选择合适的检测方法，如放射性同位素标记、荧光标记或质谱分析，以确保结果的准确性和可靠性。

Recombinant Mouse TRAIL R2（重组小鼠肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体受体2，带组氨酸标签）是一种在细胞凋亡和肿瘤治疗中发挥关键作用的受体蛋白。TRAIL R2，也称为DR5，属于肿瘤坏死因子受体超家族，主要通过与TRAIL（肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体）结合，诱导细胞凋亡。 在细胞凋亡中的作用 TRAIL R2通过其死亡结构域（DD）介导的信号传导，激活细胞内的凋亡途径。当TRAIL与TRAIL R2结合后，受体的死亡结构域会招募FADD（Fas相关死亡域蛋白），进而激活Caspase-8，启动细胞凋亡的级联反应。这一过程在调节细胞稳态和清除异常细胞中起着重要作用。 在肿瘤治疗中的作用 TRAIL及其受体（包括TRAIL R1和TRAIL R2）在肿瘤治疗中具有重要应用前景。许多肿瘤细胞对TRAIL诱导的凋亡敏感，而正常细胞则相对耐受。因此，TRAIL及其受体被认为是潜在的抗肿瘤靶点。通过激活TRAIL R2，可以诱导肿瘤细胞的凋亡，从而抑制肿瘤的生长和进展。例如，针对TRAIL R2的激动剂抗体正在开发中，有望为肿瘤治疗提供新的策略。

其中，整合素 β6（ITGB6）作为一种重要的细胞黏附分子，近年来在生物医学研究中备受关注。

流感病毒核蛋白（Nucleoprotein, NP）是病毒生命周期中的关键组分，参与病毒RNA的复制和转录。CEF7（Influenza Virus NP 380-388）是NP蛋白的一个重要片段，近年来在流感病毒的免疫学研究中备受关注。 CEF7的结构与功能 CEF7（NP 380-388）位于流感病毒NP蛋白的C端区域，这一片段包含多个关键的氨基酸残基，这些残基对于NP蛋白的结构稳定性和功能至关重要。NP蛋白在病毒生命周期中扮演着重要角色，它能够结合病毒的RNA基因组，形成核糖核蛋白复合物（RNP），从而保护病毒RNA免受宿主细胞降解，并参与病毒RNA的复制和转录过程。 CEF7片段在NP蛋白的免疫原性中也具有重要作用。研究表明，CEF7能够被宿主细胞的免疫系统识别，激活细胞毒性T细胞（CTLs），从而引发免疫反应，清除感染细胞。这种免疫反应对于宿主抵抗流感病毒感染至关重要。 CEF7在免疫学研究中的应用 CEF7作为流感病毒NP蛋白的关键片段，在免疫学研究中具有重要应用价值。由于其能够激活细胞毒性T细胞，CEF7被广泛用于研究流感病毒的免疫应答机制。

防御素是一类具有抗菌活性的小分子多肽，广泛存在于中性粒细胞和某些上皮细胞中。

在肿瘤免疫学研究中，黑色素瘤相关抗原（MAGE）家族一直是研究的热点。MAGE - A1 是一种肿瘤特异性抗原，主要在多种肿瘤细胞中异常表达，而在正常组织中通常不表达或低表达。Recombinant Human HLA - A * 02 : 01 & B2M & MAGE - A1 (KVLEYVIKV) Tetramer Protein, His - Avi Tag 是一种创新的重组蛋白工具，为研究肿瘤免疫反应和开发新型免疫疗法提供了强大的支持。 蛋白结构与功能 该重组蛋白由 HLA - A * 02 : 01、B2M 和 MAGE - A1 的抗原肽 KVLEYVIKV 组成。HLA - A * 02 : 01 是人类白细胞抗原系统中的一种主要组织相容性复合体（MHC）I 类分子，负责将肿瘤抗原肽呈递给细胞毒性 T 细胞（CTLs）。B2M 是 MHC I 类分子的轻链，与 HLA - A * 02 : 01 结合后，能够稳定 MHC I 类分子的结构，使其能够有效地呈递抗原肽。

它在炎症反应中的作用也备受关注，CLEC12A可能通过调节炎症细胞的活化和迁移，影响炎症的发展。

在细胞信号传导和免疫调节领域，Recombinant Cynomolgus TNFR1（肿瘤坏死因子受体 1）是一种极具研究价值的重组蛋白。TNFR1 是肿瘤坏死因子（TNF）的主要受体之一，在调节细胞存活、凋亡以及炎症反应中发挥着关键作用。 TNFR1 广泛分布于多种细胞类型表面，其结构特征是具有多个富含半胱氨酸的重复序列，这些序列在配体识别和受体二聚化过程中起着重要作用。当 TNF-α 与 TNFR1 结合后，会触发一系列复杂的下游信号通路。一方面，TNFR1 可以激活 NF-κB 信号通路，促进抗凋亡蛋白和炎症因子的表达，从而增强细胞的存活能力和炎症反应。另一方面，TNFR1 也能通过激活 caspase 通路，诱导细胞凋亡，这对于维持组织稳态和清除受损细胞至关重要。 在免疫系统中，TNFR1 的信号传导对于调节免疫细胞的活化和功能至关重要。例如，在巨噬细胞和单核细胞中，TNFR1 介导的信号可以增强这些细胞的吞噬能力和炎症因子的分泌，从而有效对抗病原体感染。然而，TNFR1 信号的异常激活也可能导致慢性炎症和自身免疫性疾病的发生。

PEG8000（聚乙二醇8000）是一种高分子聚合物，具有良好的水溶性和生物相容性。

Recombinant Biotinylated Cynomolgus Siglec-10 Protein, His-Avi Tag（生物素标记的食蟹猴Siglec-10蛋白，带组氨酸和生物素酰化标签）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，为研究免疫调节、炎症反应以及相关疾病机制提供了重要的工具。Siglec-10（唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素10）是一种免疫调节分子，主要表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞）和某些内皮细胞表面，参与调节免疫细胞的激活、细胞间信号传导以及免疫耐受。 Siglec-10通过识别细胞表面的唾液酸化糖链，传递抑制性信号，调节免疫细胞的活化状态。在免疫系统中，Siglec-10的高表达通常与免疫抑制相关，例如在某些自身免疫疾病和肿瘤微环境中，Siglec-10的异常表达可能导致免疫细胞的功能失调，影响疾病的进展。因此，Siglec-10被认为是免疫调节和疾病治疗的潜在靶点。 生物素标记技术为Siglec-10的研究提供了强大的支持。

它通过与羟基磷灰石结合，促进矿化过程，并调节成骨细胞和破骨细胞的活性。

在细胞内复杂的蛋白质调控网络中，泛素化是一种关键的蛋白质修饰过程，它在蛋白质降解、细胞周期调控、信号转导等生物学过程中发挥着重要作用。泛素结合酶E2B（UBE2B）作为泛素化途径中的核心成员之一，承担着将泛素从激活酶E1传递到泛素连接酶E3的重要任务，是泛素化反应的关键“接力手”。 泛素结合酶E2B的特性 泛素结合酶E2B（UBE2B）是一种高度特异性的酶，能够特异性地识别并结合由E1激活的泛素。在泛素化反应的第二步中，UBE2B通过其活性位点的半胱氨酸残基与泛素形成共价键，从而将泛素从E1转移到自身。这一过程为后续的泛素连接酶E3介导的泛素转移提供了必要的中间体。 广泛的应用 UBE2B在分子生物学研究中具有广泛的应用。例如，在体外泛素化实验中，UBE2B被用于研究泛素化过程中的关键步骤，帮助科学家们理解泛素从E1到E3的传递机制。在细胞生物学研究中，UBE2B可用于研究蛋白质的降解途径，特别是那些通过泛素-蛋白酶体系统进行降解的蛋白质。此外，UBE2B还被用于研究细胞周期调控和信号转导过程中的蛋白质修饰。

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