在药物筛选中，它能够用于评估药物对细胞蛋白表达的影响，为新药研发提供重要的参考。

蛋白酶激活受体-1（Protease-Activated Receptor-1，PAR-1）是一种G蛋白偶联受体，广泛存在于血小板、内皮细胞和多种免疫细胞表面。PAR-1在血液凝固、炎症反应和血管稳态中发挥重要作用。PAR-1激动剂肽（PAR-1 Agonist Peptide）是一种合成的多肽，能够特异性激活PAR-1，从而模拟蛋白酶对PAR-1的激活作用，是研究PAR-1功能的重要工具。 PAR-1激动剂肽的作用机制 PAR-1激动剂肽通过模拟血栓素A2（TXA2）或凝血酶等蛋白酶的作用，激活PAR-1受体。当PAR-1激动剂肽与PAR-1结合时，受体的N端结构域发生构象变化，暴露出一个新的N端序列，这一序列能够与受体的跨膜结构域相互作用，从而激活受体。激活后的PAR-1能够通过G蛋白偶联信号通路，引发多种细胞内信号反应，如增加细胞内钙离子浓度、激活蛋白激酶C（PKC）和促进细胞因子的释放。 应用与研究 PAR-1激动剂肽在多个研究领域具有重要应用。在心血管研究中，它被用于研究血小板活化和凝血过程。

弓形虫（Toxoplasma gondii）是一种广泛分布的单细胞寄生虫，能够感染多种动物和人类。

着丝粒蛋白A（CENPA）是一种关键的组蛋白H3变体，主要定位于染色体的着丝粒区域，在染色体的分离和细胞分裂过程中发挥重要作用。CENPA的异常表达或功能失调与多种疾病相关，如癌症和染色体异常疾病。Rabbit anti - CENPA(pS7) Polyclonal Antibody（兔抗CENPA磷酸化S7多克隆抗体）为研究CENPA的功能和调控机制提供了强大的工具。 CENPA在染色体的着丝粒区域形成特殊的染色质结构，为动粒的组装和染色体的正确分离提供必要的平台。CENPA的第7位丝氨酸（S7）的磷酸化修饰是其功能调控的重要方式之一。S7的磷酸化能够影响CENPA的稳定性及其与其他着丝粒蛋白的相互作用，进而调节染色体的动态行为。研究表明，CENPA的异常磷酸化与染色体不稳定性和肿瘤发生密切相关。因此，深入研究CENPA的磷酸化修饰对于理解细胞分裂和染色体稳定性的调控机制具有重要意义。 Rabbit anti - CENPA(pS7) Polyclonal Antibody能够特异性地识别CENPA在第7位丝氨酸的磷酸化修饰。

Biotinylated Human TNFR2还可应用于细胞分离和富集实验。

在现代生物医学研究和临床应用领域，M-CSF（人源，CHO 细胞表达）作为一种重要的细胞因子，正受到越来越多的关注。它是由 CHO（中国仓鼠卵巢）细胞表达的人源巨噬细胞集落刺激因子，这种表达方式能够高效地生产出具有生物活性的 M-CSF，为相关研究和治疗提供了有力支持。 M-CSF 在人体血液系统和免疫系统中发挥着关键作用。它主要作用于单核 - 巨噬细胞系，能够促进这些细胞的增殖、分化和成熟。在骨髓中，造血干细胞分化为单核 - 巨噬细胞系的过程中，M-CSF 就像一位精准的指挥官，引导着细胞沿着正确的路径发展。它刺激这些细胞生长，使它们能够源源不断地补充到血液中，从而保证血液中单核细胞和巨噬细胞的数量维持在一个相对稳定的水平。这些细胞在免疫防御方面发挥着巨大作用，它们能够吞噬和消灭病原体、清除体内损伤和死亡的细胞，是人体免疫系统的第一道防线。 通过 CHO 细胞表达的 M-CSF，具有高度的生物活性和稳定性。这种表达方式能够模拟人体内 M-CSF 的自然合成过程，使其在结构和功能上与人体内的 M-CSF 高度相似。

免疫荧光实验还可以用于研究GATA1在不同发育阶段的细胞中的表达模式。

重组食蟹猴IGFBP2蛋白（His Tag）是一种重要的细胞因子，属于胰岛素样生长因子结合蛋白（IGFBP）家族。IGFBP2（胰岛素样生长因子结合蛋白2）在调节胰岛素样生长因子（IGF）的生物活性中发挥关键作用，广泛参与细胞生长、分化、存活和代谢调节等生物学过程。因此，重组食蟹猴IGFBP2蛋白的开发为相关研究提供了重要的工具。 IGFBP2主要在肝脏、肾脏和脑等组织中表达，通过与IGF-1和IGF-2结合，调节它们的生物活性。IGFBP2不仅可以延长IGF的半衰期，还可以通过与细胞表面的受体结合，调节IGF的局部浓度和作用，从而影响细胞的生长和代谢。在生理条件下，IGFBP2有助于维持细胞的正常生长和代谢平衡。在病理条件下，IGFBP2的异常表达与多种疾病的发生发展密切相关，包括癌症、心血管疾病和神经退行性疾病。 重组食蟹猴IGFBP2蛋白的制备，利用了重组蛋白技术和His Tag的纯化优势，使得该蛋白的生产更加高效和稳定。His Tag的添加便于通过金属离子亲和层析等方法进行纯化，提高了蛋白的纯度和产量，为大规模的实验研究提供了可能。

JEV鼠单抗是针对JEV特异性抗原的单克隆抗体，具有高度的特异性和亲和力。

重组生物素标记小鼠Siglec-15蛋白（Recombinant Biotinylated Mouse Siglec-15）是近年来免疫学研究中的新兴工具。Siglec-15是一种免疫球蛋白样凝集素，主要在髓系细胞（如巨噬细胞和树突状细胞）中表达，参与调节免疫细胞的活化和免疫反应的平衡。 Siglec-15在免疫系统中扮演着重要的调节角色。它通过与糖基化的配体结合，传递抑制性信号，从而抑制T细胞的过度活化，维持免疫稳态。近年来的研究发现，Siglec-15在肿瘤免疫逃逸中也发挥关键作用。肿瘤细胞通过高表达Siglec-15，抑制抗肿瘤免疫反应，从而促进肿瘤的生长和转移。因此，Siglec-15被视为一种潜在的免疫检查点分子，其在肿瘤免疫治疗中的应用前景受到广泛关注。 重组生物素标记小鼠Siglec-15蛋白的开发为研究其功能提供了强大的技术支持。生物素标记是一种高灵敏度的检测方法，生物素与链霉亲和素（streptavidin）之间的结合具有极高的亲和力，这使得标记后的Siglec-15蛋白能够被快速、特异地检测和分离。

该蛋白还可用于开发针对VEGF R2的特异性抑制剂或阻断抗体，为抗肿瘤治疗提供新的策略。

PD-L2（程序性死亡配体2，CD273）是PD-1免疫检查点通路中的一个重要配体，属于B7家族。它在调节T细胞的活化、增殖和免疫反应中发挥关键作用。重组生物素化人PD-L2蛋白作为一种研究工具，为深入探索其功能和机制提供了重要支持。 功能与作用机制 PD-L2主要表达于抗原呈递细胞（APCs）如树突状细胞、巨噬细胞和某些内皮细胞表面。它通过与PD-1结合，传递抑制性信号，抑制T细胞的活化和增殖。这种抑制作用对于维持免疫稳态、防止过度免疫反应导致的组织损伤至关重要。此外，PD-L2还可以与B7-1（CD80）结合，调节免疫细胞间的相互作用。 在病理状态下，PD-L2的异常表达可能导致免疫反应失调。例如，在某些癌症中，肿瘤细胞高表达PD-L2，通过与PD-1结合抑制T细胞的抗肿瘤活性，实现免疫逃逸。在自身免疫性疾病中，PD-L2的异常激活可能导致免疫反应失控，加重疾病进展。 研究与应用 重组生物素化人PD-L2蛋白通过基因工程技术制备，并通过生物素修饰，增强了其在实验中的检测灵敏度和特异性。

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