随着研究的不断深入，其在免疫学领域的价值将得到更充分的体现。

重组小鼠 GP1BB 蛋白（Recombinant Mouse GP1BB Protein, hFc Tag）是一种重要的血小板膜糖蛋白，属于血小板糖蛋白 Ib 型（GPIb）复合物的一部分。GPIb 复合物在血小板的黏附、激活和凝血过程中发挥关键作用，是维持正常止血功能的重要蛋白。 GP1BB 的生物学功能 GP1BB 是血小板膜糖蛋白 Ib-IX-V 复合物的 β 亚基，该复合物主要通过其 α 亚基（GPIbα）与血管性血友病因子（vWF）结合，介导血小板在受损血管处的黏附。这一过程是止血反应的初始步骤，对于防止出血至关重要。此外，GPIb 复合物还参与血小板的激活和聚集，通过与多种配体和受体相互作用，调节血小板的功能。 GP1BB 与疾病的关系 GP1BB 的异常表达或功能失调与多种出血性疾病相关。例如，血管性血友病（vWD）是一种常见的遗传性出血性疾病，其发病机制之一是 GPIb 复合物与 vWF 的结合异常。此外，GPIb 复合物的缺陷还可能导致血小板减少症和血小板功能障碍，影响正常的止血和凝血过程。

在肿瘤微环境中，LILRB4的功能失调可能导致免疫抑制，从而促进肿瘤的生长和转移。

CD5是一种重要的免疫调节分子，主要表达于T细胞和B细胞表面，参与调节免疫细胞的激活、增殖和功能。Biotinylated Human CD5 Protein, hFc-Avi Tag（生物素标记的人CD5蛋白，带hFc-Avi标签）作为一种创新的实验工具，为深入研究CD5的功能及其在免疫调节中的作用提供了强大的技术支持。 CD5通过与CD72结合，传递抑制性信号，调节T细胞和B细胞的活化，从而在免疫反应中发挥重要的调节作用。它在维持免疫系统稳态、避免过度免疫反应和自身免疫疾病中扮演关键角色。此外，CD5在某些肿瘤细胞中的异常表达也引起了研究者的关注，使其成为潜在的免疫治疗靶点。 生物素标记的CD5蛋白结合了生物素的高亲和力特性和重组蛋白的高纯度和特异性。生物素与链霉亲和素（streptavidin）的结合极为稳定，这种特性使得生物素标记的CD5蛋白能够用于多种高灵敏度的检测和分析方法。hFc-Avi标签的引入进一步增强了该蛋白的多功能性：hFc标签便于蛋白的纯化和固定，同时增加了蛋白的稳定性和溶解性；Avi标签则可用于进一步的生物素标记或与其他生物素结合蛋白的相互作用研究。

冻干粉 –80 °C 可稳定 24 个月，4 °C 复溶后 7 天活性无衰减。

重组人LAIR1蛋白（Recombinant Human LAIR1 Protein）是一种重要的免疫抑制性受体，属于免疫球蛋白超家族成员，主要表达于多种免疫细胞表面，包括T细胞、B细胞、自然杀伤细胞（NK细胞）以及树突状细胞等。LAIR1（Leukocyte-Associated Immunoglobulin-Like Receptor 1）通过其胞外结构域与胶原蛋白等配体结合，传递抑制性信号，从而调控免疫细胞的活化、增殖和效应功能，在维持免疫稳态和防止过度免疫反应中发挥关键作用。 该重组蛋白通常采用真核表达系统（如HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端或C端常融合His标签或hFc标签，便于通过亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验操作，如ELISA、Western blot、免疫沉淀及受体-配体相互作用研究等。 研究表明，LAIR1在自身免疫病、感染免疫及肿瘤免疫逃逸等过程中具有重要作用。

通过在实验犬中研究MCP - 2的作用机制，可以更好地理解犬类炎症和免疫相关疾病的发病过程。

重组小鼠淋巴毒素β受体蛋白（hFc 标签）（Recombinant Mouse LTBR Protein, hFc Tag）是一种在淋巴组织发育和免疫调节中发挥关键作用的受体。LTBR（Lymphotoxin-β Receptor）属于肿瘤坏死因子受体超家族，主要通过与淋巴毒素（LT）和 LIGHT 等配体结合，调节淋巴组织的形成和免疫细胞的功能。 LTBR 在淋巴组织的发育和维持中扮演着重要角色。它通过与淋巴毒素β（LTβ）结合，激活下游信号通路，促进淋巴结、脾脏和黏膜相关淋巴组织的形成。此外，LTBR 还参与调节免疫细胞的存活、增殖和功能，尤其是在 B 细胞和树突状细胞的成熟过程中。通过与 LIGHT 的相互作用，LTBR 还可以调节免疫细胞间的黏附和信号传导，影响免疫反应的强度和持续时间。 重组小鼠 LTBR 蛋白（hFc 标签）的开发为研究其功能提供了强大的工具。hFc 标签的引入不仅增加了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过免疫沉淀等方法进行检测和分离。这种重组蛋白可以用于体外实验，模拟 LTBR 与配体的相互作用，研究其在淋巴组织发育和免疫调节中的作用机制。

NTP Set（100mM each, Nuclease free）是不可或缺的原料。

重组人碳酸酐酶 XII（Recombinant Human Carbonic Anhydrase XII, His Tag）是一种锌依赖的跨膜金属酶，分子量约35 kDa，通过HEK293细胞表达系统生产，C端融合His标签便于镍柱纯化（纯度>95%），内毒素<0.1 EU/μg。CA XII在多种实体瘤（如乳腺癌、结直肠癌）中受缺氧诱导因子（HIF-1α）上调表达，通过催化CO₂水合反应（kcat≈1.1×10⁶ s⁻¹）维持细胞外酸性环境，促进肿瘤侵袭与免疫逃逸。 结构与功能机制 His标签不影响CA XII的锌离子结合位点活性，重组蛋白可： 在pH 6.8条件下使培养基酸化速率提升4.3倍，模拟肿瘤酸性微环境； 通过胞外催化结构域与单克隆抗体6A10结合（Kd=3.7 nM），为靶向递送提供结合位点； 抑制CA XII活性（乙酰唑胺IC50=12 nM）可逆转T细胞耗竭（PD-1表达降低35%）。 突破性应用 分子影像：⁸⁹Zr标记抗CA XII抗体PET成像检出3 mm乳腺癌转移灶（敏感性91%）。

重组食蟹猴ADAM9蛋白带有组氨酸标签，这一设计极大地便利了蛋白的纯化和检测过程。

在细胞生物学和疾病研究领域，Notch 1 作为一种关键的细胞表面受体，在细胞命运决定、组织发育、干细胞维持以及多种疾病的发生和发展中扮演着重要角色。重组生物素化人Notch 1蛋白（His-Avi Tag）的开发，为深入研究Notch 1的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 Notch 1 受体通过与Delta或Jagged等配体结合，激活Notch信号通路，从而调节细胞的增殖、分化和凋亡。这一信号通路在胚胎发育、组织稳态和免疫系统调节中发挥着关键作用。重组生物素化人Notch 1蛋白通过生物技术手段制备，其His-Avi Tag设计便于纯化和检测，保证了蛋白的高纯度和稳定性。生物素化修饰则使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。 在细胞命运决定研究中，重组生物素化人Notch 1蛋白可用于探索Notch 1与其配体的结合机制，以及这种结合如何影响细胞的命运选择。通过与链霉亲和素偶联的荧光标记物或磁珠等工具，研究人员可以精确地检测和分离与Notch 1相互作用的细胞群体，进而分析这些细胞在组织发育和再生中的功能变化。

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