免疫荧光下，抗体标记呈胞质-核分布，与tau-pSer396共定位，经LiCl抑制后核信号减弱。

Recombinant Human IL-10 Protein（重组人白细胞介素-10蛋白）是一种重要的免疫调节因子，因其在抗炎和免疫抑制中的关键作用而备受关注。IL-10在调节免疫反应、减轻炎症以及维持免疫稳态中发挥重要作用，广泛应用于基础研究和临床治疗。 免疫调节与抗炎作用 IL-10是一种多效性细胞因子，主要由调节性T细胞（Tregs）、巨噬细胞和树突状细胞分泌。它通过与IL-10受体结合，抑制促炎细胞因子的产生，如白细胞介素-1（IL-1）、肿瘤坏死因子（TNF）和白细胞介素-6（IL-6），从而减轻炎症反应。此外，IL-10还能够抑制免疫细胞的活化和增殖，特别是T细胞和B细胞，从而发挥免疫抑制作用。 在疾病中的应用 IL-10在多种炎症和自身免疫性疾病中具有潜在的治疗价值。例如，在类风湿性关节炎、炎症性肠病（如克罗恩病和溃疡性结肠炎）以及多发性硬化症等疾病中，IL-10能够通过抑制过度的免疫反应，减轻炎症和组织损伤。此外，IL-10在肿瘤微环境中的作用也引起了研究者的关注，它能够调节肿瘤相关炎症反应，影响肿瘤的进展和转移。

在基础研究中，重组生物素化CA125蛋白可用于细胞信号通路的研究。

Gly-Arg-Gly-Asp-Ser（简称 GRGDS）是一种由五个氨基酸组成的多肽序列，广泛存在于细胞外基质蛋白中，如纤维连接蛋白和层粘连蛋白。它在细胞黏附、迁移、增殖和信号传导中发挥着关键作用，是细胞与细胞外基质相互作用的重要分子基础。 细胞黏附与迁移 GRGDS 序列是细胞黏附分子整合素的重要识别位点。整合素是一类跨膜糖蛋白，广泛分布于细胞表面，负责介导细胞与细胞外基质之间的黏附。GRGDS 通过与整合素结合，促进细胞在基质上的黏附和铺展，这对于细胞的形态维持和功能发挥至关重要。此外，GRGDS 还在细胞迁移中起关键作用，例如在胚胎发育、伤口愈合和肿瘤转移过程中，细胞通过识别和结合 GRGDS 序列，实现定向迁移。 信号传导与细胞增殖 GRGDS 不仅参与细胞的物理黏附，还通过整合素介导的信号传导途径，影响细胞的增殖和分化。当细胞通过整合素与 GRGDS 结合时，会激活一系列下游信号通路，如 PI3K-Akt 通路、Ras-MAPK 通路等，进而调节细胞的生长、存活和分化。

重组技术的应用使得重组食蟹猴 LRRC15 蛋白（His 标签）的生产成为可能。

Recombinant Biotinylated Human ACE2（生物素标记的重组人血管紧张素转换酶2）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，为研究冠状病毒感染机制、药物筛选以及疫苗开发提供了重要的工具。ACE2是SARS-CoV-2（新冠病毒）进入宿主细胞的关键受体，其在细胞表面的表达水平和功能直接影响病毒的感染效率。因此，对ACE2的研究对于理解新冠病毒的致病机制和开发有效的治疗策略具有重要意义。 生物素标记技术为ACE2的研究提供了强大的支持。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得Recombinant Biotinylated Human ACE2能够高效地与链霉亲和素结合，从而实现对ACE2的高灵敏度检测和定位分析。通过与荧光标记的链霉亲和素结合，研究人员可以利用流式细胞术或荧光显微镜直观地观察ACE2在细胞表面的表达模式，并分析其在不同细胞类型和生理状态下的动态变化。例如，在研究新冠病毒感染过程中，生物素标记的ACE2可以帮助追踪病毒与受体的结合过程，揭示病毒进入细胞的机制。

JAM-A 还与多种病理过程相关，包括心血管疾病、肿瘤转移和神经退行性疾病等。

在免疫学和疾病研究领域，Siglec-9（唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素9）作为一种重要的免疫调节分子，在免疫细胞的识别、信号传导以及多种疾病的发生和发展中扮演着关键角色。重组生物素化人Siglec-9蛋白（His-Avi Tag）的开发，为深入研究Siglec-9的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 Siglec-9主要表达于髓系细胞，如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞，参与调节免疫细胞的活化和抑制。它通过识别细胞表面的唾液酸化糖链，介导免疫细胞间的相互作用和信号传导。Siglec-9的异常表达与多种疾病相关，包括自身免疫性疾病、炎症性疾病和某些肿瘤。因此，研究Siglec-9的机制和功能对于理解免疫调节和疾病发生具有重要意义。 重组生物素化人Siglec-9蛋白通过生物技术手段制备，其His-Avi Tag设计便于纯化和检测，保证了蛋白的高纯度和稳定性。生物素化修饰则使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。

研究人员可以深入探究 GDF15 的生物学功能及其在疾病中的作用机制，为开发新的治疗策略奠定基础。

重组生物素化人FcγRIIB蛋白（Recombinant Biotinylated Human FcγRIIB Protein）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于免疫学、自身免疫性疾病以及肿瘤免疫研究中。FcγRIIB（CD32B）是免疫球蛋白G（IgG）的低亲和力受体，主要表达于B细胞、巨噬细胞、树突状细胞和嗜中性粒细胞等免疫细胞表面，参与免疫反应的调节。 FcγRIIB的功能与作用 FcγRIIB是IgG抗体的低亲和力受体，通过与IgG抗体的Fc段结合，调节免疫细胞的活化状态。与激活型受体（如FcγRI和FcγRIIa）不同，FcγRIIB是一种抑制性受体，其胞内段含有免疫受体酪氨酸抑制基序（ITIM）。当FcγRIIB与IgG结合时，会传递抑制信号，抑制免疫细胞的过度活化，从而维持免疫反应的平衡。在B细胞中，FcγRIIB通过调节BCR信号通路，抑制B细胞的过度增殖和抗体分泌，防止自身免疫反应的发生。在巨噬细胞和树突状细胞中，FcγRIIB的抑制信号可以调节吞噬作用和抗原呈递，防止过度炎症反应。

这种抗体具有高度的特异性和亲和力，能够特异性地识别和结合 GPX2 蛋白。

Fibrinopeptide B（纤维肽B）是一种由 29 个氨基酸组成的多肽，是纤维蛋白原在凝血过程中被凝血酶切割后释放的片段。它在血液凝固和伤口愈合中发挥着重要作用，是研究凝血机制和开发抗凝药物的重要靶点。 凝血过程中的关键角色 在血液凝固过程中，纤维蛋白原被凝血酶切割，释放出 Fibrinopeptide A（FPA）和 Fibrinopeptide B（FPB）。这一过程标志着纤维蛋白原向纤维蛋白的转化，从而形成稳定的血凝块。FPB 的释放是凝血级联反应中的一个关键步骤，它不仅促进了纤维蛋白的聚合，还调节了凝血酶的活性。 临床应用与研究价值 Fibrinopeptide B 的研究不仅有助于理解凝血机制，还为开发新型抗凝药物提供了重要线索。例如，通过抑制凝血酶的活性或阻断纤维蛋白原的切割，可以开发出更有效的抗凝药物，用于预防和治疗血栓性疾病。此外，FPB 的水平也可以作为凝血功能的生物标志物，用于诊断和监测凝血相关疾病。 在伤口愈合中的作用 除了在凝血过程中的关键作用，Fibrinopeptide B 还参与伤口愈合过程。它能够促进血小板的聚集和激活，从而加速伤口的止血和愈合。

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