铁离子不仅是一种营养物质，还可能参与细胞内的信号传导过程，影响细胞的生长、分化和凋亡。

重组人肿瘤坏死因子 - M（Recombinant Human Oncostatin - M，简称 OSM）是一种重要的细胞因子，属于白细胞介素 - 6（IL - 6）家族。它在细胞分化、增殖、凋亡以及免疫调节中发挥着关键作用，为相关疾病的治疗提供了新的靶点和研究方向。 生物学功能 OSM 是一种多功能细胞因子，主要由巨噬细胞、单核细胞和某些上皮细胞产生。它通过与细胞表面的 OSM 受体（OSMR）和 gp130 受体结合，激活 JAK - STAT 信号通路，调节细胞的增殖、分化和存活。OSM 在多种生理过程中发挥重要作用，包括胚胎发育、组织修复和免疫反应。此外，OSM 还在某些病理过程中表现出显著的活性，如炎症性疾病、自身免疫性疾病和某些癌症。 重组蛋白的制备 重组人 OSM 蛋白的制备利用基因工程技术实现，具有高纯度和生物活性。通过在蛋白的 C - 末端添加 His 标签，便于蛋白的纯化和检测。这种重组蛋白为研究人员提供了稳定、可靠的实验材料，可用于多种研究应用，包括体外细胞实验和体内动物模型。

Ephrin-B2是一种细胞表面糖蛋白，属于Ephrin家族的B类成员。

酪氨酸蛋白激酶JAK2（Janus Kinase 2）是细胞信号传导中的一个重要成员，它在多种细胞因子和生长因子的信号传递过程中发挥着关键作用。JAK2的激活主要通过其酪氨酸残基的磷酸化来实现，其中Tyr8和Tyr9的磷酸化尤为重要。 JAK2属于非受体型酪氨酸蛋白激酶家族，它通常与细胞表面的受体结合，当细胞因子（如干扰素、白细胞介素等）与相应的受体结合时，JAK2被激活。激活后的JAK2通过磷酸化其自身的酪氨酸残基（如Tyr8和Tyr9），为下游信号分子提供了结合位点。这些磷酸化的酪氨酸残基能够招募并激活信号转导及转录激活因子（STATs），从而启动一系列的细胞内信号级联反应，影响细胞的增殖、分化、存活和免疫反应。 Tyr8和Tyr9的磷酸化是JAK2激活过程中的关键步骤。它们的磷酸化状态不仅决定了JAK2自身的活性，还影响了下游信号通路的传导效率。例如，磷酸化的Tyr8和Tyr9能够与STAT3结合，激活STAT3的转录活性，进而调控多种基因的表达，这些基因与细胞的生长、存活和免疫应答密切相关。 在生理状态下，JAK2的磷酸化和信号传导是细胞对外界刺激做出反应的重要机制。

通过重组技术生产的重组人FcεRIα，其结构和功能与天然受体高度相似，为体外研究提供了理想的工具。

在研究血栓海绵蛋白-1（Thrombospondin-1，TSP-1）的功能及其抑制剂时，对照肽的使用是至关重要的。vSLLK作为一种对照肽，为研究TSP-1抑制剂的效果提供了重要的参考。 vSLLK的结构与功能 vSLLK是一种合成的四肽，其序列通常为：Val-Ser-Leu-Leu-Lys。这种肽的结构设计使其在化学性质上与TSP-1抑制剂（如LSKL）相似，但不具备抑制TSP-1的功能。vSLLK的主要作用是作为实验对照，帮助研究人员评估TSP-1抑制剂的特异性和有效性。 对照肽的作用 在实验设计中，对照肽的使用是必不可少的。vSLLK作为一种对照肽，主要用于以下几种情况： 特异性验证：通过比较TSP-1抑制剂（如LSKL）和vSLLK的效果，研究人员可以验证抑制剂的特异性。如果TSP-1抑制剂在实验中表现出显著的生物学效应，而vSLLK没有，这表明抑制剂的作用是特异性的。 背景效应评估：vSLLK可以帮助评估实验体系中的背景效应。由于vSLLK不具备抑制TSP-1的功能，其效果可以作为实验背景的参考，帮助研究人员更准确地评估TSP-1抑制剂的实际效果。

通过重组技术生产的HRG具有高度的生物活性和纯度，能够用于体外细胞实验和体内动物模型的研究。

在细胞生物学和免疫学研究中，重组蛋白技术为科学家们提供了一种强大的工具，用于深入探索细胞间相互作用和信号传导机制。重组小鼠 Galectin 3 蛋白（His 标签）便是其中一种极具研究价值的重组蛋白。 Galectin 3 是一种 β-半乳糖凝集素家族成员，广泛存在于哺乳动物的多种细胞中，包括巨噬细胞、树突状细胞和内皮细胞等。它在细胞识别、细胞间信号传导、炎症反应以及免疫调节等过程中发挥着关键作用。Galectin 3 能够识别并结合细胞表面的糖基化配体，从而影响细胞的黏附、迁移、凋亡以及免疫细胞的激活等过程。 重组小鼠 Galectin 3 蛋白（His 标签）的开发，为研究这一蛋白的功能提供了极大的便利。His 标签的引入不仅提高了蛋白的纯化效率，还保持了其天然的生物学活性。这种重组蛋白可用于多种实验场景，例如在体外细胞实验中，它可以用来研究细胞黏附和迁移的机制；在免疫学研究中，它可以用于探索其对免疫细胞的激活和调节作用。

GPX2 的功能对于维持肠道黏膜的完整性、预防炎症和癌症等疾病具有重要意义。

在细胞生物学和疾病治疗领域，PDGFRβ（血小板衍生生长因子受体β）作为一种关键的受体酪氨酸激酶，在细胞增殖、分化、迁移以及组织修复等过程中扮演着重要角色。重组生物素化人PDGFRβ蛋白的开发，为深入研究PDGFRβ的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 PDGFRβ主要表达于多种细胞类型，包括平滑肌细胞、成纤维细胞和某些内皮细胞。它通过与血小板衍生生长因子（PDGF）结合，激活下游信号通路，如PI3K-Akt、MAPK等，从而调节细胞的行为。PDGFRβ在组织发育、伤口愈合和血管生成中发挥着重要作用，其异常激活或抑制与多种疾病相关，包括肿瘤、心血管疾病和纤维化。 重组生物素化人PDGFRβ蛋白通过生物技术手段制备，其生物素化修饰使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。这种特性使得该蛋白在实验中能够高效地与其他分子相互作用，便于研究人员进行深入的分子间相互作用研究。 在细胞增殖和迁移研究中，重组生物素化人PDGFRβ蛋白可用于探索PDGFRβ与其配体的结合机制，以及这种结合如何影响细胞的增殖和迁移。

在临床应用研究方面，重组食蟹猴DNAM-1蛋白具有潜在的治疗价值。

BTN1A1（Butyrophilin 1A1）是一种重要的免疫调节分子，属于Butyrophilin家族。它在调节T细胞的活化、增殖以及免疫反应中发挥关键作用。重组生物素化人BTN1A1蛋白（His-Avi Tag）作为一种研究工具，为深入探索其功能和机制提供了重要支持。 功能与作用机制 BTN1A1主要表达于抗原呈递细胞（APCs）如树突状细胞和巨噬细胞表面，通过与T细胞上的CD4或CD8结合，调节T细胞的活化和增殖。BTN1A1通过其胞外结构域与T细胞受体（TCR）复合物相互作用，传递抑制性信号，从而抑制T细胞的过度活化。这种调节机制对于维持免疫稳态、防止自身免疫反应至关重要。此外，BTN1A1还参与调节细胞间的黏附和信号传导，影响免疫细胞的迁移和组织定位。 在病理状态下，BTN1A1的异常表达可能导致免疫反应失调。例如，在某些自身免疫性疾病中，BTN1A1的表达异常可能导致T细胞过度活化，加重疾病进展；在某些癌症中，BTN1A1的异常表达可能影响肿瘤微环境中的免疫细胞功能，促进肿瘤的免疫逃逸。

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