在血管新生过程中，ECSCR 蛋白能够促进内皮细胞的迁移和管状结构的形成，从而推动血管的生成和修复。

Bactenecin 是一种从牛中性粒细胞中分离出来的抗菌肽，具有独特的抗菌机制和广泛的生物活性。它是一种由 12 个氨基酸组成的环状抗菌肽，包含 4 个精氨酸残基、2 个半胱氨酸残基和 6 个疏水残基。这种抗菌肽通过与细菌细胞膜相互作用，改变膜的结构和通透性，从而抑制细菌的生长。 Bactenecin 对多种细菌和真菌具有抗菌活性，尤其是对革兰氏阴性菌表现出较强的杀伤能力。此外，它还能够激活巨噬细胞，促进炎症细胞因子的释放，增强宿主的免疫反应。在疫苗研究中，Bactenecin 被发现可以作为免疫佐剂，增强抗原特异性免疫反应。 尽管 Bactenecin 在抗菌和免疫调节方面具有显著的潜力，但其天然形式存在一些局限性，如稳定性差和细胞毒性较高。因此，研究人员正在探索通过氨基酸替换和结构改造来开发更稳定、活性更高且毒性更低的 Bactenecin 衍生物。这些研究不仅有助于深入理解 Bactenecin 的作用机制，还为其在临床治疗和疫苗开发中的应用提供了新的方向。

通过检测重组PADI4蛋白对特定底物的瓜氨酸化能力，可以深入了解其在炎症反应中的作用。

Proctolin 是一种内源性五肽，其成熟肽序列为 RYLPT，广泛存在于节肢动物的中枢神经系统和消化道中。作为第一个被测序和化学表征的昆虫神经肽，Proctolin 在神经调节和肌肉收缩中发挥着重要作用。 生理功能 Proctolin 具有显著的肌动活性，能够增加动作电位的频率和肌肉收缩的幅度。在昆虫中，Proctolin 不仅作为一种神经调节剂，还可能作为神经激素发挥作用。例如，在蝗虫中，Proctolin 被发现可以显著增加保幼激素（JH）的合成和释放。此外，Proctolin 还可能参与调节脂肪激酶激素（AKHs）的释放。 作用机制 Proctolin 通过与特定的 G 蛋白偶联受体（GPCR）结合，调节肌肉收缩和神经传递。在果蝇幼虫中，Proctolin 能够直接作用于体壁肌肉，引发缓慢而持续的收缩，并增强神经刺激引起的收缩。这种调节作用在某些肌肉细胞中更为显著，表明 Proctolin 对肌肉纤维具有细胞选择性。 研究与应用 Proctolin 的研究有助于理解昆虫的神经调节机制和肌肉功能。

用于快速扩增目标基因片段，为后续的基因克隆、测序等实验提供充足的模板。

重组人白细胞介素 - 5（Recombinant Human IL - 5 Protein）是一种重要的细胞因子，在免疫调节和过敏反应中发挥关键作用。为了增强其稳定性和检测便利性，研究人员开发了带有 His - Fc 标签的重组人 IL - 5 蛋白（Recombinant Human IL - 5 Protein, His - Fc tag），这一改进为相关研究和临床应用提供了更强大的工具。 白细胞介素 - 5（IL - 5）主要由 Th2 细胞产生，对嗜酸性粒细胞的增殖、分化和存活具有显著的促进作用。它在抵御寄生虫感染中发挥重要作用，但过度表达时也与多种过敏性疾病（如哮喘、过敏性鼻炎等）密切相关。IL - 5 诱导嗜酸性粒细胞在炎症部位聚集，释放炎症介质，加剧组织损伤和过敏反应。 重组人 IL - 5 蛋白的 His - Fc 标签设计具有显著优势。His 标签（组氨酸标签）便于蛋白的纯化和检测，而 Fc 标签（免疫球蛋白 Fc 段）则增加了蛋白的稳定性和半衰期，使其在体外和体内实验中表现更为出色。这种设计不仅提高了蛋白的可操作性，还增强了其在生物实验中的功能表现。

LL37是一种多功能的抗菌肽，不仅在宿主防御中发挥重要作用，还具有免疫调节和组织修复功能。

重组小鼠血小板生成素（Recombinant Mouse TPO Protein）是一种重要的造血生长因子，主要调节血小板的生成和巨核细胞的发育。它在维持血液系统稳态和促进伤口愈合中发挥着关键作用，是血液学和再生医学研究中的重要工具。 TPO 的结构与功能 TPO 是一种糖蛋白，分子量约为 30 - 60kDa。重组小鼠 TPO 通过基因工程技术生产，具有高度的纯度和生物活性。它主要通过与 TPO 受体（c-Mpl）结合，激活下游的信号通路，促进巨核细胞的增殖和分化，最终导致血小板的生成。 在血小板生成中的作用 TPO 是调节血小板生成的主要因子。它能够促进巨核细胞的增殖和分化，增加血小板的产量。研究表明，TPO 在维持血小板计数的稳态中发挥着不可替代的作用。在血小板减少症模型中，重组 TPO 的应用能够显著提高血小板计数，加速伤口愈合。 在造血调控中的作用 TPO 不仅在血小板生成中发挥重要作用，还在整体造血调控中具有关键作用。它能够调节造血干细胞的增殖和分化，促进红细胞和白细胞的生成。此外，TPO 还能够增强造血干细胞的自我更新能力，维持造血系统的稳态。

CD96 的高表达可能导致免疫逃逸，使肿瘤细胞避免被免疫系统清除。

Leucokinin VIII（亮激肽VIII）是一种从蟑螂头部提取物中分离得到的利尿八肽。它由8个氨基酸组成，具有独特的结构，C末端的酰胺化修饰增加了其稳定性。Leucokinin VIII在昆虫体内发挥多种生理功能，如调节肠道运动、体液平衡、免疫反应以及生殖等。 在跨上皮运输方面，Leucokinin VIII能够增加跨上皮氯化钠（NaCl）、氯化钾（KCl）和水的分泌速率。其作用是通过位于上皮细胞基底外侧的受体，增加上皮旁路的氯离子（Cl⁻）电导。此外，在埃及伊蚊马氏管的主细胞中，Leucokinin VIII还能激活钙离子（Ca²⁺）依赖的信号通路。这可能是由于其与细胞膜上的受体结合后，导致受体构象改变，进而激活下游的信号转导分子，调节离子和水的跨膜运输，从而实现对昆虫体内水分和离子平衡的调节。 目前，对Leucokinin VIII的研究主要集中在昆虫生理调节方面。它在昆虫的排泄和水分平衡调节中扮演着重要角色。通过对埃及伊蚊等昆虫的研究发现，Leucokinin VIII可以调控马氏管的功能，实现对昆虫体内代谢废物排泄以及水分平衡的精确调节。

CD4还参与T细胞的激活、增殖和分化过程，是免疫系统正常功能的关键分子。

在细胞生物学和疾病研究领域，Syndecan-1（硫酸软骨素蛋白聚糖-1）作为一种重要的细胞表面糖蛋白，在细胞黏附、信号传导以及多种疾病的发生和发展中扮演着关键角色。重组生物素化人Syndecan-1蛋白（His-Avi Tag）的开发，为深入研究Syndecan-1的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 Syndecan-1主要表达于上皮细胞、内皮细胞和某些免疫细胞，参与调节细胞间黏附、细胞迁移和细胞信号传导。它通过与多种细胞外基质成分（如纤维连接蛋白、层粘连蛋白）和生长因子（如FGF、HGF）相互作用，调节细胞的增殖、分化和存活。Syndecan-1的异常表达与多种疾病相关，包括癌症、心血管疾病和炎症性疾病。因此，研究Syndecan-1的机制和功能对于理解细胞生物学和疾病发生具有重要意义。 重组生物素化人Syndecan-1蛋白通过生物技术手段制备，其His-Avi Tag设计便于纯化和检测，保证了蛋白的高纯度和稳定性。生物素化修饰则使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。

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