Siglec-4a能够抑制过度的炎症反应，维持免疫系统的稳态。

甘露糖结合凝集素相关丝氨酸蛋白酶2（MASP2）是补体系统中的一种关键酶，属于凝集素途径的重要组成部分。重组大鼠 MASP2 蛋白（His 标签）作为一种研究工具，为深入探索 MASP2 的功能和机制提供了重要支持。 MASP2 是一种丝氨酸蛋白酶，主要通过识别病原体表面的糖类模式（如甘露糖）来激活补体系统。它与甘露糖结合凝集素（MBL）结合后，能够裂解补体成分 C4 和 C2，从而启动补体系统的级联反应，最终导致病原体的清除。研究表明，MASP2 在宿主防御机制中发挥着重要作用，尤其是在识别和清除病原体方面。此外，MASP2 的异常激活或功能缺失可能导致免疫缺陷或自身免疫性疾病。 重组大鼠 MASP2 蛋白（His 标签）通过将 MASP2 的成熟肽序列与 His 标签融合而成。这种融合蛋白具有更高的稳定性和可溶性，便于纯化和检测。其表达系统通常为哺乳动物细胞，能够正确地进行翻译后修饰，从而保证蛋白的生物活性。该重组蛋白的纯度超过 95%，内毒素水平极低（<1 EU/μg），适用于多种实验，如酶活性测定、结合实验以及动物模型中的功能验证。

它由两个相同的亚基组成，每个亚基包含一个细胞外结构域、一个跨膜区域和一个细胞内结构域。

在生物医学研究中，白细胞介素-18（Interleukin-18，IL-18）作为一种重要的免疫调节因子，其在炎症反应和免疫调节中的作用一直是研究的热点。重组生物素化人白细胞介素-18蛋白（Tag Tag）作为一种新型的重组蛋白工具，为研究IL-18的功能和作用机制提供了新的视角和方法。 IL-18：关键的免疫调节因子 IL-18是一种由巨噬细胞和树突状细胞等免疫细胞产生的细胞因子，属于白细胞介素-1家族。它通过与IL-18受体结合，激活多种免疫细胞，包括自然杀伤（NK）细胞和T细胞，从而增强免疫反应。IL-18在多种炎症性疾病（如类风湿性关节炎、炎症性肠病和心血管疾病）中发挥重要作用，通过促进炎症因子的产生和细胞的趋化，加剧炎症反应。此外，IL-18还参与调节免疫系统的平衡，维持机体的正常生理功能。因此，深入研究IL-18的功能和作用机制对于理解这些疾病的发病机制和开发新的治疗方法具有重要意义。

重组食蟹猴凝血因子XI蛋白（His Tag）作为一种关键的研究工具，正逐渐受到科研人员的广泛关注。

重组人S100A9蛋白（Recombinant Human S100A9 Protein）是研究炎症和免疫反应的重要工具。S100A9是一种小分子钙结合蛋白，主要由中性粒细胞和单核细胞分泌，与S100A8共同形成异二聚体（钙卫蛋白），在炎症反应和免疫调节中发挥关键作用。 S100A9的功能 S100A9在炎症反应中扮演着重要角色。它与S100A8形成的异二聚体能够激活多种细胞表面受体，如Toll样受体4（TLR4）和晚期糖基化终产物受体（RAGE），从而促进炎症细胞的趋化和活化。此外，S100A9还参与细胞内信号传导，调节细胞骨架重组、细胞迁移和细胞凋亡等过程。在炎症性疾病（如类风湿性关节炎、炎症性肠病和脓毒症）中，S100A9的水平显著升高，加剧了炎症反应。 重组蛋白的应用 重组人S100A9蛋白为研究其生物学功能和病理机制提供了有力工具。研究人员可以利用重组S100A9蛋白进行以下研究： 炎症反应研究：通过与炎症细胞共培养，研究S100A9对细胞趋化、活化和炎症因子分泌的影响。 信号通路研究：探索S100A9通过TLR4和RAGE激活的信号通路，揭示其在炎症反应中的具体机制。

ITCH蛋白具有典型的HECT结构域，能够特异性识别并结合底物蛋白，通过泛素-蛋白酶体途径介导其降解

在免疫学领域，细胞因子扮演着至关重要的角色，它们是细胞间沟通的信使，调节着免疫反应的各个方面。其中，白细胞介素 - 17F（IL-17F）作为一种关键的细胞因子，其在多种病理生理过程中发挥着复杂而多样的作用。而重组食蟹猴 IL-17F 蛋白（His 标签）的出现，为深入探究这一细胞因子的功能机制提供了有力的工具。 重组食蟹猴 IL-17F 蛋白（His 标签）是通过先进的生物工程技术，利用原核或真核表达系统，将食蟹猴 IL-17F 基因导入宿主细胞，使其高效表达并纯化获得的。其末端的 His 标签（组氨酸标签）便于通过金属螯合层析等方法进行快速、高效的纯化，同时在一定程度上有助于保持蛋白的结构和活性。这种重组蛋白具有高度的生物活性，能够与相应的受体结合，激活下游信号通路，从而模拟体内 IL-17F 的生理功能。 在研究中，重组食蟹猴 IL-17F 蛋白（His 标签）可用于多种实验场景。它可以用于体外细胞实验，研究其对不同免疫细胞亚群的增殖、分化、细胞因子分泌等的影响。例如，通过与 T 细胞共同培养，观察其对 Th17 细胞的诱导作用，以及对其他免疫细胞亚群的相互作用和调节机制。

在疾病研究方面，重组生物素化人FGL1蛋白（hFc Tag）同样具有重要意义。

在免疫学研究中，HLA-E分子因其在免疫调节中的独特作用而备受关注。HLA-E是一种非经典的MHC I类分子，主要通过与CD94/NKG2A和CD94/NKG2C等受体相互作用，调节自然杀伤细胞（NK细胞）和某些T细胞的活性。Recombinant Biotinylated Human HLA-E01:03&B2M&Peptide (VMAPRTLVL) Tetramer Protein（重组生物素标记的人HLA-E01:03/B2M/肽段（VMAPRTLVL）四聚体蛋白）为研究HLA-E的功能提供了强大的工具。 HLA-E的功能与作用机制 HLA-E分子在免疫系统中发挥着重要的调节作用。它主要呈递内源性信号肽，如MHC I类分子的 leader peptide（如VMAPRTLVL），从而在免疫监视中起到关键作用。HLA-E与CD94/NKG2A受体结合时，会传递抑制信号，抑制NK细胞的活性，防止其过度激活；而与CD94/NKG2C受体结合时，则会传递激活信号，增强免疫反应。这种双重调节机制使得HLA-E在维持免疫稳态中发挥重要作用。

这种设计不仅增加了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过蛋白A或蛋白G进行纯化和检测。

在肿瘤免疫治疗领域，Recombinant Biotinylated Human ULBP-2 Protein，His-Avi Tag（重组生物素化人ULBP-2蛋白，His-Avi标签）正成为研究的热点，为激活免疫监视机制和开发新的治疗策略提供了有力的工具。 ULBP-2（UL16 Binding Protein 2）是NKG2D配体家族的重要成员，主要表达在肿瘤细胞和病毒感染细胞表面。它能够与NKG2D受体结合，激活自然杀伤细胞（NK细胞）和某些CD8+ T细胞，从而触发免疫监视机制，清除异常细胞。ULBP-2在肿瘤免疫逃逸和免疫治疗中的作用备受关注，其异常表达与多种肿瘤的发生和发展密切相关。 重组生物素化技术为ULBP-2蛋白的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化人ULBP-2蛋白可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对ULBP-2蛋白的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。His-Avi标签的添加则进一步提高了蛋白的纯化效率和生物素化效率，保证了蛋白的活性和稳定性。

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