它在生理和病理过程中扮演着重要角色，是研究代谢疾病、免疫调节和癌症治疗的关键靶点。

重组小鼠CD48蛋白（Recombinant Mouse CD48 Protein）是一种重要的免疫调节分子，属于免疫球蛋白超家族的CD2亚家族。CD48（也称SLAMF2）广泛表达于多种免疫细胞表面，包括T细胞、B细胞、自然杀伤（NK）细胞、树突状细胞和单核细胞等。它通过与CD2、CD244（2B4）等配体结合，调节免疫细胞的激活、增殖和细胞因子分泌。 功能与作用机制 CD48通过其N端免疫球蛋白样结构域与配体结合，激活下游信号通路。例如，CD48与CD2结合可促进T细胞的激活，将Src家族蛋白激酶LCK和LAT招募至TCR/CD3复合体，促进LCK的磷酸化和激活。此外，CD48与CD244的相互作用可诱导CD244胞质免疫受体酪氨酸开关基序（ITSMs）的磷酸化，启动一系列信号事件，导致免疫突触的形成，使T淋巴细胞和NK细胞定向释放含有穿孔素和颗粒酶的细胞溶解颗粒。这种机制在维持免疫系统稳态和防止自身免疫反应中发挥重要作用。 Recombinant Mouse CD48的应用 重组小鼠CD48蛋白由HEK293细胞表达，带有C末端的人IgG1 Fc标签或His标签，便于纯化和检测。

然而，IL - 8 的过度分泌也可能导致一些慢性炎症性疾病的发生和发展。

在生物医学研究中，重组蛋白技术为科学家们提供了强大的工具，其中重组食蟹猴（Cynomolgus）CD7蛋白（His Tag）因其独特的生物学特性而备受关注。CD7是一种重要的免疫细胞表面分子，广泛表达于T细胞、自然杀伤细胞（NK细胞）以及某些造血干细胞上，它在免疫细胞的发育、活化和相互作用中发挥着关键作用。而食蟹猴作为与人类基因相似度极高的非人灵长类动物，其CD7蛋白在结构和功能上与人类CD7蛋白高度相似，这使得重组食蟹猴CD7蛋白（His Tag）成为研究人类免疫系统及相关疾病机制的理想模型。 重组食蟹猴CD7蛋白（His Tag）的制备采用了先进的基因工程技术。通过将CD7基因与带有His标签的表达载体结合，然后在宿主细胞中高效表达，并经过一系列纯化步骤得到高纯度的蛋白。His标签的添加不仅便于蛋白的纯化，还为后续的检测和应用提供了极大的便利。在免疫学研究中，重组食蟹猴CD7蛋白可用于制备特异性抗体，帮助科学家深入探究CD7在免疫细胞发育、活化以及细胞间相互作用中的具体作用机制。

通过深入研究ALCAM在神经系统的功能，科学家们可以为神经科学领域提供新的见解。

在分子生物学的舞台上，T7 RNA聚合酶以其卓越的性能和高效的转录能力备受瞩目。而当其处于高浓度状态时，更是展现出惊人的力量，成为基因转录的“加速引擎”。 T7 RNA聚合酶源自T7噬菌体，是一种单亚基酶，结构简单却功能强大。它能够特异性地识别T7启动子序列，一旦结合，便迅速启动RNA合成。在高浓度条件下，T7 RNA聚合酶的转录效率大幅提升。大量的酶分子同时作用于模板DNA，使得RNA合成的速度显著加快。这种高效率的转录过程，为大规模的RNA合成提供了可能。 高浓度的T7 RNA聚合酶在生物技术领域有着广泛的应用。例如，在体外转录实验中，它可以快速合成大量的特定RNA分子，如mRNA、tRNA等。这些RNA可用于蛋白质合成、基因功能研究以及基因治疗载体的开发。此外，高浓度的T7 RNA聚合酶还能在复杂的反应体系中保持稳定的活性，即使在较高的温度和不同的pH值条件下，也能高效地完成转录任务。 然而，高浓度的T7 RNA聚合酶也需要注意一些问题。例如，过高的浓度可能导致酶分子之间的相互作用，从而影响其活性。此外，在实际应用中，需要精确控制反应条件，以确保转录的准确性和特异性。

IGF-BP-4（人源，带组氨酸标签）的表达形式为研究提供了便利。

Recombinant Canine ROR1 Protein, His Tag（重组犬源ROR1蛋白，带组氨酸标签）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，广泛应用于生物医学研究和临床治疗中。ROR1（酪氨酸激酶受体孤儿受体1）是一种跨膜蛋白，在多种生理和病理过程中发挥重要作用，特别是在肿瘤发生和进展中。 生物学功能与应用 ROR1是一种受体酪氨酸激酶，主要在胚胎发育过程中表达，但在多种癌症中异常表达，如慢性淋巴细胞白血病（CLL）、急性淋巴细胞白血病（ALL）、非霍奇金淋巴瘤（NHL）和某些实体瘤。ROR1的异常激活与肿瘤细胞的增殖、存活和侵袭密切相关，使其成为肿瘤治疗的重要靶点。重组犬源ROR1蛋白带有组氨酸标签（His Tag），便于纯化和检测，广泛用于流式细胞术、免疫沉淀和细胞分选等实验技术，实现对ROR1阳性细胞的精准识别和分离。 临床应用前景 在临床治疗方面，重组犬源ROR1蛋白可用于开发靶向治疗药物。例如，通过将ROR1蛋白与抗体药物偶联（ADC），能够特异性地识别并杀伤表达ROR1的肿瘤细胞，减少对正常细胞的损伤，提高治疗的安全性和有效性。

在疾病研究方面，FGFR2 的异常表达或突变与多种癌症的发生发展密切相关。

重组犬肿瘤坏死因子 - α（Recombinant Canine TNF-α）在犬类健康研究中具有重要的地位。TNF-α是一种多功能细胞因子，在犬类的炎症反应、免疫调节和细胞凋亡等过程中发挥着关键作用。通过重组技术生产的Recombinant Canine TNF-α，为深入研究犬类疾病机制和开发新的治疗方法提供了有力工具。 一、在炎症反应中的作用 TNF-α是炎症反应的重要介质。在犬类的感染性疾病和自身免疫性疾病中，TNF-α能够激活多种免疫细胞，如巨噬细胞和中性粒细胞，促进它们向炎症部位聚集，发挥杀菌和吞噬作用。然而，过度的TNF-α分泌可能导致炎症反应失控，引起组织损伤。因此，研究TNF-α的调节机制对于控制炎症反应具有重要意义。 二、在免疫调节中的作用 TNF-α在犬类的免疫系统中发挥着复杂的调节作用。它能够促进免疫细胞的活化、增殖和分化，增强免疫反应的强度。同时，TNF-α还参与调节免疫细胞的凋亡，维持免疫系统的平衡。在犬类的免疫缺陷疾病和慢性炎症性疾病中，TNF-α的合理应用可能成为一种有效的治疗策略，帮助恢复免疫平衡，减轻疾病负担。

在生物医学研究中，“Biotinylated Human”蛋白的应用极为广泛。

Fibrinogen Binding Inhibitor Peptide 是一种由 12 个氨基酸组成的多肽（HHLGGAKQAGDV），源自纤维蛋白原γ链的羧基末端序列（γ400-411）。这种多肽能够特异性地结合并抑制血小板糖蛋白 IIb/IIIa（GPIIb/IIIa）受体，从而阻止纤维蛋白原、纤维连接蛋白和 von Willebrand 因子与血小板的结合。 作用机制 在血液凝固过程中，血小板通过 GPIIb/IIIa 受体与纤维蛋白原结合，形成血小板聚集，进而促进血凝块的形成。Fibrinogen Binding Inhibitor Peptide 通过与 GPIIb/IIIa 受体的特异性结合，阻断这一过程，从而抑制血小板聚集和血凝块的形成。 临床应用与研究价值 Fibrinogen Binding Inhibitor Peptide 在研究血小板聚集和凝血机制方面具有重要价值。它被广泛用于体外实验，以研究血小板激活和聚集的分子机制。此外，这种多肽还被用于开发新型抗凝血药物，这些药物能够通过抑制 GPIIb/IIIa 受体的活性，减少血小板聚集，预防血栓形成。

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