它还可作为抗原用于制备特异性抗体，为免疫学研究提供重要支持。

重组人白细胞介素 - 8（Recombinant Human IL - 8, 72aa）是一种重要的细胞因子，在炎症反应和免疫调节中发挥着关键作用。它在多种炎症性疾病和感染性疾病中表现出显著的活性，为相关疾病的治疗提供了新的靶点和研究方向。 白细胞介素 - 8（IL - 8）是一种主要由巨噬细胞、内皮细胞和成纤维细胞等产生的趋化因子，能够吸引中性粒细胞和其他免疫细胞向炎症部位聚集，从而在炎症反应中发挥重要作用。IL - 8 在多种炎症性疾病（如类风湿关节炎、炎症性肠病、银屑病等）和感染性疾病（如细菌感染、病毒感染等）中表现出显著的活性。它通过与细胞表面的 CXCR1 和 CXCR2 受体结合，激活下游信号通路，促进炎症细胞的募集和活化，释放炎症介质，加剧炎症反应。 重组人 IL - 8, 72aa 蛋白的制备，利用基因工程技术实现了该蛋白的高效表达和纯化，为研究人员提供了稳定、可靠的实验材料。在基础研究中，重组 IL - 8, 72aa 蛋白可用于深入研究其在炎症反应和免疫调节中的具体机制。

Melittin 的稳定性也需要进一步优化，以提高其在药物递送系统中的应用效果。

MIP-1β（巨噬细胞炎症蛋白-1β，Macrophage Inflammatory Protein-1β），也称为CCL4，是一种重要的趋化因子，属于CC趋化因子家族。它在免疫系统中发挥着关键作用，主要通过调节免疫细胞的迁移和激活来维持免疫平衡。MIP-1β广泛存在于多种细胞和组织中，包括巨噬细胞、单核细胞、树突状细胞和某些T细胞亚群。 MIP-1β的结构与功能 MIP-1β是一种小分子蛋白，由69个氨基酸组成，分子量约为7.8kDa。它通过与特定的G蛋白偶联受体结合，发挥其生物学功能。MIP-1β的主要受体包括CCR1、CCR3和CCR5，这些受体广泛表达在免疫细胞上，如巨噬细胞、单核细胞、树突状细胞和T细胞。 在免疫细胞迁移中的作用 MIP-1β在免疫细胞的迁移中起着重要作用。它能够吸引巨噬细胞、单核细胞和某些T细胞亚群向炎症部位迁移，从而增强免疫反应。例如，在感染或组织损伤时，MIP-1β的释放能够引导免疫细胞迅速到达受损组织，发挥免疫监视和清除功能。 在免疫调节中的作用 除了促进免疫细胞的迁移，MIP-1β还参与调节免疫细胞的激活和功能。

它通过与这些配体的结合，传递激活或抑制信号，调节免疫细胞的功能。

Recombinant Human IGF-BP5（重组人胰岛素样生长因子结合蛋白5）是胰岛素样生长因子结合蛋白家族的重要成员，因其在骨骼生长、组织修复和细胞凋亡调节中的关键作用而备受关注。IGF-BP5在调节胰岛素样生长因子（IGF）的生物活性和稳定性方面发挥重要作用，对维持组织健康和功能至关重要。 调节IGF的生物活性 IGF-BP5的主要功能是与IGF-1和IGF-2结合，调节它们的生物活性。通过与IGF结合，IGF-BP5可以延长IGF的半衰期，保护其免受降解，从而增强IGF的生物学效应。此外，IGF-BP5还可以调节IGF的分布和运输，确保IGF能够有效地到达靶细胞。IGF-BP5在调节IGF的生物活性方面具有独特的功能，能够促进IGF与其受体的结合，从而增强IGF的信号传导。 在骨骼生长与修复中的作用 IGF-BP5在骨骼生长和修复中发挥关键作用。它通过调节IGF的生物活性，促进成骨细胞的增殖和分化，加速骨折愈合和骨组织再生。研究表明，IGF-BP5在骨关节炎等退行性骨疾病中具有潜在的治疗作用，通过刺激软骨再生和修复，减轻关节疼痛和改善关节功能。

在疾病研究方面，FGFR2 的异常表达或突变与多种癌症的发生发展密切相关。

重组小鼠 MMP-8 蛋白（前体形式，His 标签）是一种在组织重塑和炎症反应中发挥重要作用的基质金属蛋白酶。MMP-8（Matrix Metalloproteinase - 8），也称为中性粒细胞胶原酶，是一种能够降解细胞外基质（ECM）成分的酶，尤其对胶原蛋白的降解能力较强，参与组织的正常生理过程和病理过程。 在生理条件下，MMP-8 参与组织的修复和重塑，例如在伤口愈合过程中，MMP-8 通过降解胶原蛋白，为细胞的迁移和新组织的形成提供空间。然而，在炎症和某些病理状态下，MMP-8 的过度表达和激活可能导致组织损伤和破坏。例如，在类风湿性关节炎中，MMP-8 可能参与关节软骨和骨组织的破坏；在牙周病中，MMP-8 的活性增加与牙周组织的破坏密切相关。 重组小鼠 MMP-8 蛋白（前体形式，His 标签）的开发为研究其在组织重塑和炎症反应中的作用提供了有力的工具。His 标签的引入使得该蛋白易于纯化和检测，便于在体外实验中模拟其对细胞外基质成分的降解作用。通过这种重组蛋白，研究人员可以更精确地研究 MMP-8 在胶原蛋白降解和组织重塑中的作用机制。

许多癌症细胞通过激活HGFR信号通路来逃避机体的免疫监视并加速自身的生长和扩散。

重组人Siglec-15（Recombinant Human Siglec-15）是一种经HEK293细胞表达、C端融合His标签的跨膜唾液酸结合凝集素，分子量约35 kDa，纯度≥95%（SDS-PAGE & SEC-HPLC），内毒素<0.1 EU/μg。该蛋白在肿瘤相关巨噬细胞、髓系抑制细胞及多种实体瘤表面高表达，通过与未知唾液酸化配体结合，激活DAP12-Syk通路，抑制T细胞增殖并促进PD-L1非依赖性免疫逃逸。 本品保留天然N-糖基化位点，可在体外重建“Siglec-15-Fc”或“Siglec-15-His”功能复合物，用于SPR、BLI测定与小分子、抗体或CAR结构的亲和力；亦可包板于ELISA，高通量筛选阻断型抗体。冻干粉经0.22 μm过滤除菌，复溶后4℃稳定一周，-80℃长期储存避免反复冻融。配套提供生物素化版本（Biotin-Siglec-15），兼容链霉亲和素磁珠，实现肿瘤浸润免疫细胞的原位捕获与单细胞测序。每批次均通过阻断实验验证活性，附完整COA，是研究肿瘤免疫抑制机制与开发下一代免疫检查点抑制剂的核心试剂。

这种重组蛋白保留了天然DLL4的生物活性，能够与Notch受体特异性结合，激活Notch信号通路。

重组人DKK1 C末端结构域蛋白（Recombinant Human DKK1 C-Terminal Domain Protein, mFc Tag）是一种通过基因工程技术生产的融合蛋白，将人DKK1的C末端结构域与小鼠免疫球蛋白G（mFc）片段融合。这种融合蛋白在研究Wnt信号通路的调控机制中具有重要意义，是探索细胞增殖、分化和发育过程的关键工具。 DKK1（Dickkopf-1）是一种分泌性蛋白，主要通过与低密度脂蛋白受体相关蛋白5/6（LRP5/6）结合，抑制Wnt信号通路的激活。Wnt信号通路在胚胎发育、组织稳态和癌症发生中起着关键作用。DKK1的C末端结构域是其与LRP5/6相互作用的关键区域，通过阻断Wnt配体与LRP5/6的结合，DKK1能够调节细胞的增殖、分化和凋亡。 在融合蛋白的设计中，mFc标签的引入不仅增强了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过蛋白A或蛋白G进行纯化。此外，mFc标签还赋予了该蛋白与抗小鼠IgG抗体的特异性结合能力，使其在免疫学实验中具有广泛的应用前景。 在基础研究中，重组DKK1 C末端结构域蛋白可用于研究Wnt信号通路的调控机制。

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