SHMCCD53335-解酯假丝酵母解酯变种-Recombinant Mouse ICOS
重组FAP蛋白可用于筛选和验证针对FAP的抑制剂,为开发新型抗肿瘤药物提供实验依据。
在生物医学研究中,Recombinant Human B7-H6(重组人类B7-H6蛋白)是一种重要的研究工具,广泛应用于免疫调节、肿瘤生物学和自然杀伤(NK)细胞功能的研究中。B7-H6是一种免疫调节蛋白,属于B7家族,主要通过与NK细胞上的NCR3(NKp30)受体相互作用,调节NK细胞的活化和细胞毒性。 结构与功能 B7-H6是一种单体蛋白,由262个氨基酸组成,分子量约为28 kDa。它包含一个信号肽、一个胞外结构域和一个跨膜结构域。重组人类B7-H6蛋白通过基因工程技术在HEK293细胞中表达,并带有C末端的His标签,便于纯化和检测。B7-H6的主要功能包括: NK细胞激活:B7-H6与NK细胞上的NCR3特异性结合,激活NK细胞,促进其对靶细胞的杀伤。 免疫调节:B7-H6在肿瘤细胞和某些炎症细胞上表达,通过与NCR3的相互作用,调节免疫反应。 在疾病中的作用 B7-H6在多种疾病中具有重要作用,特别是在肿瘤和炎症性疾病中。研究表明,B7-H6在多种肿瘤细胞上表达,包括淋巴瘤、白血病、黑色素瘤和多种实体瘤。这种表达可能促进肿瘤细胞的免疫逃逸和肿瘤进展。
脱氧腺苷三磷酸(dATP)是DNA合成中的关键核苷酸之一,广泛应用于分子生物学的多种实验中即用型溶液
重组人DSG3蛋白(His Tag)(Recombinant Human DSG3 Protein, His Tag)是一种通过基因工程技术生产的融合蛋白,带有His标签以便于纯化和检测。DSG3(Desmoglein-3)是钙黏蛋白家族的重要成员,主要参与细胞间的黏附作用,尤其在皮肤和黏膜组织中发挥关键作用。 DSG3是桥粒(desmosomes)的主要成分之一,桥粒是一种细胞间连接结构,能够抵抗机械应力,维持组织的稳定性和完整性。DSG3通过与其他桥粒蛋白(如DSG-1和DSG-2)相互作用,形成坚固的细胞间连接网络,确保皮肤和黏膜组织的正常功能。在皮肤中,DSG3主要表达于表皮层的基底层和棘层,对于维持皮肤的屏障功能至关重要。 重组人DSG3蛋白(His Tag)的制备利用了基因工程技术,通过在宿主细胞中高效表达DSG3基因,并添加His标签以便于纯化和检测。这种重组蛋白保留了天然DSG3的结构和功能特性,能够用于研究细胞间黏附机制和组织稳态维持。研究人员可以利用重组DSG3蛋白研究其在细胞黏附、组织修复和疾病发生中的作用机制。 在临床应用方面,DSG3的异常表达与多种疾病相关。
重组人 PDGF-BB 蛋白通常在大肠杆菌或哺乳动物细胞中表达,纯度可达 95% 以上。
在生物医学研究中,Recombinant Mouse FcγRIIB(重组小鼠FcγRIIB蛋白)正逐渐成为研究的热点。FcγRIIB(CD32B)是一种低亲和力的IgG Fc受体,主要表达于B细胞、巨噬细胞、树突状细胞和某些内皮细胞表面。它在免疫调节、抑制过度免疫反应以及自身免疫疾病中发挥着重要作用。 FcγRIIB的功能与作用机制 FcγRIIB的主要功能是通过其细胞外结构域与IgG抗体的Fc段结合,调节免疫细胞的活化状态。与激活型受体(如FcγRI和FcγRIII)不同,FcγRIIB含有免疫受体酪氨酸抑制基序(ITIM),能够传递抑制信号,抑制免疫细胞的过度活化。当IgG抗体与病原体或自身抗原结合后,FcγRIIB能够识别并结合抗体的Fc段,从而抑制下游信号通路的激活,减少炎症因子的分泌和细胞毒性反应。 在B细胞中,FcγRIIB的高表达能够抑制B细胞的过度活化,维持免疫系统的稳态。在某些自身免疫性疾病中,如系统性红斑狼疮(SLE)和类风湿性关节炎(RA),FcγRIIB的表达水平或功能异常可能导致免疫细胞的过度活化,加剧疾病的发展。

Biotinylated Mouse PSMA还可用于研究PSMA与其他分子的相互作用。
Recombinant Human Integrin alpha V beta 1 (ITGAV&ITGB1) Heterodimer Protein, His-Avi Tag 是一种重组表达的人整合素αVβ1异源二聚体蛋白,融合了His标签和Avi标签,广泛应用于细胞黏附、迁移、信号转导及肿瘤生物学研究。整合素αVβ1是由αV亚基(ITGAV)和β1亚基(ITGB1)组成的异源二聚体,属于整合素家族的重要成员,主要识别并结合细胞外基质中的玻连蛋白(vitronectin)、纤维连接蛋白(fibronectin)和纤维蛋白原(fibrinogen)等成分,介导细胞与基质的相互作用,参与细胞迁移、增殖、分化及组织修复等生理过程。 该重组蛋白通过基因工程技术在哺乳动物细胞中共表达,形成天然构象的异源二聚体,并融合了His标签和Avi标签。His标签便于通过镍柱亲和层析进行高效纯化,而Avi标签则允许通过生物素连接酶(BirA)进行定点生物素化,便于后续的ELISA、Western blot、免疫沉淀及流式细胞术等实验,提高检测灵敏度和实验重复性。

hFc标签位于BST2胞外区C端,保留其双跨膜结构域与糖基化位点(Asn65/92)。
在生物医学研究中,Recombinant Human AFP Protein, His Tag(重组人类甲胎蛋白,带组氨酸标签)是一种重要的研究工具,广泛应用于胎儿发育、肝脏疾病和肿瘤标志物的研究中。甲胎蛋白(AFP)是一种由胎儿肝脏、卵黄囊和胃肠道合成的糖蛋白,在胎儿发育过程中发挥重要作用,并在某些病理状态下重新表达。 结构与功能 AFP 是一种单链多肽,分子量约为 69 kDa,包含多个糖基化位点。重组人类 AFP 蛋白通过基因工程技术在宿主细胞中表达,并带有组氨酸标签(His Tag),便于纯化和检测。AFP 的主要功能包括: 胎儿发育:AFP 在胎儿发育过程中具有多种生理功能,如调节胎儿的免疫系统、维持胎儿的液体平衡和促进胎儿的生长发育。 免疫调节:AFP 具有免疫抑制特性,能够抑制 T 细胞和自然杀伤细胞的活性,从而保护胎儿免受母体免疫系统的攻击。 运输功能:AFP 能够结合和运输多种物质,包括甲状腺素、类固醇激素和胆红素,有助于维持胎儿的内分泌平衡和代谢稳定。 在疾病中的作用 AFP 在多种疾病中具有重要的临床意义,尤其是在肝脏疾病和肿瘤中。
SIRPβ在自身免疫疾病和炎症反应中也发挥重要作用,其异常表达与多种炎症性疾病相关。
VIR-165是一种修饰形式的病毒抑制肽(Virus Inhibitory Peptide, VIRIP),它通过结合HIV-1病毒的gp41亚基融合肽,阻止病毒进入宿主细胞的靶膜,从而发挥抗病毒作用。这种肽对应于人α1-抗胰蛋白酶C末端区域的第353至372位氨基酸残基,是人体中最丰富的丝氨酸蛋白酶抑制剂。 作用机制 VIR-165通过特异性结合HIV-1的gp41亚基融合肽,阻止其插入宿主细胞膜,进而抑制病毒进入细胞。这一机制使其能够有效抑制多种HIV-1毒株,特别是在病毒进入宿主细胞的早期阶段。与融合抑制剂T20相比,VIR-165的作用步骤虽有重叠,但并不完全相同,部分对T20耐药的突变株也可能对VIR-165产生交叉耐药。 研究与应用 VIR-165在抗HIV-1研究中显示出广泛的抑制活性,对多种HIV-1毒株均有效。其研究还涉及联合治疗应用的潜力,以及对不同HIV-1亚型的抑制效果差异。此外,VIR-165的结构稳定性对其生物活性至关重要,其6位和11位的半胱氨酸形成的二硫键有助于维持其空间结构。
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