通过识别细胞表面的唾液酸化糖链，介导免疫细胞间的相互作用和信号传导。Siglec-4a的异常表达与多种疾病相关，包括自身免疫性疾病、炎症性疾病和某些肿瘤。因此，研究Siglec-4a的机制和功能对于理解免疫调节和疾病发生具有重要意义。 重组生物素化人Siglec-4a蛋白通过生物技术手段制备，其生物素化修饰使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。这种特性使得该蛋白在实验中能够高效地与其他分子相互作用，便于研究人员进行深入的分子间相互作用研究。

重组小鼠bFGF广泛应用于细胞生物学、发育生物学和再生医学等领域的研究。

在生物医学研究中，Recombinant Mouse CD98 Protein, His Tag（重组小鼠CD98蛋白，His标签）正逐渐成为研究的热点。CD98，也称为溶质载体家族3成员2（SLC3A2），是一种重要的氨基酸转运蛋白，广泛表达于多种细胞类型，包括免疫细胞、上皮细胞和肿瘤细胞。它在细胞代谢、免疫调节以及肿瘤生物学中发挥着重要作用。 CD98的功能与作用机制 CD98的主要功能是调节细胞内的氨基酸代谢。它通过与轻链亚基（如LAT1和LAT2）结合，形成异二聚体，介导氨基酸的跨膜转运。这一过程对于维持细胞内的氨基酸平衡至关重要，尤其是在快速增殖的细胞中，如免疫细胞和肿瘤细胞。例如，在T细胞激活过程中，CD98的表达水平显著上升，以满足细胞增殖对氨基酸的需求。 此外，CD98还参与调节免疫细胞的活化和功能。在T细胞中，CD98通过提供必需的氨基酸，支持细胞的增殖和细胞因子的分泌。在肿瘤细胞中，CD98的高表达与肿瘤的侵袭性和耐药性相关。肿瘤细胞通过CD98介导的氨基酸转运，维持高代谢状态，支持其快速增殖和生存。

这对于研究 SERINC2 的蛋白相互作用网络以及其在细胞内的信号转导通路具有重要意义。

Recombinant Mouse IFNA2 Protein（重组小鼠干扰素α2，简称IFN-α2）是一种重要的免疫调节蛋白，属于I型干扰素家族。它在抗病毒、抗肿瘤以及免疫调节等多个生物学过程中发挥着关键作用，是生物医学研究中的重要工具。 功能与作用 IFN-α2通过与细胞表面的干扰素受体结合，激活下游信号通路，从而增强细胞的抗病毒能力。它能够诱导细胞产生多种抗病毒蛋白，如2'-5'寡腺苷酸合成酶（OAS）和RNA依赖性蛋白激酶（PKR），这些蛋白能够抑制病毒的复制和传播。此外，IFN-α2还具有免疫调节作用，能够增强自然杀伤（NK）细胞和巨噬细胞的活性，促进细胞毒性T细胞（CTL）的分化和增殖，从而增强机体的免疫反应。 研究应用 重组小鼠IFN-α2蛋白被广泛应用于抗病毒和免疫调节的研究中。在细胞实验中，IFN-α2被用于研究其对病毒复制的抑制作用，以及对免疫细胞功能的调节作用。例如，在研究流感病毒、水疱性口炎病毒（VSV）和鼠白血病病毒（MLV）等病毒的感染过程中，IFN-α2能够显著抑制病毒的复制。

在肿瘤细胞系和肿瘤组织样本中，通过检测 CD47 的表达变化，可以评估肿瘤细胞的免疫逃逸能力。

在细胞生物学的研究中，Flotillin 蛋白质家族因其在细胞膜微结构域（lipid rafts）中的关键作用而逐渐受到关注。Flotillin 蛋白主要参与细胞信号传导、细胞内吞作用、细胞迁移以及细胞凋亡等多种细胞过程。Mouse Anti-Flotillin Monoclonal Antibody 作为一种高特异性的单克隆抗体，为科学家们提供了一个强大的工具，用于深入研究 Flotillin 蛋白在细胞生理和病理过程中的作用。 Flotillin 蛋白家族包括 Flotillin-1 和 Flotillin-2 两种主要成员，它们广泛存在于细胞膜的微结构域中，这些微结构域富含胆固醇和鞘磷脂，具有高度的动态性和流动性。Flotillin 蛋白在这些微结构域中发挥着重要的组织和调节作用，通过与其他膜蛋白和脂质的相互作用，参与多种细胞信号传导通路。研究表明，Flotillin 蛋白的异常表达与多种疾病相关，包括神经退行性疾病、心血管疾病以及癌症等。 Mouse Anti-Flotillin Monoclonal Antibody 是一种针对 Flotillin 蛋白的单克隆抗体。

便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。

在癌症治疗的前沿领域，重组小鼠 TRAIL（Recombinant Mouse TRAIL）正逐渐成为备受瞩目的焦点。TRAIL，即肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体，是一种能够特异性诱导肿瘤细胞凋亡的蛋白质。重组小鼠 TRAIL 是通过基因工程技术生产的，它保留了天然 TRAIL 的生物活性，同时具备了更易获取、纯度更高、稳定性更强等优势。 研究表明，重组小鼠 TRAIL 通过与肿瘤细胞表面的特定受体结合，激活细胞内的凋亡信号通路，促使肿瘤细胞发生程序性死亡，而对正常细胞的影响相对较小。这一特性使其在癌症治疗中具有巨大的潜力，有望成为一种高效且副作用较低的新型抗癌药物。 在实验研究中，重组小鼠 TRAIL 对多种肿瘤细胞系展现出了显著的抗肿瘤活性，包括肺癌、乳腺癌、结直肠癌等常见恶性肿瘤。它不仅可以单独使用，还能够与其他抗癌药物联合应用，发挥协同作用，进一步提高治疗效果。此外，重组小鼠 TRAIL 还在免疫调节方面表现出独特的优势，能够激活机体的免疫系统，增强机体对肿瘤的免疫监视和清除能力。 随着对重组小鼠 TRAIL 研究的不断深入，其在癌症治疗中的应用前景将更加广阔。

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