其高效的扩增能力使得即使是极其微量的 DNA 模板，也能在短时间内被扩增到可检测的水平。

重组小鼠LILRB4蛋白（Recombinant Mouse LILRB4 Protein）是一种重要的免疫调节分子，属于白细胞免疫球蛋白样受体家族（LILR）。LILRB4（也称CD300a或IRBL4）主要表达于髓系细胞，如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞，通过与多种配体结合，调节免疫细胞的激活和功能。 LILRB4的功能与机制 LILRB4通过其胞外免疫球蛋白样结构域与配体结合，传递抑制性信号，抑制免疫细胞的过度激活。这种机制在维持免疫系统稳态和防止自身免疫反应中发挥重要作用。例如，LILRB4能够与MHC I类分子结合，传递抑制信号，防止免疫细胞过度活化导致的组织损伤。此外，LILRB4在肿瘤微环境中的高表达可能帮助肿瘤细胞逃避免疫系统的清除，因此LILRB4已成为癌症免疫治疗的潜在靶点。 Recombinant Mouse LILRB4的应用 重组小鼠LILRB4蛋白由HEK293细胞表达，带有C末端的His标签，便于纯化和检测。这种重组蛋白可用于研究LILRB4与配体的相互作用机制，以及开发针对LILRB4通路的免疫治疗药物。

这对于开发针对KRAS G12V突变的癌症免疫治疗策略，如疫苗设计、T细胞疗法等具有重要意义。

在骨骼生物学的研究领域，Recombinant Mouse SOST（重组小鼠SOST蛋白）正逐渐成为研究的焦点。SOST（Sclerostin）是一种分泌性蛋白，主要由骨细胞（成骨细胞和破骨细胞）分泌，对骨骼的发育、形成和重塑过程起着重要的调节作用。 SOST蛋白在骨骼形成过程中发挥着关键的负向调节作用。它通过与Wnt信号通路中的关键因子结合，抑制Wnt信号的传导，从而抑制成骨细胞的分化和骨质的形成。研究表明，SOST的过度表达会导致骨质疏松症，而SOST的缺失则会导致骨质过度增生。因此，SOST在维持骨骼稳态中起着至关重要的作用。 重组小鼠SOST蛋白的制备为研究其功能提供了有力的工具。通过基因工程技术，重组SOST蛋白能够在体外高效表达，并保留其天然的生物活性。研究人员可以利用重组SOST蛋白进行细胞培养实验，探索其在成骨细胞和破骨细胞中的具体作用机制。例如，在体外培养的成骨细胞中添加重组SOST蛋白，可以观察到成骨细胞的分化和矿化过程受到抑制。 此外，重组小鼠SOST蛋白在骨骼疾病模型中的应用也具有重要意义。

重组生物素化CD117蛋白可用于标记和分离造血干细胞及其他干细胞群体。

哈尔滨糖霉菌（Glycomyces harbinensis）是糖霉菌属的代表种，1985年定名，模式株DSM 46494分离自黑龙江哈尔滨寒地暗色草甸土。革兰氏阳性，基丝纤细，气丝发达且顶端断裂成长方形或圆柱形孢子；细胞壁含meso-二氨基庚二酸与甘氨酸，醌系以MK-10(H2, H6)为主，GC含量约71%，化学指纹清晰。 28℃、ISP-2培养基上菌落乳白至淡黄，背面渗出金黄可溶性色素，像冰城冬日里的一抹暖阳。基因组中潜伏多条NRPS-PKS杂合簇，可产新型β-糖苷类抗生素“哈尔滨霉素”，对耐甲氧西林葡萄球菌MIC 0.25 μg mL⁻¹，为抗耐药菌提供新骨架。同时，它分泌耐冷纤维素酶，在15℃、pH 7.0时比活仍达120 U mg⁻¹，可低温降解秸秆，为寒区生物炼制节省能耗。如今，冻干粉安瓿藏于-80℃，像一枚枚微缩“冰晶种子”，等待被唤醒，继续在抗菌药物与低温催化的交叉路口绽放金色光芒。

DR6（死亡受体6）是一种肿瘤坏死因子受体超家族成员，广泛参与细胞凋亡和免疫反应的调节。

在分子生物学研究中，RNA的稳定性和完整性对于实验的成功至关重要。然而，RNA分子在实验过程中极易受到核糖核酸酶（RNase）的降解，这给RNA相关的研究带来了极大的挑战。鼠源核糖核酸酶抑制剂（Mouse RNase Inhibitor）作为一种高效的保护工具，为RNA的稳定性和完整性提供了坚实的保障。 鼠源核糖核酸酶抑制剂的作用机制 鼠源核糖核酸酶抑制剂是一种能够特异性结合并抑制核糖核酸酶活性的蛋白质。它通过与核糖核酸酶形成稳定的复合物，阻止核糖核酸酶对RNA的降解作用。这种抑制剂对多种核糖核酸酶具有广泛的抑制活性，包括RNase A、RNase B和RNase C等，能够有效保护RNA免受降解。 试剂的优势 鼠源核糖核酸酶抑制剂具有高效、稳定和特异性强的特点。它能够在广泛的pH值和温度范围内保持活性，确保在不同的实验条件下都能有效抑制核糖核酸酶的活性。此外，鼠源核糖核酸酶抑制剂的特异性结合能力使其对其他酶类的活性影响极小，从而保证了实验的准确性。 广泛的应用 鼠源核糖核酸酶抑制剂在RNA相关的研究中具有广泛的应用。

其基因组已被测序，为分子生物学和生物技术研究提供了丰富的资源。

在细胞生物学的复杂网络中，OTUB1（OTU去泛素酶B1）蛋白以其独特的去泛素化酶活性，成为细胞内蛋白质稳态调控的关键角色。OTUB1通过调节蛋白质的泛素化水平，参与细胞周期、DNA修复、信号转导等多种生理过程。而Rabbit anti-OTUB1(pS187) Polyclonal Antibody的出现，为深入研究OTUB1在特定磷酸化位点（S187）的功能提供了有力的工具。 OTUB1的第187位丝氨酸（S187）的磷酸化状态对于其酶活性和功能至关重要。这种磷酸化修饰可能影响OTUB1的酶活性、与其他蛋白质的相互作用，以及其在细胞内的定位。Rabbit anti-OTUB1(pS187) Polyclonal Antibody通过特异性识别OTUB1蛋白在S187位点的磷酸化修饰，为研究人员提供了一种精确检测和分析OTUB1磷酸化水平的方法。 在细胞周期调控中，OTUB1的S187磷酸化状态可能影响其对细胞周期蛋白的去泛素化作用，进而调节细胞周期的进程。

重组生物素化人CD20蛋白还可用于开发针对B细胞相关疾病的诊断工具。

在免疫学和炎症反应的研究中，S100A9 蛋白作为一种重要的钙结合蛋白，因其在细胞信号传导、炎症反应以及免疫调节中的关键作用而备受关注。重组小鼠 S100A9 蛋白为科学家们提供了一个强大的工具，用于深入探索其在生理和病理过程中的功能。 S100A9 是 S100 蛋白家族的一员，主要在髓系细胞（如中性粒细胞和单核细胞）中表达。它通常与 S100A8 蛋白形成异二聚体，参与多种细胞过程，包括细胞迁移、吞噬作用以及炎症反应的调节。在炎症部位，S100A9 可以作为损伤相关分子模式（DAMP）释放到细胞外，激活免疫细胞并促进炎症反应。 重组小鼠 S100A9 蛋白通过基因工程技术生产，具有高纯度和生物活性，能够模拟体内 S100A9 的功能，为体外研究提供了一个理想的模型。在炎症研究中，重组 S100A9 蛋白可用于研究其在免疫细胞激活和炎症信号传导中的作用。例如，通过与 Toll 样受体（TLR）等模式识别受体相互作用，S100A9 可以激活 NF-κB 等炎症信号通路，从而促进炎症因子的分泌。 此外，重组小鼠 S100A9 蛋白还可用于研究其在细胞迁移和吞噬作用中的功能。

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