炎症因子或氧化应激可能会抑制胰岛素受体的磷酸化，导致胰岛素信号传导受阻，进而引发胰岛素抵抗。

重组小鼠基质细胞衍生因子 - 1α（Recombinant Mouse SDF - 1α，也称 CXCL12）是一种重要的趋化因子，在细胞迁移、组织修复和免疫调节中发挥着关键作用。它通过调节多种细胞的迁移和活性，影响组织的稳态和修复过程，是细胞生物学和再生医学研究中的重要工具。 SDF - 1α 的结构与功能 SDF - 1α 是一种单链多肽，分子量约为 10kDa。重组小鼠 SDF - 1α 通过基因工程技术生产，具有高度的纯度和生物活性。它主要通过与 CXCR4 和 CXCR7 受体结合，调节细胞的趋化性和功能。 在细胞迁移中的作用 SDF - 1α 在细胞迁移中发挥着重要作用。它能够吸引多种细胞类型，包括造血干细胞、内皮细胞、神经干细胞和免疫细胞，向其浓度梯度高的区域迁移。研究表明，SDF - 1α 在胚胎发育、组织修复和炎症反应中具有不可替代的作用。例如，在伤口愈合过程中，SDF - 1α 能够显著促进内皮细胞和造血干细胞的迁移，加速伤口愈合。 在组织修复中的作用 SDF - 1α 在组织修复中也发挥着关键作用。它能够促进干细胞的归巢和分化，增强组织的修复能力。

当小鼠组织受到损伤时，TGF - β2能够促进细胞外基质的合成和细胞的增殖，加速伤口愈合。

人类生长素释放肽（Ghrelin）是一种由胃和胰腺产生的肽类激素，最初因其在刺激生长激素（GH）分泌中的作用而被发现。然而，随着研究的深入，Ghrelin在调节食欲、能量平衡和代谢中的关键作用逐渐被揭示，使其成为内分泌学和营养学研究的热点。 Ghrelin的发现与结构 Ghrelin于1999年被首次发现，其名称来源于“ghre”（生长激素释放）这一词根。它是一种含有28个氨基酸的肽，通过其独特的酰化修饰（Ser3上的辛酰基）发挥生物活性。这种酰化修饰对于Ghrelin与其受体GHSR-1a的结合至关重要。 在食欲调节中的作用 Ghrelin是目前已知的唯一一种能够刺激食欲的胃肠激素。它主要由胃的X/A样细胞分泌，其水平在进食前升高，进食后迅速下降。这种模式表明Ghrelin在引发饥饿感和促进进食行为中起着重要作用。通过与下丘脑中的GHSR-1a受体结合，Ghrelin能够激活促食欲神经元，从而增加食物摄入。 对代谢的影响 除了调节食欲，Ghrelin还参与能量代谢的调节。研究表明，Ghrelin能够影响脂肪组织的分布和脂肪分解过程。

这种融合蛋白具有更高的稳定性和可溶性，便于纯化和检测。

重组大鼠C10（Recombinant Rat C10/CCL6）是一种重要的细胞因子，属于CC趋化因子家族。它在免疫调节和细胞趋化中发挥关键作用，主要通过CCR1受体传递信号。C10对B细胞、CD4+ T细胞、单核细胞和NK细胞具有趋化作用，并对不同谱系的造血祖细胞集落形成表现出强大的抑制活性。 结构与特性 重组大鼠C10是一种非糖基化的单链多肽，含有94个氨基酸，分子量约为10.4 kDa。它由大肠杆菌表达，纯度高于97%，内毒素水平低于1 EU/μg。这种蛋白的物理外观为无菌过滤的白色冻干粉末。 生物活性与功能 C10的生物活性通过趋化实验来衡量，使用人CCR1转染的鼠BaF3细胞进行趋化生物测定，其有效浓度范围为10-100 ng/ml。它在骨髓生成骨髓培养物中表达，尤其是在受到GM-CSF、M-CSF、IL-3或IL-4刺激时。C10在免疫反应中发挥重要作用，能够吸引和激活免疫细胞，从而增强机体的免疫防御能力。 应用与研究 重组大鼠C10广泛应用于细胞趋化性实验和免疫反应研究。它可用于研究炎症机制、评估抗炎药物的效果，以及探索与免疫相关的疾病模型。

总之，IL - 11 作为一种重要的细胞因子，在人体的免疫系统和造血过程中具有多种生物学功能。

Recombinant Human IL-10 Protein（重组人白细胞介素-10蛋白）是一种重要的免疫调节因子，因其在抗炎和免疫抑制中的关键作用而备受关注。IL-10在调节免疫反应、减轻炎症以及维持免疫稳态中发挥重要作用，广泛应用于基础研究和临床治疗。 免疫调节与抗炎作用 IL-10是一种多效性细胞因子，主要由调节性T细胞（Tregs）、巨噬细胞和树突状细胞分泌。它通过与IL-10受体结合，抑制促炎细胞因子的产生，如白细胞介素-1（IL-1）、肿瘤坏死因子（TNF）和白细胞介素-6（IL-6），从而减轻炎症反应。此外，IL-10还能够抑制免疫细胞的活化和增殖，特别是T细胞和B细胞，从而发挥免疫抑制作用。 在疾病中的应用 IL-10在多种炎症和自身免疫性疾病中具有潜在的治疗价值。例如，在类风湿性关节炎、炎症性肠病（如克罗恩病和溃疡性结肠炎）以及多发性硬化症等疾病中，IL-10能够通过抑制过度的免疫反应，减轻炎症和组织损伤。此外，IL-10在肿瘤微环境中的作用也引起了研究者的关注，它能够调节肿瘤相关炎症反应，影响肿瘤的进展和转移。

与 TNFR1 不同，TNFR2 主要通过与 TNF-α 和 TNF-β 结合来激活信号通路。

重组食蟹猴前列腺特异性膜抗原（PSMA，Recombinant Cynomolgus PSMA）是一种在生物医学研究中备受关注的蛋白。PSMA是一种跨膜蛋白，主要在前列腺上皮细胞中表达，尤其是在前列腺癌细胞中显著上调。由于其在前列腺癌诊断和治疗中的潜在应用价值，PSMA已成为近年来癌症研究的热点之一。 PSMA与前列腺癌 PSMA不仅作为前列腺癌的标志物用于诊断，还在肿瘤的生长、侵袭和转移中发挥重要作用。其在前列腺癌细胞中的高表达使其成为理想的靶点，可用于开发特异性诊断试剂和靶向治疗药物。例如，PSMA靶向的PET成像技术已广泛应用于前列腺癌的早期诊断和分期，显著提高了诊断的准确性。 重组蛋白的应用 重组食蟹猴PSMA蛋白的制备采用了先进的基因工程技术。通过将PSMA基因克隆到带有His标签的表达载体中，并在宿主细胞中高效表达，再经过一系列纯化步骤，获得高纯度的重组蛋白。His标签的添加不仅便于蛋白的纯化，还为后续的检测和应用提供了便利。 在基础研究中，重组食蟹猴PSMA蛋白可用于研究其在细胞信号转导中的作用机制。例如，PSMA通过与细胞外基质相互作用，调节细胞的黏附、迁移和侵袭能力。

尽管重组小鼠 MIP - 2 的研究还处于发展阶段，但其在炎症和免疫反应中的重要性已逐渐显现。

重组人SPARC蛋白（Recombinant Human SPARC Protein, BM-40）是一种在细胞外基质（ECM）研究和组织修复中备受关注的工具蛋白。SPARC（Secreted Protein Acidic and Rich in Cysteine），也称为BM-40或osteonectin，是一种分泌性糖蛋白，广泛参与细胞外基质的组装、细胞黏附、迁移以及组织修复。 SPARC的功能 SPARC在细胞外基质的形成和组织修复中发挥多种重要作用。它能够与胶原蛋白、纤维连接蛋白和糖胺聚糖等基质成分相互作用，调节细胞外基质的结构和功能。此外，SPARC还通过与细胞表面受体结合，影响细胞的黏附、迁移和增殖。在组织修复过程中，SPARC能够促进细胞的迁移和基质的重塑，加速伤口愈合。然而，SPARC的异常表达与多种疾病相关，如纤维化、心血管疾病和癌症。 重组蛋白的应用 重组人SPARC蛋白（BM-40）为研究其生物学功能和病理机制提供了有力工具。研究人员可以利用重组SPARC蛋白进行以下研究： 细胞外基质研究：通过与细胞共培养，研究SPARC在细胞外基质组装和重塑中的作用。

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